[日本語] English
万見
- PDB-7evt: Crystal structure of the N-terminal degron-truncated human glutam... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7evt
タイトルCrystal structure of the N-terminal degron-truncated human glutamine synthetase
要素Glutamine synthetaseグルタミンシンテターゼ
キーワードLIGASE (リガーゼ) / Decamer (オリゴマー) / N-terminal truncated / N-degron
機能・相同性
機能・相同性情報


protein S-acyltransferase / Astrocytic Glutamate-Glutamine Uptake And Metabolism / protein palmitoylation / protein-cysteine S-palmitoyltransferase activity / regulation of protein localization to nucleolus / regulation of sprouting angiogenesis / regulation of endothelial cell migration / glutamate catabolic process / グルタミンシンテターゼ / glutamine biosynthetic process ...protein S-acyltransferase / Astrocytic Glutamate-Glutamine Uptake And Metabolism / protein palmitoylation / protein-cysteine S-palmitoyltransferase activity / regulation of protein localization to nucleolus / regulation of sprouting angiogenesis / regulation of endothelial cell migration / glutamate catabolic process / グルタミンシンテターゼ / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / Glutamate and glutamine metabolism / glial cell projection / response to glucose / cellular response to starvation / リボソーム生合成 / cell body / 血管新生 / cell population proliferation / 小胞体 / ミトコンドリア / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily / Glutamine synthetase, catalytic domain ...Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain
類似検索 - ドメイン・相同性
グルタミンシンテターゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Chek, M.F. / Kim, S.Y. / Mori, T. / Hakoshima, T.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2021
タイトル: Crystal structure of N-terminal degron-truncated human glutamine synthetase.
著者: Chek, M.F. / Kim, S.Y. / Mori, T. / Kojima, H. / Hakoshima, T.
履歴
登録2021年5月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glutamine synthetase
B: Glutamine synthetase
C: Glutamine synthetase
D: Glutamine synthetase
E: Glutamine synthetase
F: Glutamine synthetase
G: Glutamine synthetase
H: Glutamine synthetase
I: Glutamine synthetase
J: Glutamine synthetase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)418,56010
ポリマ－418,56010
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area26380 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area126420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.917, 158.866, 118.908
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.796, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

-
要素

#1: タンパク質
Glutamine synthetase / グルタミンシンテターゼ / GS / Glutamate--ammonia ligase / Palmitoyltransferase GLUL


分子量: 41856.023 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GLUL, GLNS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P15104, グルタミンシンテターゼ, protein S-acyltransferase

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.92 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.1
詳細: 0.07 M sodium citrate (pH 5.1), 10% glycerol and 5.6% PEG4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2016年6月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→50 Å / Num. obs: 91909 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 83.5 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 20.24
反射 シェル解像度: 2.95→3.13 Å / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.772 / Mean I/σ(I) obs: 3.09 / Num. unique obs: 14650 / CC1/2: 0.882 / % possible all: 98.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
Cootモデル構築
PHENIXv1.19.4092精密化
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2QC8

2qc8


解像度: 2.95→44.43 Å / SU ML: 0.3624 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.7783
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2496 4592 5 %
Rwork0.219 87261 -
obs0.2206 91853 99.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 89.65 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.95→44.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数25797 0 0 0 25797
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.003126497
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.566236033
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04093725
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00484842
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.34943689
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.95-2.980.41291440.36482730X-RAY DIFFRACTION94.73
2.98-3.020.33151520.31452893X-RAY DIFFRACTION99.97
3.02-3.050.33791550.28962934X-RAY DIFFRACTION100
3.05-3.090.30561510.2892875X-RAY DIFFRACTION99.97
3.09-3.130.31531540.28342931X-RAY DIFFRACTION99.97
3.13-3.180.34351530.28852893X-RAY DIFFRACTION99.97
3.18-3.220.35121520.2712883X-RAY DIFFRACTION99.97
3.22-3.270.32031520.27562899X-RAY DIFFRACTION100
3.27-3.320.30691530.27852914X-RAY DIFFRACTION100
3.32-3.370.28061550.27732927X-RAY DIFFRACTION99.97
3.37-3.430.29691520.27692896X-RAY DIFFRACTION99.97
3.43-3.50.2861550.25572938X-RAY DIFFRACTION100
3.5-3.560.23941520.24542895X-RAY DIFFRACTION100
3.56-3.640.29811520.24912905X-RAY DIFFRACTION99.97
3.64-3.710.29921540.25032932X-RAY DIFFRACTION100
3.71-3.80.28111540.24282917X-RAY DIFFRACTION100
3.8-3.90.24661530.23352902X-RAY DIFFRACTION100
3.9-40.24891520.22762896X-RAY DIFFRACTION100
4-4.120.26191540.21472920X-RAY DIFFRACTION100
4.12-4.250.23611530.21032914X-RAY DIFFRACTION100
4.25-4.40.25081570.19572972X-RAY DIFFRACTION100
4.4-4.580.2271500.18812859X-RAY DIFFRACTION100
4.58-4.790.2061540.18592917X-RAY DIFFRACTION100
4.79-5.040.21071530.19312913X-RAY DIFFRACTION100
5.04-5.350.23671550.19072945X-RAY DIFFRACTION100
5.36-5.770.23691530.20842903X-RAY DIFFRACTION100
5.77-6.350.27111560.21962960X-RAY DIFFRACTION100
6.35-7.260.24261530.20452925X-RAY DIFFRACTION100
7.26-9.140.21271560.18462964X-RAY DIFFRACTION99.97
9.14-44.430.18791530.18282909X-RAY DIFFRACTION97.3

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る