[日本語] English
万見
- PDB-7eew: Crystal structure of the intact MTase from Vibrio vulnificus YJ01... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7eew
タイトルCrystal structure of the intact MTase from Vibrio vulnificus YJ016 in complex with the DNA-mimicking Ocr protein and the S-adenosyl-L-homocysteine (SAH)
要素
  • Overcome classical restriction gp0.3
  • Type I restriction-modification system methyltransferase subunit
キーワードTRANSFERASE / Type I restriction-modification system / Methyltransferase / Ocr
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated evasion of host restriction-modification system / N-methyltransferase activity / site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific) / DNA restriction-modification system / methylation / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / DNA binding
類似検索 - 分子機能
B-form DNA mimic Ocr / DNA mimic ocr / Protein Ocr / : / Type I restriction modification DNA specificity domain / Type I restriction modification DNA specificity domain superfamily / Type I restriction modification DNA specificity domain / N-6 DNA Methylase / DNA methylase, adenine-specific / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Protein Ocr / site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific)
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio vulnificus (バクテリア)
Escherichia phage T7 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.896 Å
データ登録者Seo, P.W. / Park, S.Y. / Kim, J.S.
資金援助 韓国, 4件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)NRF-2018M3D3A1A01055735 韓国
Rural Development AdministrationNRF-2019R1F1A1063023 韓国
Rural Development AdministrationNRF-2020R1F1A1054849 韓国
Rural Development AdministrationNRF-2018R1A5A2024181 韓国
引用ジャーナル: Int.J.Biol.Macromol. / 年: 2022
タイトル: Structural features of a minimal intact methyltransferase of a type I restriction-modification system.
著者: Seo, P.W. / Hofmann, A. / Kim, J.H. / Hwangbo, S.A. / Kim, J.H. / Kim, J.W. / Huynh, T.Y.L. / Choy, H.E. / Kim, S.J. / Lee, J. / Lee, J.O. / Jin, K.S. / Park, S.Y. / Kim, J.S.
履歴
登録2021年3月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年7月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Type I restriction-modification system methyltransferase subunit
B: Overcome classical restriction gp0.3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,0743
ポリマ－85,6902
非ポリマー3841
水1,08160
1
A: Type I restriction-modification system methyltransferase subunit
B: Overcome classical restriction gp0.3
ヘテロ分子

A: Type I restriction-modification system methyltransferase subunit
B: Overcome classical restriction gp0.3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)172,1496
ポリマ－171,3804
非ポリマー7692
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_455-x+y-1,y,-z+1/21
Buried area9800 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area70310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)133.280, 133.280, 236.808
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-817-

HOH

21A-853-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Type I restriction-modification system methyltransferase subunit


分子量: 71870.844 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Vibrio vulnificus (strain YJ016) (バクテリア)
株: YJ016 / 遺伝子: VV2202 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7MJG0
#2: タンパク質 Overcome classical restriction gp0.3 / Gene product 0.3 / Gp0.3 / OCR


分子量: 13819.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia phage T7 (ファージ) / 遺伝子: 0.3 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P03775
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.28 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 20% (w/v) polyethylene glycol 6000, 0.1 M sodium chloride, 0.1 M HEPES pH 8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 11C / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年11月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.896→20 Å / Num. obs: 27924 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 13.8 % / Biso Wilson estimate: 59.53 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.188 / Rpim(I) all: 0.05 / Rrim(I) all: 0.195 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル解像度: 2.896→2.95 Å / Rmerge(I) obs: 0.758 / Num. unique obs: 1327 / Rpim(I) all: 0.343 / Rrim(I) all: 0.837

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.896→14.956 Å / SU ML: 0.55 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2.3 / 位相誤差: 33.96 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2932 1312 4.96 %
Rwork0.2715 25120 -
obs0.2726 26432 93.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 163.21 Å2 / Biso mean: 63.6735 Å2 / Biso min: 11.75 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.896→14.956 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5743 0 26 60 5829
Biso mean--52.28 39.82 -
残基数----720
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0025870
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5057934
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038903
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041013
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.6613532
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.896-3.01060.40441260.4044239983
3.0106-3.14650.40751320.3699262190
3.1465-3.31060.35161390.3264270392
3.3106-3.51550.32031490.3056277995
3.5155-3.78290.32521470.2823280095
3.7829-4.15620.30031480.273284596
4.1562-4.74070.26891480.2424290697
4.7407-5.91090.2941580.2703295298
5.9109-14.95570.22311650.2099311598

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る