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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7f50
タイトルX-ray crystal structure of Y149A mutated Hsp72-NBD in complex with AMPPnP
要素Heat shock 70 kDa protein 1B
キーワードHYDROLASE / Complex / Chaperone / nuclueotide-binding domain
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular heat acclimation / negative regulation of inclusion body assembly / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / C3HC4-type RING finger domain binding / positive regulation of microtubule nucleation / ATP-dependent protein disaggregase activity / regulation of mitotic spindle assembly / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / aggresome / cellular response to steroid hormone stimulus ...cellular heat acclimation / negative regulation of inclusion body assembly / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / C3HC4-type RING finger domain binding / positive regulation of microtubule nucleation / ATP-dependent protein disaggregase activity / regulation of mitotic spindle assembly / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / aggresome / cellular response to steroid hormone stimulus / mRNA catabolic process / regulation of protein ubiquitination / chaperone cofactor-dependent protein refolding / HSF1-dependent transactivation / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Attenuation phase / ATP metabolic process / protein folding chaperone / inclusion body / negative regulation of protein ubiquitination / heat shock protein binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / centriole / positive regulation of erythrocyte differentiation / positive regulation of interleukin-8 production / G protein-coupled receptor binding / ATP-dependent protein folding chaperone / PKR-mediated signaling / negative regulation of cell growth / histone deacetylase binding / unfolded protein binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / virus receptor activity / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / cellular response to heat / cellular response to oxidative stress / protein refolding / vesicle / ficolin-1-rich granule lumen / blood microparticle / protein stabilization / nuclear speck / ribonucleoprotein complex / negative regulation of cell population proliferation / focal adhesion / signaling receptor binding / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Heat shock 70 kDa protein 1B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.703 Å
データ登録者Yokoyama, T. / Fujii, S. / Nabeshima, Y. / Mizuguchi, M.
引用ジャーナル: Iucrj / 年: 2022
タイトル: Neutron crystallographic analysis of the nucleotide-binding domain of Hsp72 in complex with ADP.
著者: Yokoyama, T. / Fujii, S. / Ostermann, A. / Schrader, T.E. / Nabeshima, Y. / Mizuguchi, M.
履歴
登録2021年6月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年9月14日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock 70 kDa protein 1B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,2635
ポリマ－42,6731
非ポリマー5904
水5,909328
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1240 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area16470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.827, 61.968, 142.779
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Heat shock 70 kDa protein 1B / Heat shock 70 kDa protein 2 / HSP70-2 / HSP70.2


分子量: 42673.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSPA1B, HSP72 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DMV9
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 328 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.22 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 29% PEG550 MME, 200 mM MgCl2 and 100 mM Tris-HCl pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年2月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→37.75 Å / Num. obs: 44823 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 4.5 % / CC1/2: 0.998 / Rpim(I) all: 0.034 / Rrim(I) all: 0.074 / Net I/σ(I): 13.9
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 4.1 % / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique obs: 4381 / CC1/2: 0.771 / Rpim(I) all: 0.337 / Rrim(I) all: 0.713 / % possible all: 97.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5AQZ

5aqz


解像度: 1.703→36.846 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 22.65 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2272 2241 5 %
Rwork0.1855 --
obs0.1876 44814 98.74 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.703→36.846 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2923 0 34 328 3285
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063008
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8124077
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.7261112
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081468
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006530
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7034-1.74040.35831350.32342547X-RAY DIFFRACTION96
1.7404-1.78090.34511390.29762646X-RAY DIFFRACTION100
1.7809-1.82540.30131410.25422673X-RAY DIFFRACTION100
1.8254-1.87480.25131380.21962633X-RAY DIFFRACTION100
1.8748-1.930.25371400.19342654X-RAY DIFFRACTION100
1.93-1.99220.20071400.19122662X-RAY DIFFRACTION100
1.9922-2.06340.21461390.18642641X-RAY DIFFRACTION100
2.0634-2.14610.22191380.17942646X-RAY DIFFRACTION99
2.1461-2.24370.2491390.17772633X-RAY DIFFRACTION99
2.2437-2.3620.24391400.19022663X-RAY DIFFRACTION99
2.362-2.50990.25371400.20032653X-RAY DIFFRACTION99
2.5099-2.70370.20091420.19192709X-RAY DIFFRACTION100
2.7037-2.97570.22881410.18872671X-RAY DIFFRACTION99
2.9757-3.4060.24221420.18432701X-RAY DIFFRACTION99
3.406-4.29010.20261410.15512683X-RAY DIFFRACTION97
4.2901-36.8460.19931460.16922758X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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