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- PDB-7dph: H-Ras Q61H in complex with GppNHp (state 1) after structural tran... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7dph
タイトルH-Ras Q61H in complex with GppNHp (state 1) after structural transition by humidity control
要素GTPase HRas
キーワードONCOPROTEIN / State transition / Ras
機能・相同性
機能・相同性情報


phospholipase C activator activity / GTPase complex / oncogene-induced cell senescence / negative regulation of GTPase activity / positive regulation of miRNA metabolic process / positive regulation of ruffle assembly / T-helper 1 type immune response / positive regulation of wound healing / defense response to protozoan / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane ...phospholipase C activator activity / GTPase complex / oncogene-induced cell senescence / negative regulation of GTPase activity / positive regulation of miRNA metabolic process / positive regulation of ruffle assembly / T-helper 1 type immune response / positive regulation of wound healing / defense response to protozoan / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / SHC1 events in ERBB4 signaling / positive regulation of protein targeting to membrane / Signalling to RAS / adipose tissue development / positive regulation of MAP kinase activity / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / SHC-related events triggered by IGF1R / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / SHC-mediated cascade:FGFR3 / Schwann cell development / MET activates RAS signaling / SHC-mediated cascade:FGFR2 / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Erythropoietin activates RAS / Signaling by FGFR4 in disease / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR2 signaling / protein-membrane adaptor activity / FRS-mediated FGFR4 signaling / p38MAPK events / Signaling by FGFR3 in disease / FRS-mediated FGFR1 signaling / Tie2 Signaling / Signaling by FGFR2 in disease / positive regulation of GTPase activity / EPHB-mediated forward signaling / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / myelination / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / Signaling by FGFR1 in disease / EGFR Transactivation by Gastrin / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / GRB2 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / SHC1 events in ERBB2 signaling / Insulin receptor signalling cascade / intrinsic apoptotic signaling pathway / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / positive regulation of epithelial cell proliferation / VEGFR2 mediated cell proliferation / animal organ morphogenesis / small monomeric GTPase / regulation of actin cytoskeleton organization / FCERI mediated MAPK activation / positive regulation of JNK cascade / RAF activation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / Signaling by SCF-KIT / cellular response to gamma radiation / MAP2K and MAPK activation / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / positive regulation of type II interferon production / endocytosis / positive regulation of fibroblast proliferation / Regulation of RAS by GAPs / RAS processing / chemotaxis / Negative regulation of MAPK pathway / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / GDP binding / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / cellular senescence / MAPK cascade / insulin receptor signaling pathway / DAP12 signaling / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants
類似検索 - 分子機能
Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold ...Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / GTPase HRas
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.54 Å
データ登録者Taniguchi, H. / Matsumoto, S. / Kawamura, T. / Kumasaka, T. / Kataoka, T.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP17K15106 日本
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2021
タイトル: Oncogenic mutations Q61L and Q61H confer active form-like structural features to the inactive state (state 1) conformation of H-Ras protein.
著者: Matsumoto, S. / Taniguchi-Tamura, H. / Araki, M. / Kawamura, T. / Miyamoto, R. / Tsuda, C. / Shima, F. / Kumasaka, T. / Okuno, Y. / Kataoka, T.
履歴
登録2020年12月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_type / chem_comp_atom ...atom_type / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z ..._atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTPase HRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,8905
ポリマ－19,2971
非ポリマー5944
水1,856103
1
A: GTPase HRas
ヘテロ分子

A: GTPase HRas
ヘテロ分子

A: GTPase HRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,67115
ポリマ－57,8903
非ポリマー1,78112
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area2090 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area21780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.769, 91.769, 121.268
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-202-

MG

21A-333-

HOH

31A-401-

HOH

41A-403-

HOH

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要素

#1: タンパク質 GTPase HRas / H-Ras-1 / Ha-Ras / Transforming protein p21 / c-H-ras / p21ras


分子量: 19296.664 Da / 分子数: 1 / 変異: Q61H / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HRAS, HRAS1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01112, small monomeric GTPase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 103 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.16 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: PEG400, SODIUM ACETATE, CALCIUM ACETATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2018年1月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.54→50 Å / Num. obs: 29269 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 10.4 % / Rmerge(I) obs: 0.043 / Net I/σ(I): 68.4
反射 シェル解像度: 1.54→1.57 Å / Rmerge(I) obs: 0.333 / Mean I/σ(I) obs: 9.3 / Num. unique obs: 1676

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3k8y

3k8y


解像度: 1.54→23.208 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 1.168 / SU ML: 0.044 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.079 / ESU R Free: 0.073 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2023 1406 4.815 %
Rwork0.1922 27793 -
all0.193 --
obs-29199 99.761 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 17.994 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å2-0 Å2
2--0 Å2-0 Å2
3----0.002 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.54→23.208 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1234 0 35 103 1372
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0131417
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0171289
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2931.6921946
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.251.5953008
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1285187
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.45622.65183
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.77715248
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.4731511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0540.2191
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021627
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02296
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2010.2253
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1780.21173
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1470.2644
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0740.2559
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1470.295
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1810.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1550.214
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1390.241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1830.222
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.851.852676
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.8411.849675
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.4932.763855
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.4932.765856
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.9851.978741
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.9841.978739
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.6022.9231078
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other1.6042.9231076
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it3.52221.3311574
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other3.40521.0991553
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.54-1.580.245990.2222023X-RAY DIFFRACTION100
1.58-1.6230.262830.212006X-RAY DIFFRACTION100
1.623-1.670.224870.2081960X-RAY DIFFRACTION100
1.67-1.7210.213880.2041854X-RAY DIFFRACTION100
1.721-1.7770.195910.2021808X-RAY DIFFRACTION100
1.777-1.8390.191820.1931777X-RAY DIFFRACTION100
1.839-1.9080.207720.1951725X-RAY DIFFRACTION100
1.908-1.9850.199760.1881622X-RAY DIFFRACTION100
1.985-2.0730.202920.1831570X-RAY DIFFRACTION99.9399
2.073-2.1740.196870.1781490X-RAY DIFFRACTION100
2.174-2.290.186720.1831445X-RAY DIFFRACTION100
2.29-2.4280.183700.1881350X-RAY DIFFRACTION100
2.428-2.5930.214860.1891252X-RAY DIFFRACTION100
2.593-2.7980.194770.1971191X-RAY DIFFRACTION100
2.798-3.0610.216570.1971109X-RAY DIFFRACTION99.9143
3.061-3.4160.175520.187999X-RAY DIFFRACTION100
3.416-3.9310.218310.181921X-RAY DIFFRACTION100
3.931-4.7830.202420.167764X-RAY DIFFRACTION99.6292
4.783-6.6350.178400.205600X-RAY DIFFRACTION99.6885
6.635-23.20.252220.27327X-RAY DIFFRACTION87.0324

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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