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万見
- PDB-7f4u: Cryo-EM structure of TELO2-TTI1-TTI2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7f4u
タイトルCryo-EM structure of TELO2-TTI1-TTI2 complex
要素
  • TELO2-interacting protein 1 homolog
  • TELO2-interacting protein 2
  • Telomere length regulation protein TEL2 homolog
キーワードCHAPERONE / adaptor / TELO2 / TTI1 / TTI2
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of DNA damage checkpoint / TTT Hsp90 cochaperone complex / TORC2 complex / TORC1 complex / regulation of TOR signaling / telomeric DNA binding / telomere maintenance via telomerase / Hsp90 protein binding / chromosome, telomeric region / molecular adaptor activity ...positive regulation of DNA damage checkpoint / TTT Hsp90 cochaperone complex / TORC2 complex / TORC1 complex / regulation of TOR signaling / telomeric DNA binding / telomere maintenance via telomerase / Hsp90 protein binding / chromosome, telomeric region / molecular adaptor activity / nuclear body / protein stabilization / chromatin remodeling / protein-containing complex binding / protein kinase binding / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
TEL2-interacting protein 1 / : / TELO2-interacting protein 1 / Telomere length regulation protein, conserved domain / TEL2, C-terminal domain superfamily / Telomere length regulation protein / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
TELO2-interacting protein 1 homolog / Telomere length regulation protein TEL2 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Cho, Y. / Kim, Y.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea) 韓国
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2022
タイトル: Structure of the Human TELO2-TTI1-TTI2 Complex.
著者: Youngran Kim / Junhyeon Park / So Young Joo / Byung-Gyu Kim / Aera Jo / Hyunsook Lee / Yunje Cho /
要旨: Phosphatidylinositol 3-kinase-related protein kinases (PIKKs) play critical roles in various metabolic pathways related to cell proliferation and survival. The TELO2-TTI1-TTI2 (TTT) complex has been ...Phosphatidylinositol 3-kinase-related protein kinases (PIKKs) play critical roles in various metabolic pathways related to cell proliferation and survival. The TELO2-TTI1-TTI2 (TTT) complex has been proposed to recognize newly synthesized PIKKs and to deliver them to the R2TP complex (RUVBL1-RUVBL2-RPAP3-PIH1D1) and the heat shock protein 90 chaperone, thereby supporting their folding and assembly. Here, we determined the cryo-EM structure of the TTT complex at an average resolution of 4.2 Å. We describe the full-length structures of TTI1 and TELO2, and a partial structure of TTI2. All three proteins form elongated helical repeat structures. TTI1 provides a platform on which TELO2 and TTI2 bind to its central region and C-terminal end, respectively. The TELO2 C-terminal domain (CTD) is required for the interaction with TTI1 and recruitment of Ataxia-telangiectasia mutated (ATM). The N- and C-terminal segments of TTI1 recognize the FRAP-ATM-TRRAP (FAT) domain and the N-terminal HEAT repeats of ATM, respectively. The TELO2 CTD and TTI1 N- and C-terminal segments are required for cell survival in response to ionizing radiation.
履歴
登録2021年6月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月12日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Telomere length regulation protein TEL2 homolog
B: TELO2-interacting protein 1 homolog
C: TELO2-interacting protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)263,9163
ポリマ－263,9163
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Telomere length regulation protein TEL2 homolog / Protein clk-2 homolog / hCLK2


分子量: 91846.883 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TELO2, KIAA0683
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9Y4R8
#2: タンパク質 TELO2-interacting protein 1 homolog / Protein SMG10


分子量: 117124.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTI1, KIAA0406, SMG10
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O43156
#3: タンパク質 TELO2-interacting protein 2


分子量: 54944.137 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTI2, C8orf41
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: chaperone adaptor / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DIFFRACTION / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 42 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.15.2_3472: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 323679 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0038163
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.69911155
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d134949
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0341416
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0051470

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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