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- PDB-7eym: Crystal structure of Vibrio cholerae ppnP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7eym
タイトルCrystal structure of Vibrio cholerae ppnP
要素Pyrimidine/purine nucleoside phosphorylase
キーワードHYDROLASE / Pyrimidine / purine / nucleoside phosphorylase
機能・相同性
機能・相同性情報


guanosine phosphorylase / pyrimidine-nucleoside phosphorylase / pyrimidine-nucleoside phosphorylase activity / thymidine phosphorylase / thymidine phosphorylase activity / uridine phosphorylase / uridine phosphorylase activity / guanosine phosphorylase activity / purine-nucleoside phosphorylase / purine-nucleoside phosphorylase activity
類似検索 - 分子機能
Pyrimidine/purine nucleoside phosphorylase / Pyrimidine/purine nucleoside phosphorylase / RmlC-like cupin domain superfamily / RmlC-like jelly roll fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Pyrimidine/purine nucleoside phosphorylase
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio cholerae (コレラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.38 Å
データ登録者Wen, Y. / Wu, B.X.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2022
タイトル: Crystal structures of a new class of pyrimidine/purine nucleoside phosphorylase revealed a Cupin fold.
著者: Wen, Y. / Li, X. / Guo, W. / Wu, B.
履歴
登録2021年5月31日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年2月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.title
改定 1.22022年5月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pyrimidine/purine nucleoside phosphorylase
B: Pyrimidine/purine nucleoside phosphorylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,5472
ポリマ－20,5472
非ポリマー00
水1,982110
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2210 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area9300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.242, 55.242, 111.851
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Space group name HallP4abw2nw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+1/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+3/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+3/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+1/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Pyrimidine/purine nucleoside phosphorylase / Adenosine phosphorylase / Cytidine phosphorylase / Guanosine phosphorylase / Inosine phosphorylase ...Adenosine phosphorylase / Cytidine phosphorylase / Guanosine phosphorylase / Inosine phosphorylase / Thymidine phosphorylase / Uridine phosphorylase / Xanthosine phosphorylase


分子量: 10273.443 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Vibrio cholerae (コレラ菌) / 遺伝子: ppnP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0H6V0E6
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 110 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.77 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M Ammonium sulfate, 30% w/v Polyethylene glycol 8,000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年5月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.38→50 Å / Num. obs: 35454 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 12.5 % / CC1/2: 0.994 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.112 / Rpim(I) all: 0.032 / Rrim(I) all: 0.117 / Net I/σ(I): 26.333
反射 シェル解像度: 1.38→1.43 Å / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.901 / Mean I/σ(I) obs: 1.667 / Num. unique obs: 6596 / CC1/2: 0.576 / CC star: 0.855 / Rpim(I) all: 0.364 / Rrim(I) all: 0.976 / % possible all: 97.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMACv1.0精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7EYJ

7eyj


解像度: 1.38→20 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2248 1784 5.03 %
Rwork0.2054 --
obs0.2064 35447 97.43 %
原子変位パラメータBiso mean: 17.44 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.38→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1431 0 0 110 1541
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00661526
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.85812082
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0786237
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051274
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.5562890

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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