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万見
- PDB-7bc4: Cryo-EM structure of fatty acid synthase (FAS) from Pichia pastoris -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7bc4
タイトルCryo-EM structure of fatty acid synthase (FAS) from Pichia pastoris
要素
  • Fatty acid synthase subunit alpha
  • Fatty acid synthase subunit beta
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / Multienzyme / Complex / Fatty acid / Synthase
機能・相同性
機能・相同性情報


mitotic nuclear membrane biogenesis / palmitic acid biosynthetic process / fatty-acyl-CoA synthase system / fatty acid synthase complex / fatty-acyl-CoA synthase activity / [acyl-carrier-protein] S-acetyltransferase / [acyl-carrier-protein] S-acetyltransferase activity / holo-[acyl-carrier-protein] synthase activity / [acyl-carrier-protein] S-malonyltransferase / [acyl-carrier-protein] S-malonyltransferase activity ...mitotic nuclear membrane biogenesis / palmitic acid biosynthetic process / fatty-acyl-CoA synthase system / fatty acid synthase complex / fatty-acyl-CoA synthase activity / [acyl-carrier-protein] S-acetyltransferase / [acyl-carrier-protein] S-acetyltransferase activity / holo-[acyl-carrier-protein] synthase activity / [acyl-carrier-protein] S-malonyltransferase / [acyl-carrier-protein] S-malonyltransferase activity / 3-hydroxyacyl-[acyl-carrier-protein] dehydratase / (3R)-hydroxyacyl-[acyl-carrier-protein] dehydratase activity / beta-ketoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase I / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADPH) activity / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase / oleoyl-[acyl-carrier-protein] hydrolase / fatty acyl-[ACP] hydrolase activity / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) activity / fatty acid synthase activity / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase activity / fatty acid biosynthetic process / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
UDP-galactose 4-epimerase; domain 1 - #70 / Fatty acid synthase beta subunit AflB /Fas1-like, fungi / Fatty acid synthase, meander beta sheet domain / Fatty acid synthase subunit beta, N-terminal domain / N-terminal domain in fatty acid synthase subunit beta / Fatty acid synthase meander beta sheet domain / Fatty acid synthase subunit beta, insertion domain / Fatty acid synthase beta subunit AflB /Fas1-like, central domain / Fatty acid synthase alpha subunit, yeast / Fatty acid synthase subunit beta/Fas1-like, helical ...UDP-galactose 4-epimerase; domain 1 - #70 / Fatty acid synthase beta subunit AflB /Fas1-like, fungi / Fatty acid synthase, meander beta sheet domain / Fatty acid synthase subunit beta, N-terminal domain / N-terminal domain in fatty acid synthase subunit beta / Fatty acid synthase meander beta sheet domain / Fatty acid synthase subunit beta, insertion domain / Fatty acid synthase beta subunit AflB /Fas1-like, central domain / Fatty acid synthase alpha subunit, yeast / Fatty acid synthase subunit beta/Fas1-like, helical / Fatty acid synthase subunit alpha, acyl carrier domain / Fatty acid synthase subunit alpha Acyl carrier domain / Fatty acid synthase type I, helical / : / Fatty acid synthase type I helical domain / : / Fatty acid synthase / N-terminal of MaoC-like dehydratase / FAS1-like, dehydratase domain region / Starter unit:ACP transacylase / Starter unit:ACP transacylase in aflatoxin biosynthesis / Holo-[acyl carrier protein] synthase / Phosphopantetheine-protein transferase domain / MaoC-like dehydratase domain / MaoC like domain / 4'-phosphopantetheinyl transferase domain / 4'-phosphopantetheinyl transferase domain superfamily / 4'-phosphopantetheinyl transferase superfamily / UDP-galactose 4-epimerase; domain 1 / Acyl transferase / Acyl transferase domain / Acyl transferase domain in polyketide synthase (PKS) enzymes. / Acyl transferase domain superfamily / Acyl transferase/acyl hydrolase/lysophospholipase / HotDog domain superfamily / Beta-ketoacyl synthase, active site / Ketosynthase family 3 (KS3) active site signature. / Ketosynthase family 3 (KS3) domain profile. / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal / Polyketide synthase, beta-ketoacyl synthase domain / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal domain / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal domain / Thiolase-like / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Aldolase-type TIM barrel / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Fatty acid synthase subunit beta / Fatty acid synthase subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Komagataella phaffii (菌類)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Snowden, J.S. / Alzahrani, J. / Sherry, L. / Stacey, M. / Rowlands, D.J. / Ranson, N.A. / Stonehouse, N.J.
資金援助 英国, サウジアラビア, 3件
組織認可番号国
Wellcome Trust102174/B/13/Z 英国
World Health Organization (WHO)2019/883397-O 英国
Saudi Ministry of Education サウジアラビア
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2021
タイトル: Structural insight into Pichia pastoris fatty acid synthase.
著者: Joseph S Snowden / Jehad Alzahrani / Lee Sherry / Martin Stacey / David J Rowlands / Neil A Ranson / Nicola J Stonehouse /
要旨: Type I fatty acid synthases (FASs) are critical metabolic enzymes which are common targets for bioengineering in the production of biofuels and other products. Serendipitously, we identified FAS as a ...Type I fatty acid synthases (FASs) are critical metabolic enzymes which are common targets for bioengineering in the production of biofuels and other products. Serendipitously, we identified FAS as a contaminant in a cryoEM dataset of virus-like particles (VLPs) purified from P. pastoris, an important model organism and common expression system used in protein production. From these data, we determined the structure of P. pastoris FAS to 3.1 Å resolution. While the overall organisation of the complex was typical of type I FASs, we identified several differences in both structural and enzymatic domains through comparison with the prototypical yeast FAS from S. cerevisiae. Using focussed classification, we were also able to resolve and model the mobile acyl-carrier protein (ACP) domain, which is key for function. Ultimately, the structure reported here will be a useful resource for further efforts to engineer yeast FAS for synthesis of alternate products.
履歴
登録2020年12月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02021年5月19日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02021年5月19日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02021年5月19日Data content type: Additional map / Part number: 2 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02021年5月19日Data content type: Additional map / Part number: 3 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02021年5月19日Data content type: Additional map / Part number: 4 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02021年5月19日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02021年5月19日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02021年5月19日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02021年5月19日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02021年5月19日Data content type: Mask / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02021年5月19日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月9日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.12025年4月9日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: database_2 / em_admin / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update
改定 1.22025年10月1日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: em_admin / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
Item: _em_admin.last_update
改定 1.22025年10月1日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Group: Experimental summary / Data content type: EM metadata / カテゴリ: em_admin / Data content type: EM metadata / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-12138
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-12138
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fatty acid synthase subunit alpha
B: Fatty acid synthase subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)436,8333
ポリマ－436,3762
非ポリマー4561
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area11400 Å2
ΔGint-86 kcal/mol
Surface area148320 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 Fatty acid synthase subunit alpha


分子量: 206375.734 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Komagataella phaffii (strain GS115 / ATCC 20864) (菌類)
株: GS115 / ATCC 20864
参照: UniProt: C4QY10, fatty-acyl-CoA synthase system, 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase, beta-ketoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase I
#2: タンパク質 Fatty acid synthase subunit beta


分子量: 230000.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Komagataella phaffii (strain GS115 / ATCC 20864) (菌類)
株: GS115 / ATCC 20864
参照: UniProt: C4QVT8, fatty-acyl-CoA synthase system, 3-hydroxyacyl-[acyl-carrier-protein] dehydratase, enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH), [acyl-carrier-protein] S-acetyltransferase, ...参照: UniProt: C4QVT8, fatty-acyl-CoA synthase system, 3-hydroxyacyl-[acyl-carrier-protein] dehydratase, enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH), [acyl-carrier-protein] S-acetyltransferase, [acyl-carrier-protein] S-malonyltransferase, oleoyl-[acyl-carrier-protein] hydrolase
#3: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE


分子量: 456.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Fatty acid synthase / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: NATURAL
分子量値: 2.6 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Komagataella phaffii GS115 (菌類)
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: PBS
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 80 % / 凍結前の試料温度: 281 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 60.1 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
実像数: 3643

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
9RELION3.0.7初期オイラー角割当
10RELION3.0.7最終オイラー角割当
12RELION3.0.7３次元再構成
13PHENIX1.14モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: D3 (2回x3回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 37054 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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