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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7f38 | ||||||
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タイトル | Cyanophage A-1(L) capsid asymmetric unit | ||||||
要素 | Putative major capsid protein | ||||||
キーワード | VIRUS / Major capsid proteins | ||||||
機能・相同性 | Putative major capsid protein 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Nostoc phage A1 (ファージ) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.35 Å | ||||||
データ登録者 | Cui, N. / Li, Q. / Zhou, C.Z. | ||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: J Virol / 年: 2021 タイトル: Capsid Structure of Cyanophage A-1(L). 著者: Ning Cui / Feng Yang / Jun-Tao Zhang / Hui Sun / Yu Chen / Rong-Cheng Yu / Zhi-Peng Chen / Yong-Liang Jiang / Shu-Jing Han / Xudong Xu / Qiong Li / Cong-Zhao Zhou / 要旨: A-1(L) is a freshwater cyanophage with a contractile tail that specifically infects sp. PCC 7120, one of the model strains for molecular studies of cyanobacteria. Although isolated for half a ...A-1(L) is a freshwater cyanophage with a contractile tail that specifically infects sp. PCC 7120, one of the model strains for molecular studies of cyanobacteria. Although isolated for half a century, its structure remains unknown, which limits our understanding on the interplay between A-1(L) and its host. Here we report the 3.35 Å cryo-EM structure of A-1(L) capsid, representing the first near-atomic resolution structure of a phage capsid with a T number of 9. The major capsid gp4 proteins assemble into 91 capsomers, including 80 hexons: 20 at the center of the facet and 60 at the facet edge, in addition to 11 identical pentons. These capsomers further assemble into the icosahedral capsid, via gradually increasing curvatures. Different from the previously reported capsids of known-structure, A-1(L) adopts a noncovalent chainmail structure of capsid stabilized by two kinds of mortise-and-tenon inter-capsomer interactions: a three-layered interface at the pseudo 3-fold axis combined with the complementarity in shape and electrostatic potential around the 2-fold axis. This unique capsomer construction enables A-1(L) to possess a rigid capsid, which is solely composed of the major capsid proteins with an HK97 fold. Cyanobacteria are the most abundant photosynthetic bacteria, contributing significantly to the biomass production, O generation, and CO consumption on our planet. Their community structure and homeostasis in natural aquatic ecosystems are largely regulated by the corresponding cyanophages. In this study, we solved the structure of cyanophage A-1(L) capsid at near-atomic resolution and revealed a unique capsid construction. This capsid structure provides the molecular details for better understanding the assembly of A-1(L), and a structural platform for future investigation and application of A-1(L) in combination with its host sp. PCC 7120. As the first isolated freshwater cyanophage that infects the genetically tractable model cyanobacterium, A-1(L) should become an ideal template for the genetic engineering and synthetic biology studies. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7f38.cif.gz | 528.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7f38.ent.gz | 447.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7f38.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7f38_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7f38_full_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | 7f38_validation.xml.gz | 102.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7f38_validation.cif.gz | 150 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/f3/7f38 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/f3/7f38 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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| x 5
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| x 6
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 39524.617 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Nostoc phage A1 (ファージ) / 発現宿主: Nostoc phage A1 (ファージ) / 参照: UniProt: A0A191SAV5 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Nostoc phage A1 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: Nostoc phage A1 (ファージ) |
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRION |
天然宿主 | 生物種: Nostoc sp. PCC 7120 = FACHB-418 |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING ONLY |
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3次元再構成 | 解像度: 3.35 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 32687 / 対称性のタイプ: POINT |