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- PDB-7eio: Crystal Structure of Mei2 RRM3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7eio
タイトルCrystal Structure of Mei2 RRM3
要素Meiosis protein mei2
キーワードRNA BINDING PROTEIN / Mei2 / RRM
機能・相同性
機能・相同性情報


Tor2-Mei2-Ste11 complex / : / negative regulation of conjugation with zygote / positive regulation of metaphase/anaphase transition of meiosis II / Mei2 nuclear dot complex / Nrd1 complex / positive regulation of meiotic nuclear division / positive regulation of meiotic cell cycle / poly(U) RNA binding / lncRNA binding ...Tor2-Mei2-Ste11 complex / : / negative regulation of conjugation with zygote / positive regulation of metaphase/anaphase transition of meiosis II / Mei2 nuclear dot complex / Nrd1 complex / positive regulation of meiotic nuclear division / positive regulation of meiotic cell cycle / poly(U) RNA binding / lncRNA binding / nuclear chromosome / protein sequestering activity / meiotic cell cycle / regulation of DNA-templated transcription / RNA binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Mei2-like, C-terminal RNA recognition motif / Fungal Mei2-like, RNA recognition motif 3 / Fungal Mei2-like, RNA recognition motif 2 / RNA recognition motif 2 / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Meiosis protein mei2
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.895 Å
データ登録者Shen, S.Y. / Li, F.D.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: J Mol Cell Biol / 年: 2022
タイトル: Structural insights reveal the specific recognition of meiRNA by the Mei2 protein.
著者: Shen, S. / Jian, Y. / Cai, Z. / Li, F. / Lv, M. / Liu, Y. / Wu, J. / Fu, C. / Shi, Y.
履歴
登録2021年3月31日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年5月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22022年10月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Meiosis protein mei2
B: Meiosis protein mei2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0956
ポリマ－35,7232
非ポリマー3724
水3,261181
1
A: Meiosis protein mei2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,1424
ポリマ－17,8611
非ポリマー2803
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area190 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area8050 Å2
手法PISA
2
B: Meiosis protein mei2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,9532
ポリマ－17,8611
非ポリマー921
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area7910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.546, 74.546, 68.239
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

#1: タンパク質 Meiosis protein mei2


分子量: 17861.332 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (strain 972 / ATCC 24843) (分裂酵母)
株: 972 / ATCC 24843 / 遺伝子: mei2, SPAC27D7.03c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08965
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 181 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.98 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2M Ammonium Sulfate, 0.1M Bis-Tris, PH 5.5, 25% PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年1月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.895→40 Å / Num. obs: 29356 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13.1 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 35.76
反射 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / Rmerge(I) obs: 1.002 / Num. unique obs: 1481 / CC1/2: 0.726

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
AutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.895→26.356 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.28 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2253 1532 5.22 %
Rwork0.1894 27824 -
obs0.1913 29356 98.58 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 90.74 Å2 / Biso mean: 29.0439 Å2 / Biso min: 6.42 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.895→26.356 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2353 0 23 181 2557
Biso mean--23.83 27.63 -
残基数----292
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.895-1.95620.3114840.3284226387
1.9562-2.02610.28821260.23062571100
2.0261-2.10710.25681390.20312521100
2.1071-2.2030.24321950.1962509100
2.203-2.31910.2911280.23152564100
2.3191-2.46430.22611520.18992551100
2.4643-2.65440.22271430.18382538100
2.6544-2.92120.22741390.19882575100
2.9212-3.34320.23041790.18382522100
3.3432-4.20930.18821310.16192609100
4.2093-26.3560.18321160.1609260198
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1569-0.0534-0.25561.5427-0.51442.31380.142-0.11260.15910.1138-0.0747-0.121-0.3320.29910.09780.1453-0.05490.01620.0743-0.04230.1306-33.3059-17.4288-0.3763
22.4927-0.61160.71143.9829-0.38183.68420.04230.1968-0.085-0.170.0494-0.0840.20790.4547-0.0390.21560.0311-0.03280.218-0.03760.2838-18.3311-10.498824.007
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 580 through 725)A580 - 725
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 580 through 725)B580 - 725

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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