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- PDB-7f28: Crystal structure of a bacterial ketosynthase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7f28
タイトルCrystal structure of a bacterial ketosynthase
要素
  • Ketoacyl_synth_N domain-containing protein
  • Putative 3-oxoacyl-[ACP] synthase FabV
キーワードLIGASE / ketosynthase
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-ketoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase I / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase activity / fatty acid biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
Beta-ketoacyl synthase, N-terminal domain / Beta-ketoacyl synthase / Beta-ketoacyl synthase / Beta-ketoacyl synthase, active site / Ketosynthase family 3 (KS3) active site signature. / Polyketide synthase, beta-ketoacyl synthase domain / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal domain / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal domain / Thiolase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Ketoacyl_synth_N domain-containing protein / Putative 3-oxoacyl-[ACP] synthase FabV
類似検索 - 構成要素
生物種Acinetobacter baumannii NCGM 237 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.877 Å
データ登録者Lee, W.C. / Kim, Y.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)MSIP-2019R1H1A2079889 韓国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2021
タイトル: Structural basis of the complementary activity of two ketosynthases in aryl polyene biosynthesis.
著者: Lee, W.C. / Choi, S. / Jang, A. / Yeon, J. / Hwang, E. / Kim, Y.
履歴
登録2021年6月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年12月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ketoacyl_synth_N domain-containing protein
B: Putative 3-oxoacyl-[ACP] synthase FabV
C: Ketoacyl_synth_N domain-containing protein
D: Putative 3-oxoacyl-[ACP] synthase FabV


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,2074
ポリマ－131,2074
非ポリマー00
水7,692427
1
A: Ketoacyl_synth_N domain-containing protein
B: Putative 3-oxoacyl-[ACP] synthase FabV


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,6032
ポリマ－65,6032
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4740 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area21550 Å2
手法PISA
2
C: Ketoacyl_synth_N domain-containing protein
D: Putative 3-oxoacyl-[ACP] synthase FabV


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,6032
ポリマ－65,6032
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4760 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area21430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.708, 104.243, 98.179
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.240, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Ketoacyl_synth_N domain-containing protein


分子量: 22488.395 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter baumannii NCGM 237 (バクテリア)
遺伝子: AB237_2962 / 発現宿主: Acinetobacter baumannii (バクテリア) / 参照: UniProt: A0A0E1PUF7
#2: タンパク質 Putative 3-oxoacyl-[ACP] synthase FabV / ketosynthase


分子量: 43114.945 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter baumannii NCGM 237 (バクテリア)
遺伝子: AB237_2951 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
参照: UniProt: A0A0E1Q0H1, beta-ketoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase I
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 427 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.76 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2M sodium malonate, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2019年11月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.877→39.05 Å / Num. obs: 171271 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 3.684 % / Biso Wilson estimate: 21.81 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rrim(I) all: 0.083 / Χ2: 0.996 / Net I/σ(I): 12.76
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.88-1.993.4180.4443.264529214333132510.8960.52392.5
1.99-2.133.7490.2835.545016413462133790.9530.33199.4
2.13-2.33.7530.17984686912542124890.980.20999.6
2.3-2.523.760.12110.854333711567115270.9890.14199.7
2.52-2.813.7630.08214.223914110429104010.9940.09699.7
2.81-3.253.7550.05718.2534626924992210.9970.06699.7
3.25-3.973.7070.03924.728950782778100.9980.04699.8
3.97-5.63.6730.03428.3622261608960600.9980.0499.5
5.6-39.053.4880.03527.6511804344633840.9980.04198.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3U0F

3u0f


解像度: 1.877→39.05 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.52 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2296 3896 2.27 %
Rwork0.1904 167375 -
obs0.1913 171271 97.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 82.57 Å2 / Biso mean: 24.6394 Å2 / Biso min: 9.74 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.877→39.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8966 0 0 427 9393
Biso mean---27.06 -
残基数----1181
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.8774-1.90030.3652900.334382462
1.9003-1.92440.33061340.2793568993
1.9244-1.94970.29141420.2658608098
1.9497-1.97640.28141340.2465592099
1.9764-2.00460.29861420.2444613499
2.0046-2.03460.29041420.2413607599
2.0346-2.06630.24821400.2349602799
2.0663-2.10020.271420.225607899
2.1002-2.13640.31091390.2118606099
2.1364-2.17530.24571450.2091606499
2.1753-2.21710.23871430.2059605499
2.2171-2.26240.26411430.1959609099
2.2624-2.31160.23461430.19486084100
2.3116-2.36530.2411400.2006606299
2.3653-2.42450.23521420.19986102100
2.4245-2.490.27741450.1943612199
2.49-2.56330.25761430.1989606299
2.5633-2.6460.23111430.20286107100
2.646-2.74050.24361420.19866134100
2.7405-2.85020.23871370.20476070100
2.8502-2.97990.22041430.20456064100
2.9799-3.13690.25441380.20276063100
3.1369-3.33340.25631410.18686100100
3.3334-3.59060.24251400.18096128100
3.5906-3.95160.19951450.15216098100
3.9516-4.52270.16841410.1442610799
4.5227-5.69530.13841360.1499604999
5.6953-39.050.18191410.157592997

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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