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- PDB-7dnr: Crystal Structure of Zn-bound SIS Domain of Glucosamine-6-P Synth... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7dnr
タイトルCrystal Structure of Zn-bound SIS Domain of Glucosamine-6-P Synthase from E. coli
要素Glutamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing]
キーワードISOMERASE / Metal binding / Zinc ion
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) / glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) activity / UDP-N-acetylglucosamine metabolic process / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / carbohydrate derivative binding / protein N-linked glycosylation / fructose 6-phosphate metabolic process / carbohydrate metabolic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glucosamine-fructose-6-phosphate aminotransferase, isomerising / : / Glutamine amidotransferase domain / GlmS/AgaS, SIS domain 1 / GlmS/FrlB, SIS domain 2 / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / Glutamine amidotransferase type 2 domain / SIS domain / SIS domain / SIS domain profile. ...Glucosamine-fructose-6-phosphate aminotransferase, isomerising / : / Glutamine amidotransferase domain / GlmS/AgaS, SIS domain 1 / GlmS/FrlB, SIS domain 2 / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / Glutamine amidotransferase type 2 domain / SIS domain / SIS domain / SIS domain profile. / SIS domain superfamily / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing]
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Gao, C. / Xiao, J.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Discovery of Metal-binding Proteins by Thermal Proteome Profiling
著者: Zeng, X. / Wei, T. / Liu, Y. / Wang, X. / Feng, T. / Cheng, Y. / Qin, W. / Gao, C. / Xiao, J. / Wang, C.
履歴
登録2020年12月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年12月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing]
B: Glutamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,9105
ポリマ－80,7142
非ポリマー1963
水8,809489
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4350 Å2
ΔGint-127 kcal/mol
Surface area24770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.099, 67.889, 73.952
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 111.440, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Glutamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing] / D-fructose-6-phosphate amidotransferase / GFAT / Glucosamine-6-phosphate synthase / Hexosephosphate ...D-fructose-6-phosphate amidotransferase / GFAT / Glucosamine-6-phosphate synthase / Hexosephosphate aminotransferase / L-glutamine--D-fructose-6-phosphate amidotransferase


分子量: 40357.004 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
遺伝子: glmS, b3729, JW3707 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P17169, glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing)
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 489 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.2 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: PEG 5000 MME, sodium acetate, zinc cloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年12月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. obs: 85139 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.046 / Rpim(I) all: 0.019 / Rrim(I) all: 0.05 / Χ2: 0.609 / Net I/σ(I): 7.5 / Num. measured all: 577746
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.6-1.636.60.69442600.8590.2890.7530.423100
1.63-1.666.60.62442220.880.2610.6780.43100
1.66-1.696.50.5241990.9130.2210.5660.434100
1.69-1.726.90.45342500.9420.1850.490.425100
1.72-1.766.90.40842600.9490.1660.4410.448100
1.76-1.86.90.31842300.9660.1290.3440.45100
1.8-1.856.80.25242500.9780.1030.2730.459100
1.85-1.96.60.20742400.9830.0870.2250.464100
1.9-1.956.70.15842460.990.0650.1710.486100
1.95-2.0270.12742300.9930.0520.1380.505100
2.02-2.0970.10342580.9950.0420.1120.531100
2.09-2.176.90.08542620.9960.0350.0920.561100
2.17-2.276.50.07242350.9970.030.0780.591100
2.27-2.396.90.06142690.9980.0250.0660.619100
2.39-2.5470.05542300.9980.0220.0590.671100
2.54-2.746.80.04942730.9980.020.0530.735100
2.74-3.016.70.04342750.9990.0180.0460.82599.9
3.01-3.457.10.03742640.9990.0150.0390.951100
3.45-4.346.70.03243180.9990.0130.0341.12100
4.34-506.50.03143680.9990.0130.0331.0399.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation6.43 Å32.1 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
HKL-2000データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1MOQ

1moq


解像度: 1.7→23.52 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 25.95 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2351 1667 2.35 %
Rwork0.2145 69410 -
obs0.2149 71077 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 89.47 Å2 / Biso mean: 27.8161 Å2 / Biso min: 11.91 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→23.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5484 0 3 489 5976
Biso mean--19.28 32.73 -
残基数----711
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 12 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.7-1.750.29331340.296257535887
1.75-1.810.29121420.282257635905
1.81-1.870.25321420.272757165858
1.87-1.950.2911370.276157905927
1.95-2.030.30381360.265657695905
2.03-2.140.29211460.244257375883
2.14-2.280.281370.249257845921
2.28-2.450.24341400.246157735913
2.45-2.70.22751350.233257975932
2.7-3.090.25531380.212758015939
3.09-3.890.20791390.179258265965
3.89-23.520.19121410.174759016042

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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