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- PDB-7des: Acyl-Coenzyme A Binding Protein 103 (LMJF_17_0620) of Leishmania Major -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7des
タイトルAcyl-Coenzyme A Binding Protein 103 (LMJF_17_0620) of Leishmania Major
要素ACB domain-containing protein
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / Fatty-acyl-Coa-binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


fatty-acyl-CoA binding / ciliary plasm / fatty acid metabolic process / nucleoplasm / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Acyl-CoA-binding protein, ACBP / Acyl-CoA binding protein superfamily / Acyl CoA binding protein / Acyl-CoA-binding (ACB) domain profile. / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / ACB domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Leishmania major (大形リーシュマニア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Verma, S. / Sundd, M. / Makde, R.D.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Acyl-Coenzyme A Binding Protein 103 (LMJF_17_0620) of Leishmania Major
著者: Verma, S. / Sundd, M. / Makde, R.D.
履歴
登録2020年11月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACB domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,6004
ポリマ－11,4621
非ポリマー1383
水1,58588
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, monomer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area140 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area5920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.946, 36.996, 58.611
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 104.016, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MI121
Space group name HallC2y(x,y,-x+z)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#4: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 ACB domain-containing protein


分子量: 11462.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Leishmania major (大形リーシュマニア)
遺伝子: LMJF_17_0620 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q4QED2
#2: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 88 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.01 % / 解説: rod-shaped crystals
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 20% (w/v) PEG 3350, 0.2M Magnesium formate dihydrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: Oxford Cryostream - 700 series / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: RRCAT INDUS-2 / ビームライン: PX-BL21 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2018年3月25日
放射モノクロメーター: Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→40.68 Å / Num. obs: 17287 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 14.84 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.033 / Net I/σ(I): 19.2
反射 シェル解像度: 1.4→1.42 Å / Rmerge(I) obs: 0.524 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 978 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
XDSデータ削減
pointlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5IJM

5ijm


解像度: 1.45→22.77 Å / SU ML: 0.1152 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 19.2643
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1935 921 5.33 %
Rwork0.1648 16366 -
obs0.1664 17287 98.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 23.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→22.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数741 0 9 88 838
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052785
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.77081067
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058115
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0036137
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.4923285
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.45-1.530.19911170.14842344X-RAY DIFFRACTION99.76
1.53-1.620.2161310.15062347X-RAY DIFFRACTION99.76
1.62-1.750.22891540.15542327X-RAY DIFFRACTION99.88
1.75-1.920.21041250.15642333X-RAY DIFFRACTION99.31
1.92-2.20.21431440.14442332X-RAY DIFFRACTION99.4
2.2-2.770.19981100.17152364X-RAY DIFFRACTION98.8
2.77-22.770.16991400.17682319X-RAY DIFFRACTION96.02

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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