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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 7f4u | |||||||||||||||||||||
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| タイトル | Cryo-EM structure of TELO2-TTI1-TTI2 complex | |||||||||||||||||||||
要素 |
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キーワード | CHAPERONE / adaptor / TELO2 / TTI1 / TTI2 | |||||||||||||||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報positive regulation of DNA damage checkpoint / 'de novo' cotranslational protein folding / TTT Hsp90 cochaperone complex / TORC2 complex / TORC1 complex / regulation of TOR signaling / telomeric DNA binding / Hsp90 protein binding / molecular adaptor activity / chromosome, telomeric region ...positive regulation of DNA damage checkpoint / 'de novo' cotranslational protein folding / TTT Hsp90 cochaperone complex / TORC2 complex / TORC1 complex / regulation of TOR signaling / telomeric DNA binding / Hsp90 protein binding / molecular adaptor activity / chromosome, telomeric region / protein stabilization / nuclear body / protein kinase binding / protein-containing complex binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||||||||
| 生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||||||||||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å | |||||||||||||||||||||
データ登録者 | Cho, Y. / Kim, Y. | |||||||||||||||||||||
| 資金援助 | 韓国, 1件
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引用 | ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2022タイトル: Structure of the Human TELO2-TTI1-TTI2 Complex. 著者: Youngran Kim / Junhyeon Park / So Young Joo / Byung-Gyu Kim / Aera Jo / Hyunsook Lee / Yunje Cho / ![]() 要旨: Phosphatidylinositol 3-kinase-related protein kinases (PIKKs) play critical roles in various metabolic pathways related to cell proliferation and survival. The TELO2-TTI1-TTI2 (TTT) complex has been ...Phosphatidylinositol 3-kinase-related protein kinases (PIKKs) play critical roles in various metabolic pathways related to cell proliferation and survival. The TELO2-TTI1-TTI2 (TTT) complex has been proposed to recognize newly synthesized PIKKs and to deliver them to the R2TP complex (RUVBL1-RUVBL2-RPAP3-PIH1D1) and the heat shock protein 90 chaperone, thereby supporting their folding and assembly. Here, we determined the cryo-EM structure of the TTT complex at an average resolution of 4.2 Å. We describe the full-length structures of TTI1 and TELO2, and a partial structure of TTI2. All three proteins form elongated helical repeat structures. TTI1 provides a platform on which TELO2 and TTI2 bind to its central region and C-terminal end, respectively. The TELO2 C-terminal domain (CTD) is required for the interaction with TTI1 and recruitment of Ataxia-telangiectasia mutated (ATM). The N- and C-terminal segments of TTI1 recognize the FRAP-ATM-TRRAP (FAT) domain and the N-terminal HEAT repeats of ATM, respectively. The TELO2 CTD and TTI1 N- and C-terminal segments are required for cell survival in response to ionizing radiation. | |||||||||||||||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 7f4u.cif.gz | 220.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb7f4u.ent.gz | 150 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 7f4u.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 7f4u_validation.pdf.gz | 698.3 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 7f4u_full_validation.pdf.gz | 719.4 KB | 表示 | |
| XML形式データ | 7f4u_validation.xml.gz | 35.9 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 7f4u_validation.cif.gz | 56.3 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/f4/7f4u ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/f4/7f4u | HTTPS FTP |
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 31454MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 1 |
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要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 91846.883 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TELO2, KIAA0683発現宿主: ![]() 参照: UniProt: Q9Y4R8 |
|---|---|
| #2: タンパク質 | 分子量: 117124.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTI1, KIAA0406, SMG10発現宿主: ![]() 参照: UniProt: O43156 |
| #3: タンパク質 | 分子量: 54944.137 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTI2, C8orf41発現宿主: ![]() |
| Has protein modification | N |
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 | 名称: chaperone adaptor / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
| 由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
| 緩衝液 | pH: 8 |
| 試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
| 急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: FEI TALOS ARCTICA |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
| 電子レンズ | モード: DIFFRACTION / 最大 デフォーカス(公称値): 3500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm |
| 撮影 | 電子線照射量: 42 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
| ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.15.2_3472: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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| EMソフトウェア | 名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
| 3次元再構成 | 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 323679 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
| 拘束条件 |
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ムービー
コントローラー
万見について




Homo sapiens (ヒト)
韓国, 1件
引用
PDBj

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