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- PDB-7fb9: Crystal Structure of Human Cu, Zn Superoxide Dismutase (SOD1) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7fb9
タイトルCrystal Structure of Human Cu, Zn Superoxide Dismutase (SOD1)
要素Superoxide dismutase [Cu-Zn]
キーワードOXIDOREDUCTASE / Superoxide / oxidation / metalloprotein / hydrogen peroxide / filament / ALS
機能・相同性
機能・相同性情報


action potential initiation / neurofilament cytoskeleton organization / protein phosphatase 2B binding / regulation of organ growth / relaxation of vascular associated smooth muscle / anterograde axonal transport / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / response to superoxide / regulation of T cell differentiation in thymus / peripheral nervous system myelin maintenance ...action potential initiation / neurofilament cytoskeleton organization / protein phosphatase 2B binding / regulation of organ growth / relaxation of vascular associated smooth muscle / anterograde axonal transport / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / response to superoxide / regulation of T cell differentiation in thymus / peripheral nervous system myelin maintenance / retina homeostasis / auditory receptor cell stereocilium organization / hydrogen peroxide biosynthetic process / retrograde axonal transport / superoxide anion generation / regulation of GTPase activity / myeloid cell homeostasis / muscle cell cellular homeostasis / superoxide metabolic process / heart contraction / superoxide dismutase / Detoxification of Reactive Oxygen Species / transmission of nerve impulse / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / superoxide dismutase activity / regulation of multicellular organism growth / response to axon injury / ectopic germ cell programmed cell death / neuronal action potential / positive regulation of phagocytosis / ovarian follicle development / axon cytoplasm / dendrite cytoplasm / embryo implantation / glutathione metabolic process / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / removal of superoxide radicals / reactive oxygen species metabolic process / regulation of mitochondrial membrane potential / thymus development / positive regulation of superoxide anion generation / positive regulation of cytokine production / determination of adult lifespan / locomotory behavior / placenta development / sensory perception of sound / response to hydrogen peroxide / small GTPase binding / mitochondrial intermembrane space / regulation of blood pressure / negative regulation of inflammatory response / peroxisome / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / response to heat / cytoplasmic vesicle / gene expression / spermatogenesis / negative regulation of neuron apoptotic process / response to ethanol / intracellular iron ion homeostasis / positive regulation of MAPK cascade / mitochondrial matrix / positive regulation of apoptotic process / copper ion binding / response to xenobiotic stimulus / neuronal cell body / apoptotic process / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 1. / Superoxide dismutase (Cu/Zn) / superoxide dismutase copper chaperone / Superoxide dismutase, copper/zinc, binding site / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 2. / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/zinc superoxide dismutase (SODC) / Superoxide dismutase-like, copper/zinc binding domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / Superoxide dismutase [Cu-Zn]
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Baek, Y. / Ha, N.-C.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2022
タイトル: Structural analysis of the overoxidized Cu/Zn-superoxide dismutase in ROS-induced ALS filament formation.
著者: Baek, Y. / Woo, T.G. / Ahn, J. / Lee, D. / Kwon, Y. / Park, B.J. / Ha, N.C.
履歴
登録2021年7月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
B: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
C: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
D: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
E: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
F: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
G: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
H: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
I: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
J: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
K: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
L: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
M: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
N: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)235,18934
ポリマ－233,89214
非ポリマー1,29720
水1267
1
A: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
B: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,6085
ポリマ－33,4132
非ポリマー1943
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
I: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,6085
ポリマ－33,4132
非ポリマー1943
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
D: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
E: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,6085
ポリマ－33,4132
非ポリマー1943
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
F: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
G: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,5444
ポリマ－33,4132
非ポリマー1312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
H: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
L: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,6085
ポリマ－33,4132
非ポリマー1943
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
J: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
K: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,6716
ポリマ－33,4132
非ポリマー2584
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
7
M: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7722
ポリマ－16,7071
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
8
N: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7722
ポリマ－16,7071
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)112.430, 112.430, 209.280
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number145
Space group name H-MP32
Space group name HallP32
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3
詳細Chain M and N seem to be abnormal monomer SOD1. Some of the SOD1 proteins seem to be partially disordered, and cannot make a dimer in the soluble state. The chain M or N is a partially disordered protein and attached to the normal protein complexes. As a result, they have weak and diffused electron density maps and they don't have dimeric partners.

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要素

#1: タンパク質
Superoxide dismutase [Cu-Zn] / Superoxide dismutase 1 / hSod1


分子量: 16706.570 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SOD1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00441, superoxide dismutase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.38 %
結晶化温度: 287.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1M sodium acetate-HCl (pH 4.5), 21% (w/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100.15 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 11C / 波長: 0.97942 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年8月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97942 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: -h,-k,l / Fraction: 0.24
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 76247 / % possible obs: 93.8 % / 冗長度: 4.9 % / CC1/2: 0.944 / CC star: 0.986 / Rpim(I) all: 0.067 / Χ2: 0.953 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル解像度: 2.7→2.75 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.083 / Num. unique obs: 3191 / CC1/2: 0.416 / CC star: 0.767 / Rpim(I) all: 0.157 / Rrim(I) all: 0.294

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.1_4122精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1PU0

1pu0


解像度: 2.7→49.52 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1101.29 / 位相誤差: 32.1254
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2473 3946 5.27 %
Rwork0.2303 70922 -
obs0.2316 74868 92.16 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 41.74 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→49.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13998 0 20 7 14025
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.001414242
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.34719206
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04382114
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00162601
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.08481981
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7-2.750.30311170.2682581X-RAY DIFFRACTION63.59
2.75-2.80.27051430.26352809X-RAY DIFFRACTION69.19
2.8-2.850.31531410.25882927X-RAY DIFFRACTION72.72
2.85-2.910.26831350.25373282X-RAY DIFFRACTION80.21
2.91-2.970.27721970.24853325X-RAY DIFFRACTION82.14
2.97-3.040.28522240.25233538X-RAY DIFFRACTION85.77
3.04-3.120.24681470.24043582X-RAY DIFFRACTION89.44
3.12-3.20.24651980.23413694X-RAY DIFFRACTION90.21
3.2-3.30.25641770.22533684X-RAY DIFFRACTION91.44
3.3-3.40.24791890.22863743X-RAY DIFFRACTION92.03
3.4-3.520.26291880.22213790X-RAY DIFFRACTION92.82
3.52-3.660.23082280.21223677X-RAY DIFFRACTION90.86
3.66-3.830.26691950.21523809X-RAY DIFFRACTION93.7
3.83-4.030.23712140.21833821X-RAY DIFFRACTION94.09
4.03-4.280.23811810.21363862X-RAY DIFFRACTION95.19
4.29-4.620.23032340.21093789X-RAY DIFFRACTION93.53
4.62-5.080.20641810.21363838X-RAY DIFFRACTION94.09
5.08-5.810.24692110.2353757X-RAY DIFFRACTION92.61
5.81-7.320.24292020.24083828X-RAY DIFFRACTION94.4
7.32-49.520.24952170.2623813X-RAY DIFFRACTION93.59

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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