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- PDB-7fex: Crystal structure of Sus scrofa Schlafen11 N-terminal domain (2.69 A) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7fex
タイトルCrystal structure of Sus scrofa Schlafen11 N-terminal domain (2.69 A)
要素SLFN11
キーワードANTIVIRAL PROTEIN / Host antiviral protein / RNA helicase
機能・相同性
機能・相同性情報


replication fork arrest / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / site of DNA damage / defense response to virus / tRNA binding / chromatin remodeling / DNA damage response / ATP hydrolysis activity / nucleoplasm / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Schlafen group 3-like, DNA/RNA helicase domain / Schlafen group 3, DNA/RNA helicase domain / : / Schlafen, GTPase-like domain / Schlafen family / Orthopoxvirus B3 protein / Poxviridae B3 protein / Schlafen, AlbA_2 domain / Schlafen, AlbA_2 domain superfamily / Schlafen, AlbA_2 / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Schlafen family member 11
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.69 Å
データ登録者Hou, P. / Hao, W. / Cui, S.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2023
タイトル: Structural and biochemical characterization of Schlafen11 N-terminal domain.
著者: Hou, P. / Hao, W. / Qin, B. / Li, M. / Zhao, R. / Cui, S.
履歴
登録2021年7月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SLFN11


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,8591
ポリマ－38,8591
非ポリマー00
水18010
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, No
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)64.991, 64.991, 344.018
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 SLFN11


分子量: 38858.996 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 遺伝子: SLFN11 / プラスミド: pET28A / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A0A5G2RKN9
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.42 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1M HEPES pH7.5, 22%PEG3350, 0.15M Lithium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.69→43.564 Å / Num. obs: 22498 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 34.4 % / Biso Wilson estimate: 61.86 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.143 / Net I/σ(I): 26.33
反射 シェル解像度: 2.69→2.71 Å / 冗長度: 34.8 % / Rmerge(I) obs: 1.15 / Num. unique obs: 3610 / CC1/2: 0.886 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.69→43.56 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.41 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2584 695 5.42 %
Rwork0.2153 21278 -
obs0.2177 22498 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 166.51 Å2 / Biso mean: 66.8739 Å2 / Biso min: 36.12 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.69→43.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2549 0 0 10 2559
Biso mean---59.2 -
残基数----321
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 9 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.69-2.80.39321330.330823572490
2.8-2.930.35221110.304123962507
2.93-3.080.39611370.272423762513
3.08-3.280.25411470.242423372484
3.28-3.530.25041360.244823622498
3.53-3.880.26991280.204323832511
3.88-4.440.2151440.18123342478
4.45-5.590.21151290.17623762505
5.6-43.560.25881550.206123572512
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 2.3292 Å / Origin y: 15.9678 Å / Origin z: -9.8295 Å
111213212223313233
T0.4969 Å20.07 Å2-0.1025 Å2-0.5312 Å2-0.1291 Å2--0.4018 Å2
L1.5399 °2-1.7761 °2-1.1668 °2-4.3456 °21.8438 °2--0.9919 °2
S-0.1237 Å °-0.0248 Å °0.0209 Å °0.3427 Å °-0.0094 Å °0.3586 Å °0.1781 Å °-0.0103 Å °0.121 Å °
精密化 TLSグループSelection details: Chain A

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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