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- PDB-7eic: Crystal structure of AF9 YEATS domain in complex with H4K5acK8ac ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7eic
タイトルCrystal structure of AF9 YEATS domain in complex with H4K5acK8ac peptide
要素
  • Histone H4
  • Protein AF-9
キーワードNUCLEAR PROTEIN / YEATS domain / Transcription / Complex / Histone modification
機能・相同性
機能・相同性情報


modification-dependent protein binding / regulation of stem cell division / segment specification / regulation of chromatin organization / positive regulation of Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / anterior/posterior pattern specification / hematopoietic stem cell differentiation / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus ...modification-dependent protein binding / regulation of stem cell division / segment specification / regulation of chromatin organization / positive regulation of Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / anterior/posterior pattern specification / hematopoietic stem cell differentiation / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Packaging Of Telomere Ends / Formation of RNA Pol II elongation complex / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / telomere organization / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / transcription elongation factor complex / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / : / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / NoRC negatively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / chromosome / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / gene expression / molecular adaptor activity / Estrogen-dependent gene expression / histone binding / chromosome, telomeric region / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / chromatin binding / positive regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
AF-9, ANC1 homology domain / : / ANC1 homology domain (AHD) / : / YEATS superfamily / YEATS family / YEATS domain profile. / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site ...AF-9, ANC1 homology domain / : / ANC1 homology domain (AHD) / : / YEATS superfamily / YEATS family / YEATS domain profile. / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Protein AF-9 / Histone H4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Kikuchi, M. / Umehara, T.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS) 日本
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2022
タイトル: Elucidation of binding preferences of YEATS domains to site-specific acetylated nucleosome core particles.
著者: Kikuchi, M. / Morita, S. / Goto, M. / Wakamori, M. / Katsura, K. / Hanada, K. / Shirouzu, M. / Umehara, T.
履歴
登録2021年3月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年11月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Histone H4
A: Protein AF-9
B: Protein AF-9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,57110
ポリマ－34,8843
非ポリマー6877
水2,540141
1
C: Histone H4
A: Protein AF-9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,3265
ポリマ－18,0362
非ポリマー2903
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area940 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area9310 Å2
手法PISA
2
B: Protein AF-9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2455
ポリマ－16,8481
非ポリマー3964
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area8110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)30.367, 51.702, 56.273
Angle α, β, γ (deg.)89.30, 74.81, 89.87
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Histone H4


分子量: 1187.353 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62805
#2: タンパク質 Protein AF-9 / ALL1-fused gene from chromosome 9 protein / Myeloid/lymphoid or mixed-lineage leukemia translocated ...ALL1-fused gene from chromosome 9 protein / Myeloid/lymphoid or mixed-lineage leukemia translocated to chromosome 3 protein / YEATS domain-containing protein 3


分子量: 16848.352 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MLLT3, AF9, YEATS3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P42568
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 141 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 100 mM Bis-Tris buffer (pH 6.5) containing 100 mM ammonium acetate and 25% PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2015年10月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. obs: 22633 / % possible obs: 94.1 % / 冗長度: 1.9 % / Rsym value: 0.038 / Net I/σ(I): 13.9
反射 シェル解像度: 1.95→1.98 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique obs: 965 / Rsym value: 0.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4TMP

4tmp


解像度: 1.95→50.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 8.693 / SU ML: 0.117 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.142 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20475 1211 5.4 %RANDOM
Rwork0.17677 ---
obs0.17823 21395 93.82 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.482 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.36 Å21.26 Å2-1.13 Å2
2--0.27 Å2-2.95 Å2
3---0.36 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.95→50.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2309 0 45 141 2495
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0192415
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022339
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1371.9643232
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.79135394
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2655274
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg26.95822.583120
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.83515411
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.6981520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2329
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0212616
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02588
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.53733.2741108
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.5371107
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.9831378
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.9851379
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.953.8421307
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.9511307
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.1655.5411854
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined2.7772467
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other2.5632428
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.17632372
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded15.17352304
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.001 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.251 53 -
Rwork0.224 1330 -
obs--76.41 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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