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万見
- PDB-7dys: CryoEM structure of full length mouse TRPML2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7dys
タイトルCryoEM structure of full length mouse TRPML2
要素Mucolipin-2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / transient receptor potential mucolipin channels / TRP channel / TRPML2
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / macrophage migration / positive regulation of macrophage inflammatory protein 1 alpha production / NAADP-sensitive calcium-release channel activity / iron ion transmembrane transporter activity / positive regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production / neutrophil migration / TRP channels / positive regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production ...regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / macrophage migration / positive regulation of macrophage inflammatory protein 1 alpha production / NAADP-sensitive calcium-release channel activity / iron ion transmembrane transporter activity / positive regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production / neutrophil migration / TRP channels / positive regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / positive regulation of chemokine production / recycling endosome / recycling endosome membrane / protein transport / adaptive immune response / lysosome / innate immune response / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Mucolipin / : / Mucolipin, extracytosolic domain / Polycystin cation channel, PKD1/PKD2 / Polycystin cation channel
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.18 Å
データ登録者Song, X.J. / Li, J. / Duan, J.J. / Zhang, J.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM structure of mouse TRPML2 in lipid nanodiscs.
著者: Xiaojing Song / Jian Li / Miao Tian / Huaiyi Zhu / Xiaohui Hu / Yuting Zhang / Yanru Cao / Heyang Ye / Peter J McCormick / Bo Zeng / Yang Fu / Jingjing Duan / Jin Zhang /
要旨: In mammalians, transient receptor potential mucolipin ion channels (TRPMLs) exhibit variable permeability to cations such as Ca, Fe, Zn, and Na and can be activated by the phosphoinositide PI(3,5)P2 ...In mammalians, transient receptor potential mucolipin ion channels (TRPMLs) exhibit variable permeability to cations such as Ca, Fe, Zn, and Na and can be activated by the phosphoinositide PI(3,5)P2 in the endolysosomal system. Loss or dysfunction of TRPMLs has been implicated in lysosomal storage disorders, infectious diseases, and metabolic diseases. TRPML2 has recently been identified as a mechanosensitive and hypotonicity-sensitive channel in endolysosomal organelles, which distinguishes it from TRPML1 and TRPML3. However, the molecular and gating mechanism of TRPML2 remains elusive. Here, we present the cryo-EM structure of the full-length mouse TRPML2 in lipid nanodiscs at 3.14 Å resolution. The TRPML2 homotetramer structure at pH 7.4 in the apo state reveals an inactive conformation and some unique features of the extracytosolic/luminal domain and voltage sensor-like domain that have implications for the ion-conducting pathway. This structure enables new comparisons between the different subgroups of TRPML channels with available structures and provides structural insights into the conservation and diversity of TRPML channels. These comparisons have broad implications for understanding a variety of molecular mechanisms of TRPMLs in different pH conditions, including with and without bound agonists and antagonists.
履歴
登録2021年1月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mucolipin-2
B: Mucolipin-2
C: Mucolipin-2
D: Mucolipin-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)240,0414
ポリマ－240,0414
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Mucolipin-2 / Transient receptor potential channel mucolipin 2 / TRPML2


分子量: 60010.258 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Mcoln2
発現宿主: Mammalian expression vector HA-MCS-pcDNA3.1 (その他)
参照: UniProt: Q8K595

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: TRPML2 / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
由来(組換発現)生物種: Mammalian expression vector HA-MCS-pcDNA3.1 (その他)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F30
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 32 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.12_2829: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.18 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 21734 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00712301
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.89216694
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.6567136
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0542014
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0062027

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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