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万見
- PDB-7eey: The structure of the N-terminal doamin of the Schizosaccharomyces... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7eey
タイトルThe structure of the N-terminal doamin of the Schizosaccharomyces pombe Tad2 adenosine deaminase
要素tRNA-specific adenosine deaminase subunit tad2
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Tad2 / tRNA adenosine deaminase
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA-specific adenosine-34 deaminase complex / tRNA(adenine34) deaminase / tRNA wobble adenosine to inosine editing / tRNA-specific adenosine-34 deaminase activity / zinc ion binding / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphoribulokinase/uridine kinase / Phosphoribulokinase / Uridine kinase family / Cytidine and deoxycytidylate deaminase zinc-binding region / APOBEC/CMP deaminase, zinc-binding / Cytidine and deoxycytidylate deaminases zinc-binding region signature. / Cytidine and deoxycytidylate deaminase domain / Cytidine and deoxycytidylate deaminases domain profile. / Cytidine deaminase-like / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
tRNA-specific adenosine deaminase subunit tad2
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Xie, W. / Liu, X. / Zhou, J.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31870782 中国
引用ジャーナル: Comput Struct Biotechnol J / 年: 2021
タイトル: Functional and structural investigation of N-terminal domain of the SpTad2/3 heterodimeric tRNA deaminase.
著者: Liu, X. / Zhou, J. / Ge, R. / Xie, W.
履歴
登録2021年3月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: tRNA-specific adenosine deaminase subunit tad2
B: tRNA-specific adenosine deaminase subunit tad2
C: tRNA-specific adenosine deaminase subunit tad2
D: tRNA-specific adenosine deaminase subunit tad2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,80410
ポリマ－90,2284
非ポリマー5766
水3,009167
1
B: tRNA-specific adenosine deaminase subunit tad2
C: tRNA-specific adenosine deaminase subunit tad2
ヘテロ分子

A: tRNA-specific adenosine deaminase subunit tad2
ヘテロ分子

D: tRNA-specific adenosine deaminase subunit tad2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,80410
ポリマ－90,2284
非ポリマー5766
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_554x,y,z-11
crystal symmetry operation1_455x-1,y,z1
Buried area7000 Å2
ΔGint-72 kcal/mol
Surface area31740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.527, 65.602, 65.642
Angle α, β, γ (deg.)63.974, 69.959, 73.565
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Space group name HallP1
Symmetry operation#1: x,y,z

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要素

#1: タンパク質
tRNA-specific adenosine deaminase subunit tad2 / tRNA-specific adenosine-34 deaminase subunit tad2


分子量: 22556.984 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (strain 972 / ATCC 24843) (分裂酵母)
株: 972 / ATCC 24843 / 遺伝子: tad2, SPBC16D10.10 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O94642, tRNA(adenine34) deaminase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 167 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.56 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 20% PEG2000, 0.1 M NaOAc, 0.2 M (NH4)2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.59→50 Å / Num. obs: 26761 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 34.84 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 33.2
反射 シェル解像度: 2.59→2.68 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.15 / Mean I/σ(I) obs: 15.7 / Num. unique obs: 2603 / CC1/2: 0.986 / % possible all: 97.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1UDW

1udw


解像度: 2.6→34.7 Å / SU ML: 0.2798 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.08 / 位相誤差: 24.7656 / 立体化学のターゲット値: CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2181 1222 4.65 %
Rwork0.1679 25077 -
obs0.1704 26299 98.06 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 38.53 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→34.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6032 0 30 167 6229
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0046171
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.77488385
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0487996
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00451055
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.75133771
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.70.3111290.19072712X-RAY DIFFRACTION95.08
2.7-2.820.26451130.1892830X-RAY DIFFRACTION98.36
2.82-2.970.23841100.18772808X-RAY DIFFRACTION98.25
2.97-3.160.25911400.19092789X-RAY DIFFRACTION98.62
3.16-3.40.24621330.17892804X-RAY DIFFRACTION98.59
3.4-3.750.21641400.15882785X-RAY DIFFRACTION98.78
3.75-4.290.22491140.15432847X-RAY DIFFRACTION98.77
4.29-5.40.16681550.14432792X-RAY DIFFRACTION98.63
5.4-34.70.20111880.17522710X-RAY DIFFRACTION97.48

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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