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万見
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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7en4
タイトルMulti-state structure determination and dynamics analysis elucidate a new ubiquitin-recognition mechanism of yeast ubiquitin C-terminal hydrolase.
要素Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase YUH1
キーワードHYDROLASE / PROTEIN solution NMR
機能・相同性
機能・相同性情報


UCH proteinases / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / ubiquitin recycling / Neddylation / protein catabolic process / ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase family 1 cysteine active-site. / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase superfamily / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, family 1 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase (UCH) catalytic domain profile. / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Papain-like cysteine peptidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase YUH1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / energy minimization
データ登録者Okada, M. / Tateishi, Y. / Nojiri, E. / Mikawa, T. / Rajesh, S. / Ogasawa, H. / Ueda, T. / Yagi, H. / Kohno, T. / Kigawa, T. ...Okada, M. / Tateishi, Y. / Nojiri, E. / Mikawa, T. / Rajesh, S. / Ogasawa, H. / Ueda, T. / Yagi, H. / Kohno, T. / Kigawa, T. / Shimada, I. / Guentert, P. / Yutaka, I. / Ikeya, T.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Japan Science and TechnologyJPMJCR13M3 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP15K06979, JP17K07312, JP19H05645, JP26102538, JP25120003, JP16H00779, JP15H01645, JP16H00847, JP17H05887,JP19H05773 日本
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Multi-state structure determination and dynamics analysis elucidate a new ubiquitin-recognition mechanism of yeast ubiquitin C-terminal hydrolase.
著者: Okada, M. / Tateishi, Y. / Nojiri, E. / Mikawa, T. / Rajesh, S. / Yagi, H. / Ogasawa, H. / Ueda, T. / Shimada, I. / Kohno, T. / Kigawa, T. / Guentert, P. / Yutaka, I. / Ikeya, T.
履歴
登録2021年4月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Other / カテゴリ: pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase YUH1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,4051
ポリマ－26,4051
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area13670 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 20structures randomly selected from each of five clusters
代表モデルモデル #1closest the center of the largest cluster

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase YUH1 / UCH / Ubiquitin thioesterase


分子量: 26405.230 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
プラスミド: pET24a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P35127, ubiquitinyl hydrolase 1

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic13D HNCA
121isotropic13D HN(CO)CA
131isotropic13D CBCA(CO)NH
141isotropic13D CBCANH
151isotropic13D HBHA(CO)NH
1111isotropic13D H(CCO)NH
1101isotropic13D C(CO)NH
191isotropic13D (H)CCH-TOCSY
181isotropic13D 1H-13C NOESY
171anisotropic13D 1H-15N NOESY
161isotropic13D HSQC-NOESY-HSQC
1123isotropic13D H(CCO)NH
1143isotropic13D CCNH
1133isotropic13D C(CO)NH
1163isotropic12D 1H-1H TOCSY
1153isotropic13D 1H-13C NOESY
1173isotropic13D 1H-15N NOESY
1183isotropic13D TROSY-HNCO
1212isotropic2T1 relaxation
1202isotropic2T2 relaxation
1192isotropic2heteronuclear 1H-15N NOE
1232isotropic3T1 relaxation
1222isotropic3T2 relaxation
1242isotropic3heteronuclear 1H-15N NOE
1252isotropic22D 1H-15N HSQC
1271isotropic22D 1H-13C HSQC
1262anisotropic22D 1H-15N IPAP HSQC

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution12 mM [U-100% 13C; U-100% 15N; U-50% 2H] ubiquitin hydrolase, 90% H2O/10% D2O2H13C15N_sample90% H2O/10% D2O
solution22 mM [U-100% 15N] ubiquitin hydrolase, 90% H2O/10% D2O15N_sample90% H2O/10% D2O
solution32 mM Ile/Leu/Val-methyl-selectively 1H/13C-labeled and Phe/Tyr/Trp-aromatic ring-selectively 1H-labeled ubiquitin hydrolase, 90% H2O/10% D2OILVFYW_selective_sample90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
2 mMubiquitin hydrolase[U-100% 13C; U-100% 15N; U-50% 2H]1
2 mMubiquitin hydrolase[U-100% 15N]2
2 mMubiquitin hydrolaseIle/Leu/Val-methyl-selectively 1H/13C-labeled and Phe/Tyr/Trp-aromatic ring-selectively 1H-labeled3
試料状態イオン強度: 100 mM / Label: conditions_1 / pH: 6 / 圧: AMBIENT Pa / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6001
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III6002
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III7003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA3.99.0Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
Azara2.8.1Boucher解析
CcpNmr Analysis2.5.0CCPNchemical shift assignment
TopSpin3.5Bruker Biospincollection
OPAL1.4Luginbuhl, Guntert, Billeter and Wuthrich精密化
CcpNmr Analysis2.5.0CCPNpeak picking
精密化手法: energy minimization / ソフトェア番号: 5
代表構造選択基準: closest the center of the largest cluster
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures randomly selected from each of five clusters
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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