[日本語] English
万見
- PDB-7csq: Solution structure of the complex between p75NTR-DD and TRADD-DD -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7csq
タイトルSolution structure of the complex between p75NTR-DD and TRADD-DD
要素
  • Tumor necrosis factor receptor superfamily member 16
  • Tumor necrosis factor receptor type 1-associated DEATH domain protein
キーワードAPOPTOSIS / p75 NTR / death domain / TRADD
機能・相同性
機能・相同性情報


NFG and proNGF binds to p75NTR / detection of temperature stimulus / dorsal aorta development / Ceramide signalling / death receptor activity / positive regulation of odontogenesis of dentin-containing tooth / tumor necrosis factor receptor superfamily complex / death domain binding / negative regulation of hair follicle development / negative regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway ...NFG and proNGF binds to p75NTR / detection of temperature stimulus / dorsal aorta development / Ceramide signalling / death receptor activity / positive regulation of odontogenesis of dentin-containing tooth / tumor necrosis factor receptor superfamily complex / death domain binding / negative regulation of hair follicle development / negative regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / p75NTR negatively regulates cell cycle via SC1 / negative regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of hair follicle development / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / neurotrophin binding / TRAIL-activated apoptotic signaling pathway / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / TNF signaling / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / nerve development / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / nerve growth factor binding / NADE modulates death signalling / Regulated proteolysis of p75NTR / death-inducing signaling complex / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / tumor necrosis factor receptor binding / TNFR1-induced proapoptotic signaling / hair follicle morphogenesis / RIPK1-mediated regulated necrosis / NRAGE signals death through JNK / odontogenesis of dentin-containing tooth / intracellular glucose homeostasis / Rho protein signal transduction / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / canonical NF-kappaB signal transduction / coreceptor activity / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / extrinsic apoptotic signaling pathway / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / p75NTR recruits signalling complexes / NF-kB is activated and signals survival / NRIF signals cell death from the nucleus / negative regulation of cell migration / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / axon guidance / central nervous system development / intracellular protein transport / Regulation of TNFR1 signaling / positive regulation of apoptotic signaling pathway / circadian regulation of gene expression / neuromuscular junction / kinase binding / Regulation of necroptotic cell death / : / positive regulation of miRNA transcription / small GTPase binding / positive regulation of protein localization to nucleus / cytoplasmic side of plasma membrane / positive regulation of inflammatory response / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of fibroblast proliferation / transmembrane signaling receptor activity / cell-cell junction / cellular response to tumor necrosis factor / glucose homeostasis / presynapse / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / protein-macromolecule adaptor activity / growth cone / fibroblast proliferation / perikaryon / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / neuron apoptotic process / dendritic spine / postsynaptic density / cytoskeleton / receptor complex / calmodulin binding / endosome / positive regulation of cell migration / positive regulation of apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / apoptotic process / cell surface / signal transduction / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
TRADD, N-terminal / TRADD / TRADD, N-terminal domain superfamily / TRADD, N-terminal domain / Tumour necrosis factor receptor 16 / Tumor necrosis factor receptor 16, N-terminal / Tumor necrosis factor receptor member 16, transmembrane domain / : / Tumor necrosis factor receptor member 16 trans-membrane domain / TNFR/NGFR family cysteine-rich region domain profile. ...TRADD, N-terminal / TRADD / TRADD, N-terminal domain superfamily / TRADD, N-terminal domain / Tumour necrosis factor receptor 16 / Tumor necrosis factor receptor 16, N-terminal / Tumor necrosis factor receptor member 16, transmembrane domain / : / Tumor necrosis factor receptor member 16 trans-membrane domain / TNFR/NGFR family cysteine-rich region domain profile. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / TNFR/NGFR family cysteine-rich region signature. / Tumor necrosis factor receptor / nerve growth factor receptor repeats. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Death-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tumor necrosis factor receptor superfamily member 16 / Tumor necrosis factor receptor type 1-associated DEATH domain protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Lin, Z. / Zhang, N.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2021
タイトル: Structural basis of NF-kappa B signaling by the p75 neurotrophin receptor interaction with adaptor protein TRADD through their respective death domains.
著者: Zhang, N. / Kisiswa, L. / Ramanujan, A. / Li, Z. / Sim, E.W. / Tian, X. / Yuan, W. / Ibanez, C.F. / Lin, Z.
履歴
登録2020年8月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 16
B: Tumor necrosis factor receptor type 1-associated DEATH domain protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,4672
ポリマ－23,4672
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area1220 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area12910 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 Tumor necrosis factor receptor superfamily member 16 / Gp80-LNGFR / Low affinity neurotrophin receptor p75NTR / Low-affinity nerve growth factor receptor ...Gp80-LNGFR / Low affinity neurotrophin receptor p75NTR / Low-affinity nerve growth factor receptor / NGF receptor / p75 ICD


分子量: 10530.701 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NGFR, TNFRSF16 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08138
#2: タンパク質 Tumor necrosis factor receptor type 1-associated DEATH domain protein / TNFR1-associated DEATH domain protein / TNFRSF1A-associated via death domain


分子量: 12936.616 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRADD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15628

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
121isotropic12D 1H-13C HSQC aromatic
131isotropic12D 1H-13C HSQC aliphatic
141isotropic13D HNCA
151isotropic13D HN(CO)CA
161isotropic13D (H)CCH-TOCSY
171isotropic14D 13C, 15N-edited NOESY
181isotropic13D 13C, 15N-filtered NOESY

-
試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 0.2 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] p75 neurotrophin receptor death domain, 2 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] tumor necrosis factor receptor1-associated death domain protein, 50% H2O/50% D2O
Label: sample_1 / 溶媒系: 50% H2O/50% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.2 mMp75 neurotrophin receptor death domain[U-99% 13C; U-99% 15N]1
2 mMtumor necrosis factor receptor1-associated death domain protein[U-99% 13C; U-99% 15N]1
試料状態Ionic strength units: Not defined / Label: sample_conditions_1 / pH: 5 / 圧: 1 atm / 温度: 301 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz

-
解析

NMR software
名称開発者分類
AmberCase, Darden, Cheatham III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollman精密化
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
NMRViewJohnson, One Moon Scientificデータ解析
NMRViewJohnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る