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万見
- PDB-7bvt: Crystal structure of cyclic alpha-maltosyl-1,6-maltose binding pr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7bvt
タイトルCrystal structure of cyclic alpha-maltosyl-1,6-maltose binding protein from Arthrobacter globiformis
要素Hypothetical sugar ABC-transporter sugar binding protein
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / substrate-binding protein / ABC transporter
機能・相同性: / Bacterial extracellular solute-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / transmembrane transport / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Hypothetical sugar ABC-transporter sugar binding protein
機能・相同性情報
生物種Arthrobacter globiformis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.47 Å
データ登録者Kohno, M. / Arakawa, T. / Mori, T. / Nishimoto, T. / Fushinobu, S.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)15H02443 日本
引用
ジャーナル: Plos One / 年: 2020
タイトル: Molecular analysis of cyclic alpha-maltosyl-(1→6)-maltose binding protein in the bacterial metabolic pathway.
著者: Kohno, M. / Arakawa, T. / Sunagawa, N. / Mori, T. / Igarashi, K. / Nishimoto, T. / Fushinobu, S.
#1: ジャーナル: Journal of Applied Glycoscience / 年: 2011
タイトル: Cloning, Sequencing and Expression of the Genes Encoding Cyclic alpha-Maltosyl-(1->6)-maltose Hydrolase and alpha-Glucosidase from an Arthrobacter globiformis Strain
著者: Mori, T. / Nishimoto, T. / Okura, T. / Chaen, H. / Fukuda, S.
履歴
登録2020年4月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hypothetical sugar ABC-transporter sugar binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,0002
ポリマ－44,4951
非ポリマー5041
水6,864381
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1070 Å2
ΔGint13 kcal/mol
Surface area15240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.077, 92.077, 161.584
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 Hypothetical sugar ABC-transporter sugar binding protein


分子量: 44495.172 Da / 分子数: 1 / 断片: substrate binding protein / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arthrobacter globiformis (バクテリア)
遺伝子: cmmC / プラスミド: pET-28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2 (DE3) / 参照: UniProt: D2YYD8
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-6)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 504.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpa1-6DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,3,2/[a2122h-1a_1-5]/1-1-1/a4-b1_b6-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(6+1)][a-D-Glcp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 381 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.69 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.1 M Tris-HCl (pH 8.5), 2.0 M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月18日
放射モノクロメーター: Numerical link type Si(111) double crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.47→46.04 Å / Num. obs: 68976 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 19.6 % / CC1/2: 0.981 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rpim(I) all: 0.021 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル解像度: 1.47→1.5 Å / 冗長度: 10 % / Rmerge(I) obs: 1.794 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 32216 / CC1/2: 0.93 / Rpim(I) all: 0.595 / % possible all: 95.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MoRDa位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5CI5

5ci5


解像度: 1.47→44.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.963 / SU B: 1.748 / SU ML: 0.061 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.07 / ESU R Free: 0.07 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2066 3434 5 %RANDOM
Rwork0.1848 ---
obs0.1859 65458 99.39 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 75.34 Å2 / Biso mean: 22.716 Å2 / Biso min: 8.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.47→44.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2955 0 34 381 3370
Biso mean--30.86 34.49 -
残基数----391
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0133067
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172617
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7951.6514212
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.6181.5856118
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2965390
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.37925.933150
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.00715422
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.133155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2412
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.023515
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02592
LS精密化 シェル解像度: 1.47→1.508 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.424 266 -
Rwork0.365 4564 -
all-4830 -
obs--95.61 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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