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- PDB-7bt2: Crystal structure of the SERCA2a in the E2.ATP state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7bt2
タイトルCrystal structure of the SERCA2a in the E2.ATP state
要素Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 2
キーワードHYDROLASE / P-type ATPase / Ca2+-ATPase
機能・相同性
機能・相同性情報


longitudinal sarcoplasmic reticulum / ER-nucleus signaling pathway / positive regulation of endoplasmic reticulum calcium ion concentration / P-type calcium transporter activity involved in regulation of cardiac muscle cell membrane potential / calcium ion transport from cytosol to endoplasmic reticulum / regulation of calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter / calcium ion-transporting ATPase complex / T-tubule organization / regulation of cardiac muscle cell action potential involved in regulation of contraction / regulation of cardiac muscle cell membrane potential ...longitudinal sarcoplasmic reticulum / ER-nucleus signaling pathway / positive regulation of endoplasmic reticulum calcium ion concentration / P-type calcium transporter activity involved in regulation of cardiac muscle cell membrane potential / calcium ion transport from cytosol to endoplasmic reticulum / regulation of calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter / calcium ion-transporting ATPase complex / T-tubule organization / regulation of cardiac muscle cell action potential involved in regulation of contraction / regulation of cardiac muscle cell membrane potential / sarcoplasmic reticulum calcium ion transport / ribbon synapse / platelet dense tubular network membrane / calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / Pre-NOTCH Processing in Golgi / P-type Ca2+ transporter / negative regulation of heart contraction / P-type calcium transporter activity / regulation of the force of heart contraction / transition between fast and slow fiber / endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / S100 protein binding / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / Reduction of cytosolic Ca++ levels / relaxation of cardiac muscle / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / lncRNA binding / Ion transport by P-type ATPases / autophagosome assembly / regulation of cardiac conduction / epidermis development / positive regulation of heart rate / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / Ion homeostasis / sarcoplasmic reticulum membrane / response to endoplasmic reticulum stress / sarcoplasmic reticulum / negative regulation of receptor binding / calcium ion transmembrane transport / neuron cellular homeostasis / intracellular calcium ion homeostasis / cellular response to oxidative stress / monoatomic ion transmembrane transport / transmembrane transporter binding / cell adhesion / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / enzyme binding / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
P-type ATPase, subfamily IIA, SERCA-type / haloacid dehalogenase-like hydrolase / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation transport ATPase (P-type) ...P-type ATPase, subfamily IIA, SERCA-type / haloacid dehalogenase-like hydrolase / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / : / 1,2-DIOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.00002849524 Å
データ登録者Kabashima, Y. / Ogawa, H. / Nakajima, R. / Toyoshima, C.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS) 日本
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2020
タイトル: What ATP binding does to the Ca2+pump and how nonproductive phosphoryl transfer is prevented in the absence of Ca2.
著者: Kabashima, Y. / Ogawa, H. / Nakajima, R. / Toyoshima, C.
履歴
登録2020年3月31日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年8月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22020年8月19日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,6158
ポリマ－109,8021
非ポリマー3,8137
水1,838102
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area260 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area48140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.604, 270.382, 97.34
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 90.0, 90.0
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 2 / SR Ca(2+)-ATPase 2 / Calcium pump 2 / Calcium-transporting ATPase sarcoplasmic reticulum type / ...SR Ca(2+)-ATPase 2 / Calcium pump 2 / Calcium-transporting ATPase sarcoplasmic reticulum type / slow twitch skeletal muscle isoform / Endoplasmic reticulum class 1/2 Ca(2+) ATPase


分子量: 109801.836 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATP2A2, ATP2B / 発現宿主: Chlorocebus sabaeus (オナガザル) / 参照: UniProt: P16615, P-type Ca2+ transporter

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非ポリマー , 5種, 109分子

#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 化合物
ChemComp-PCW / 1,2-DIOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / (Z,Z)-4-HYDROXY-N,N,N-TRIMETHYL-10-OXO-7-[(1-OXO-9-OCTADECENYL)OXY]-3,5,9-TRIOXA-4-PHOSPHAHEPTACOS-18-EN-1-AMINIUM-4-OXIDE / DOPC


分子量: 787.121 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C44H85NO8P / コメント: DOPC, リン脂質*YM
#5: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 102 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.24 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 5% glycerol, 20-23% PEG1500, 5 mM MgSO4, 6 mM EGTA, 6% 2-methyl-2,4-pentanediol (MPD) and 100 mM MOPS pH 7.2
PH範囲: 6.8-7.2

-
データ収集

回折平均測定温度: 40 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年4月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→30 Å / Num. obs: 48563 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 9.4 % / Biso Wilson estimate: 65.0535037813 Å2 / CC1/2: 0.995 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.097 / Rrim(I) all: 0.103 / Χ2: 1.069 / Net I/σ(I): 19.6
反射 シェル解像度: 2.6→2.68 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.856 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 3559 / CC1/2: 0.577 / CC star: 0.856 / Rrim(I) all: 0.98 / Χ2: 1.076 / % possible all: 88.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
PHENIX1.9_1692精密化
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3AR4

3ar4


解像度: 3.00002849524→14.9879317255 Å / SU ML: 0.306748451204 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.00125865324 / 位相誤差: 21.1949287348
詳細: refined at 2.6 angstrom resolution using full reflection data
Rfactor反射数%反射
Rfree0.222002563214 1568 5 %
Rwork0.192444544089 --
obs0.193939305416 31360 97.1288753988 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 117 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.00002849524→14.9879317255 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7639 0 128 102 7869
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006482576712437902
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1074216301310730
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.3026799074661258
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005824230788481359
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.40998059542929
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.00002849524-3.0960.251897240911480.2222840473792623X-RAY DIFFRACTION95.8823529412
3.096-3.20570.2497025829081420.2205654545492652X-RAY DIFFRACTION96.046751461
3.2057-3.33270.2820328508671340.2078649178632715X-RAY DIFFRACTION98.0048159615
3.3327-3.48250.2647489017011380.2030096257042708X-RAY DIFFRACTION97.767090347
3.4825-3.66360.2103053313861370.1968990970982680X-RAY DIFFRACTION97.6429809359
3.6636-3.88940.2247741008761430.1916365368532737X-RAY DIFFRACTION97.9258755525
3.8894-4.18360.2191827855251470.1782939850792677X-RAY DIFFRACTION97.4129010003
4.1836-4.59360.1756895464531430.1684955925962747X-RAY DIFFRACTION98.0325644505
4.5936-5.23340.2084856898361510.1835433267732728X-RAY DIFFRACTION97.560149102
5.2334-6.50260.2654892328161470.2216347284492735X-RAY DIFFRACTION96.5494137353
6.5026-14.98793172550.2024123700231380.1827962092822790X-RAY DIFFRACTION95.6862745098
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.303216466580.0972632621534-0.09248075596070.0351694352846-0.010193659080.127508873317-0.127558012442-0.3431229779660.09851208326890.0129354599155-0.175432143162-0.116257932252-0.1964547860570.0477274937808-0.3246483186750.5969630972360.0724651604693-0.4292673951330.603894439240.03487087269370.616829286549-18.5612454858-32.7777892446-6.9719019738
20.0128283296133-0.001826304841860.004725847225090.00116656336505-0.00365455120220.003766841850960.0155423176190.00967348254175-0.0790834005935-0.007135832606790.05655230792450.03097321885310.002111082918380.03877707870131.03857620514E-61.05824400645-0.308516248571-0.002132119020690.7060247473670.3227346104271.32931734729-15.88883540911.01465545579-38.613515288
30.4422045918210.0894490730623-0.01252264497070.393208830572-0.3095403887340.675957815474-0.138590582723-0.03974157602760.1562687420.07586815850270.0110868121376-0.184004545317-0.237789645274-0.225443718324-0.1751332512420.2312212828850.0726847264633-0.08369706387990.148780317164-0.004753527854040.231084856063-41.0328028606-37.8495777224-23.7348028696
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 247 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 248 through 310 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 311 through 991 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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