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- PDB-7elf: Nitrilase-Like Protein Nit2 from Kluyve-romyces lactis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7elf
タイトルNitrilase-Like Protein Nit2 from Kluyve-romyces lactis
要素KLLA0E15247p
キーワードHYDROLASE / Nitrilase / Nit2
機能・相同性
機能・相同性情報


deaminated glutathione amidase activity / amide catabolic process
類似検索 - 分子機能
Nit1/2, carbon-nitrogen hydrolase domain / Uncharacterised protein family UPF0012, conserved site / Uncharacterized protein family UPF0012 signature. / Carbon-nitrogen hydrolase superfamily / Carbon-nitrogen hydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase domain profile. / Carbon-nitrogen hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Kluyveromyces lactis (酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Jin, C.W. / Chang, J.H.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)NRF-2019R1A2C4069796 韓国
引用ジャーナル: Crystals / 年: 2021
タイトル: Crystal Structure of Nitrilase-Like Protein Nit2 from Kluyveromyces lactis.
著者: Jin, C.W. / Jin, H.S. / Jeong, B.C. / Cho, D.H. / Chun, H.S. / Kim, W.K. / Chang, J.H.
履歴
登録2021年4月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年4月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: KLLA0E15247p
B: KLLA0E15247p
C: KLLA0E15247p
D: KLLA0E15247p


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)134,5344
ポリマ－134,5344
非ポリマー00
水9,782543
1
A: KLLA0E15247p
B: KLLA0E15247p


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,2672
ポリマ－67,2672
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: KLLA0E15247p
D: KLLA0E15247p


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,2672
ポリマ－67,2672
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)78.997, 211.065, 89.372
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.11, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-572-

HOH

21D-500-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
KLLA0E15247p / Nitrilase-like protein 2 (Nit2)


分子量: 33633.520 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis (strain ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37) (酵母)
株: ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37
遺伝子: KLLA0_E15247g / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6CN52
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 543 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.06 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 26% w/v polyethylene glycol (PEG 3350), 0.3M Ammonium tartrate dibasic

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2019年3月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 68559 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.7 % / CC1/2: 0.991 / Net I/σ(I): 16.96
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Num. unique obs: 6799 / CC1/2: 0.862

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.17.1_3660: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4H5U

4h5u


解像度: 2.2→45.68 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 23.01 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2225 1896 2.91 %
Rwork0.1675 --
obs0.1691 65198 94.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→45.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9157 0 0 543 9700
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0099329
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.94112613
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.5311235
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0571431
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051629
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.250.30721190.21794017X-RAY DIFFRACTION84
2.25-2.310.29441250.20984189X-RAY DIFFRACTION88
2.31-2.380.26831300.20694287X-RAY DIFFRACTION91
2.38-2.460.3011370.20114382X-RAY DIFFRACTION92
2.46-2.550.24961350.19754441X-RAY DIFFRACTION93
2.55-2.650.25431230.18974447X-RAY DIFFRACTION94
2.65-2.770.24471370.17914526X-RAY DIFFRACTION95
2.77-2.910.21561340.17034624X-RAY DIFFRACTION97
2.91-3.10.24491480.16644648X-RAY DIFFRACTION98
3.1-3.340.20691400.16424724X-RAY DIFFRACTION99
3.34-3.670.20911450.15814696X-RAY DIFFRACTION99
3.67-4.20.17321350.14184761X-RAY DIFFRACTION99
4.2-5.290.20241460.14074754X-RAY DIFFRACTION99
5.29-45.680.21691420.17294806X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 0.7591 Å / Origin y: 5.2596 Å / Origin z: 20.527 Å
111213212223313233
T0.1102 Å20.0324 Å20.0022 Å2-0.1052 Å20.0198 Å2--0.1598 Å2
L0.0241 °2-0.1502 °2-0.0011 °2--0.3379 °2-0.0217 °2--0.106 °2
S-0.0017 Å °-0.056 Å °-0.0514 Å °-0.0397 Å °0.0109 Å °0.0357 Å °0.0138 Å °0.0216 Å °0.0008 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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