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- PDB-7fcs: Crystal structure of the N-terminal domain of mutants of Human Ap... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7fcs
タイトルCrystal structure of the N-terminal domain of mutants of Human Apolipoprotein-E (ApoE)
要素Apolipoprotein E
キーワードLIPID TRANSPORT / Apolipoproteins / lipid binding
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of heparan sulfate proteoglycan binding / lipid transport involved in lipid storage / chylomicron remnant / intermediate-density lipoprotein particle clearance / positive regulation of lipid transport across blood-brain barrier / regulation of cellular response to very-low-density lipoprotein particle stimulus / positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / metal chelating activity / triglyceride-rich lipoprotein particle clearance / lipoprotein particle ...positive regulation of heparan sulfate proteoglycan binding / lipid transport involved in lipid storage / chylomicron remnant / intermediate-density lipoprotein particle clearance / positive regulation of lipid transport across blood-brain barrier / regulation of cellular response to very-low-density lipoprotein particle stimulus / positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / metal chelating activity / triglyceride-rich lipoprotein particle clearance / lipoprotein particle / Transcriptional regulation by the AP-2 (TFAP2) family of transcription factors / regulation of amyloid-beta clearance / negative regulation of cholesterol biosynthetic process / discoidal high-density lipoprotein particle / intermediate-density lipoprotein particle / chylomicron remnant clearance / maintenance of location in cell / very-low-density lipoprotein particle remodeling / very-low-density lipoprotein particle receptor binding / very-low-density lipoprotein particle clearance / Chylomicron clearance / NMDA glutamate receptor clustering / acylglycerol homeostasis / response to caloric restriction / Chylomicron remodeling / cellular response to lipoprotein particle stimulus / negative regulation of triglyceride metabolic process / phosphatidylcholine-sterol O-acyltransferase activator activity / positive regulation of phospholipid efflux / Chylomicron assembly / positive regulation of cholesterol metabolic process / regulation of amyloid fibril formation / regulation of behavioral fear response / regulation of protein metabolic process / high-density lipoprotein particle clearance / chylomicron / lipoprotein catabolic process / lipid transporter activity / high-density lipoprotein particle remodeling / phospholipid efflux / melanosome organization / multivesicular body, internal vesicle / AMPA glutamate receptor clustering / cholesterol transfer activity / reverse cholesterol transport / high-density lipoprotein particle assembly / positive regulation of amyloid-beta clearance / very-low-density lipoprotein particle / positive regulation by host of viral process / low-density lipoprotein particle / lipoprotein biosynthetic process / positive regulation of CoA-transferase activity / protein import / high-density lipoprotein particle / negative regulation of blood coagulation / low-density lipoprotein particle remodeling / negative regulation of amyloid fibril formation / heparan sulfate proteoglycan binding / synaptic transmission, cholinergic / regulation of Cdc42 protein signal transduction / amyloid precursor protein metabolic process / regulation of amyloid precursor protein catabolic process / cholesterol catabolic process / triglyceride homeostasis / positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / negative regulation of protein metabolic process / HDL remodeling / triglyceride metabolic process / negative regulation of endothelial cell migration / Scavenging by Class A Receptors / cholesterol efflux / low-density lipoprotein particle receptor binding / artery morphogenesis / regulation of axon extension / regulation of cholesterol metabolic process / positive regulation of amyloid fibril formation / virion assembly / positive regulation of dendritic spine development / regulation of innate immune response / negative regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of endothelial cell proliferation / locomotory exploration behavior / regulation of neuronal synaptic plasticity / antioxidant activity / lipoprotein particle binding / positive regulation of endocytosis / response to dietary excess / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of long-term synaptic potentiation / negative regulation of protein secretion / positive regulation of dendritic spine maintenance / negative regulation of platelet activation / positive regulation of cholesterol efflux / regulation of protein-containing complex assembly / intracellular transport / fatty acid homeostasis / long-term memory / long-chain fatty acid transport / positive regulation of lipid biosynthetic process / regulation of proteasomal protein catabolic process
類似検索 - 分子機能
Apolipoprotein A/E / : / Apolipoprotein A1/A4/E domain
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Cherakara, S. / Kumar, A. / Garai, K. / Ghosh, B.
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of the N-terminal domain of mutants of Human Apolipoprotein-E (ApoE)
著者: Cherakara, S. / Kumar, A. / Garai, K. / Ghosh, B.
履歴
登録2021年7月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Apolipoprotein E
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,3814
ポリマ－22,3121
非ポリマー693
水2,126118
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area370 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area8120 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)40.870, 53.493, 85.776
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Apolipoprotein E / Apo-E


分子量: 22312.238 Da / 分子数: 1 / 変異: C130V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APOE / プラスミド: pET32a+ / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: P02649
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 118 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.46 % / Mosaicity: 0.24 °
結晶化温度: 294 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 5.15 / 詳細: 100 mM sodium cacodylate, 28% PEG 400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: RRCAT INDUS-2 / ビームライン: PX-BL21 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2021年2月15日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→45.39 Å / Num. obs: 25447 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 4.7 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.036 / Rpim(I) all: 0.018 / Rrim(I) all: 0.04 / Net I/σ(I): 20.4 / Num. measured all: 120391 / Scaling rejects: 9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.6-1.634.80.699604512610.7310.3490.7842.1100
8.76-45.393.80.0356871830.9950.0220.04244.994.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.19精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1GS9

1gs9


解像度: 1.6→25.89 Å / SU ML: 0.1665 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.0902
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2158 1283 5.05 %
Rwork0.1881 24105 -
obs0.1896 25388 99.49 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 33.98 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→25.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1109 0 3 118 1230
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00811164
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.03421567
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0478173
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0126204
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.8306167
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6-1.660.30661360.26862658X-RAY DIFFRACTION100
1.66-1.740.25571430.22972621X-RAY DIFFRACTION99.89
1.74-1.830.27731510.19742646X-RAY DIFFRACTION99.82
1.83-1.950.21291390.1862660X-RAY DIFFRACTION99.79
1.95-2.10.23441470.20142643X-RAY DIFFRACTION99.47
2.1-2.310.19621410.1662654X-RAY DIFFRACTION99.11
2.31-2.640.18021510.16382672X-RAY DIFFRACTION99.4
2.64-3.330.21011270.20132729X-RAY DIFFRACTION99.37
3.33-25.890.22161480.18522822X-RAY DIFFRACTION98.64

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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