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万見
- PDB-7cpr: glutamine synthetase from Drosophila -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7cpr
タイトルglutamine synthetase from Drosophila
要素Glutamine synthetase 2 cytoplasmic
キーワードLIGASE / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Astrocytic Glutamate-Glutamine Uptake And Metabolism / Glutamate and glutamine metabolism / glutamine synthetase / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / L-glutamate catabolic process / synapse assembly / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, N-terminal domain ...: / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Glutamine synthetase 2 cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.12 Å
データ登録者Yin, H.S. / Chen, W.T.
資金援助 台湾, 1件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, Taiwan)109B0020I5 台湾
引用ジャーナル: Biomolecules / 年: 2020
タイトル: Structural Insight into the Contributions of the N-Terminus and Key Active-Site Residues to the Catalytic Efficiency of Glutamine Synthetase 2.
著者: Chen, W.T. / Yang, H.Y. / Lin, C.Y. / Lee, Y.Z. / Ma, S.C. / Chen, W.C. / Yin, H.S.
履歴
登録2020年8月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年8月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamine synthetase 2 cytoplasmic
B: Glutamine synthetase 2 cytoplasmic
C: Glutamine synthetase 2 cytoplasmic
D: Glutamine synthetase 2 cytoplasmic
E: Glutamine synthetase 2 cytoplasmic
F: Glutamine synthetase 2 cytoplasmic
G: Glutamine synthetase 2 cytoplasmic
H: Glutamine synthetase 2 cytoplasmic
I: Glutamine synthetase 2 cytoplasmic
J: Glutamine synthetase 2 cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)415,63220
ポリマ－411,36010
非ポリマー4,27210
水9,368520
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area58090 Å2
ΔGint-190 kcal/mol
Surface area118380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)229.698, 102.919, 206.508
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 120.090, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
Glutamine synthetase 2 cytoplasmic / Glutamate--ammonia ligase 2


分子量: 41136.020 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: Gs2, CG1743 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P20478, glutamine synthetase
#2: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 520 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.09 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 20 mM Tris-HCl, pH 7.9, 150 mM NaCl, 5mM MgCl2, 5 mM ATP, 1 mM sodium 2-mercaptoethanesulfonate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2016年10月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.12→178.68 Å / Num. obs: 234758 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 2.8 % / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 16.14
反射 シェル解像度: 2.12→2.2 Å / Num. unique obs: 234758 / CC1/2: 1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2OJW

2ojw


解像度: 2.12→178.68 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 7.125 / SU ML: 0.178 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.235 / ESU R Free: 0.197 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2457 11244 4.9 %RANDOM
Rwork0.1977 ---
obs0.2001 216390 96.56 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 217.58 Å2 / Biso mean: 51.442 Å2 / Biso min: 18.85 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.77 Å2-0 Å20.71 Å2
2--0.9 Å20 Å2
3---0.03 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.12→178.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数28783 0 54 520 29357
Biso mean--99.46 38.45 -
残基数----3658
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.01929561
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.0227050
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7321.95240118
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.925362394
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.80153648
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.21123.8191469
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.919154756
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.80715239
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.24166
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02134047
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.026946
LS精密化 シェル解像度: 2.12→2.175 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.322 821 -
Rwork0.289 15837 -
all-16658 -
obs--95.77 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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