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- PDB-7dpd: Human MCM9 N-terminal domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7dpd
タイトルHuman MCM9 N-terminal domain
要素DNA helicase MCM9
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Zinc Finger / DNA binding
機能・相同性
機能・相同性情報


MutLbeta complex binding / MutSbeta complex binding / recombinational interstrand cross-link repair / MCM8-MCM9 complex / mismatch repair involved in maintenance of fidelity involved in DNA-dependent DNA replication / MutSalpha complex binding / female gamete generation / MCM complex / : / DNA helicase activity ...MutLbeta complex binding / MutSbeta complex binding / recombinational interstrand cross-link repair / MCM8-MCM9 complex / mismatch repair involved in maintenance of fidelity involved in DNA-dependent DNA replication / MutSalpha complex binding / female gamete generation / MCM complex / : / DNA helicase activity / protein localization to chromatin / forked DNA-dependent helicase activity / single-stranded 3'-5' DNA helicase activity / four-way junction helicase activity / double-stranded DNA helicase activity / double-strand break repair via homologous recombination / single-stranded DNA binding / chromosome / chromatin extrusion motor activity / ATP-dependent H2AZ histone chaperone activity / ATP-dependent H3-H4 histone complex chaperone activity / DNA helicase / cohesin loader activity / DNA clamp loader activity / DNA damage response / chromatin binding / protein-containing complex binding / enzyme binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
MCM OB domain / MCM OB domain / Mini-chromosome maintenance protein / MCM, AAA-lid domain / MCM P-loop domain / MCM AAA-lid domain / MCM family domain profile. / minichromosome maintenance proteins / MCM domain / Nucleic acid-binding, OB-fold ...MCM OB domain / MCM OB domain / Mini-chromosome maintenance protein / MCM, AAA-lid domain / MCM P-loop domain / MCM AAA-lid domain / MCM family domain profile. / minichromosome maintenance proteins / MCM domain / Nucleic acid-binding, OB-fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Li, J. / Liu, L. / Liu, Y.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2021
タイトル: Structural study of the N-terminal domain of human MCM8/9 complex.
著者: Jun Li / Daqi Yu / Lan Liu / Huanhuan Liang / Qi Ouyang / Yingfang Liu /
要旨: MCM8/9 is a complex involved in homologous recombination (HR) repair pathway. MCM8/9 dysfunction can cause genome instability and result in primary ovarian insufficiency (POI). However, the mechanism ...MCM8/9 is a complex involved in homologous recombination (HR) repair pathway. MCM8/9 dysfunction can cause genome instability and result in primary ovarian insufficiency (POI). However, the mechanism underlying these effects is largely unknown. Here, we report crystal structures of the N-terminal domains (NTDs) of MCM8 and MCM9, and build a ring-shaped NTD structure based on a 6.6 Å resolution cryoelectron microscopy map. This shows that the MCM8/9 complex forms a 3:3 heterohexamer in an alternating pattern. A positively charged DNA binding channel and a putative ssDNA exit pathway for fork DNA unwinding are revealed. Based on the atomic model, the potential effects of the clinical POI mutants are interpreted. Surprisingly, the zinc-finger motifs are found to be capable of binding an iron atom as well. Overall, our results provide a model for the formation of the MCM8/9 complex and provide a path for further studies.
履歴
登録2020年12月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22021年6月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / database_2
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA helicase MCM9
B: DNA helicase MCM9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,3015
ポリマ－66,1472
非ポリマー1543
水3,909217
1
A: DNA helicase MCM9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,1623
ポリマ－33,0741
非ポリマー882
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area120 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area15710 Å2
手法PISA
2
B: DNA helicase MCM9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,1392
ポリマ－33,0741
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area15630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.286, 85.900, 111.511
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 DNA helicase MCM9 / hMCM9 / Mini-chromosome maintenance deficient domain-containing protein 1 / Minichromosome maintenance 9


分子量: 33073.582 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal domain / 変異: R168P,C257A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MCM9, C6orf61, MCMDC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NXL9, DNA helicase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 217 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.6 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1M Li2SO4, 0.1M ADA pH 6.2-6.5, 13-16% (w/v) PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.97853 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年6月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97853 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→50 Å / Num. obs: 25165 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 38.08 Å2 / CC1/2: 0.987 / CC star: 0.997 / Rpim(I) all: 0.075 / Rrim(I) all: 0.183 / Rsym value: 0.166 / Χ2: 0.884 / Net I/σ(I): 9.62
反射 シェル解像度: 2.55→2.59 Å / 冗長度: 4.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.22 / Num. unique obs: 1250 / CC1/2: 0.806 / CC star: 0.945 / Rpim(I) all: 0.382 / Rrim(I) all: 0.821 / Rsym value: 0.723 / Χ2: 0.712 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Cootモデル構築
PHENIXdev_3139精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Rossetta predicted model

解像度: 2.55→34.11 Å / SU ML: 0.3299 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 28.0471 / 立体化学のターゲット値: CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2644 1997 8.06 %
Rwork0.2083 22792 -
obs0.2128 24789 98.59 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 48.63 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→34.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4346 0 3 221 4570
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00264437
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.49796006
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0437690
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0036772
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.68651678
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.55-2.610.33321340.2561525X-RAY DIFFRACTION94.31
2.61-2.680.31321420.24691609X-RAY DIFFRACTION98.26
2.68-2.760.3081380.24261593X-RAY DIFFRACTION98.58
2.76-2.850.32281410.23111596X-RAY DIFFRACTION98.92
2.85-2.950.31371420.23921627X-RAY DIFFRACTION99.44
2.95-3.070.3281430.23231622X-RAY DIFFRACTION99.6
3.07-3.210.30781430.22591628X-RAY DIFFRACTION99.33
3.21-3.380.2781420.21611631X-RAY DIFFRACTION99.55
3.38-3.590.2521440.20331641X-RAY DIFFRACTION99.5
3.59-3.870.22551420.19361624X-RAY DIFFRACTION99.38
3.87-4.260.25591460.18081662X-RAY DIFFRACTION99.34
4.26-4.870.22081450.16871648X-RAY DIFFRACTION98.35
4.87-6.140.22861450.20571665X-RAY DIFFRACTION98.69
6.14-34.110.25251500.21761721X-RAY DIFFRACTION97.14

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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