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- PDB-7b9q: The SERp optimized structure of Ribonucleotide reductase from Rho... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7b9q
タイトルThe SERp optimized structure of Ribonucleotide reductase from Rhodobacter sphaeroides
要素Vitamin B12-dependent ribonucleotide reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / Ribonucleotide Reductase (リボヌクレオシド二リン酸レダクターゼ) / Thiyl Radical Enzyme / Allosteric Effector (エフェクター (生化学))
機能・相同性2'-DEOXYADENOSINE 5'-TRIPHOSPHATE / :
機能・相同性情報
生物種Rhodobacter sphaeroides (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.78 Å
データ登録者Loderer, C. / Feiler, C. / Wilk, P. / Kabinger, F.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2022
タイトル: HUG Domain Is Responsible for Active Dimer Stabilization in an NrdJd Ribonucleotide Reductase.
著者: Fietze, T. / Wilk, P. / Kabinger, F. / Anoosheh, S. / Hofer, A. / Lundin, D. / Feiler, C.G. / Weiss, M.S. / Loderer, C.
履歴
登録2020年12月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22022年8月10日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vitamin B12-dependent ribonucleotide reductase
B: Vitamin B12-dependent ribonucleotide reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)201,7276
ポリマ－200,6962
非ポリマー1,0314
水3,765209
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8160 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area65640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)161.588, 161.588, 97.308
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

#1: タンパク質 Vitamin B12-dependent ribonucleotide reductase


分子量: 100348.188 Da / 分子数: 2 / 変異: V926Stop, E96A, E97A, E98A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: From the full length protein with 1218 aa, the C-terminal CRD domain was deleted by insertion of a stop codon at postion 926. In order to reduce the surface entropy, the three glutamic acids ...詳細: From the full length protein with 1218 aa, the C-terminal CRD domain was deleted by insertion of a stop codon at postion 926. In order to reduce the surface entropy, the three glutamic acids on the positions 96, 97 and 98 were exchanged to alanine.
由来: (組換発現) Rhodobacter sphaeroides (バクテリア)
遺伝子: HGN32_08220 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A6H2IRA4, リボヌクレオシド二リン酸レダクターゼ
#2: 化合物 ChemComp-DTP / 2'-DEOXYADENOSINE 5'-TRIPHOSPHATE / dATP / デオキシアデノシン三リン酸


分子量: 491.182 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: C10H16N5O12P3
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 209 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.07 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Precipitant: 40% MPD, 5% PEG 8000, 100 mM MES-Bufffer Protein sample: 25 mg/mL Enzyme + 100 uM dATP Ratio 1:1

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年1月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.776→46.588 Å / Num. obs: 63329 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.641 % / Biso Wilson estimate: 71.558 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.197 / Rrim(I) all: 0.212 / Χ2: 1.009 / Net I/σ(I): 9.63
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.78-2.947.4082.5090.777448810167100550.2932.69598.9
2.94-3.157.9311.3561.5575984958395810.5731.449100
3.15-3.47.6840.732.8968264888988840.8170.78399.9
3.4-3.727.5110.3565.761991825482530.9510.382100
3.72-4.167.8820.19810.258765745874560.9850.211100
4.16-4.797.4390.12315.6649008658965880.9940.133100
4.79-5.867.9380.10818.0344487560556040.9960.116100
5.86-8.227.4180.07125.1132512438543830.9980.076100
8.22-46.5887.2810.03349.2218384254125250.9990.03599.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7B9P

7b9p


解像度: 2.78→46.588 Å / SU ML: 0.47 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 29.64 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2707 2100 3.32 %
Rwork0.2203 61220 -
obs0.222 63320 99.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 229.08 Å2 / Biso mean: 94.5947 Å2 / Biso min: 26.74 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.78→46.588 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13183 0 62 209 13454
Biso mean--74.4 69.99 -
残基数----1728
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.78-2.84080.46751340.3855391497
2.8408-2.91180.38011390.34414055100
2.9118-2.99060.38321400.29944099100
2.9906-3.07850.30551390.26424041100
3.0785-3.17790.3051400.25274082100
3.1779-3.29140.25191390.23634056100
3.2914-3.42320.26791400.23094090100
3.4232-3.57890.26931400.20394069100
3.5789-3.76750.27321410.19814126100
3.7675-4.00350.25851390.18764049100
4.0035-4.31240.24631410.17464098100
4.3124-4.7460.22831400.17824097100
4.746-5.43180.25231420.19854115100
5.4318-6.840.28351410.24794120100
6.84-46.5880.26221450.22984209100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5009-0.243-0.12510.58740.3020.31680.0401-0.0873-0.09080.1198-0.10090.0428-0.0438-0.07-00.3913-0.06160.06760.4588-0.030.2193-3.404-26.60415.559
20.34470.03760.10860.42410.40450.33710.19730.1629-0.56490.0106-0.20970.16940.1806-0.1552-0.11110.57960.05420.01310.5109-0.11630.6402-8.6908-65.4848-9.9769
30.59820.0856-0.05690.94460.23740.26920.0532-0.0371-0.15640.07210.0139-0.40460.12210.18520.02490.3610.00340.02960.42840.01750.328617.0278-40.73930.4313
40.0684-0.016-0.06660.07840.04060.08440.0257-0.4487-0.00970.432-0.07180.41560.3322-0.03470.1351.3125-0.35630.85380.9552-0.03940.9795-40.6362-73.503825.2139
50.1854-0.1411-0.04080.2580.13160.07880.0504-0.0851-0.03030.3035-0.28210.36740.1748-0.2248-0.00020.5256-0.0660.09770.5149-0.14260.6751-26.7222-53.34921.9449
60.33160.33550.21050.54550.51490.4326-0.01970.3137-0.447-0.1113-0.09490.32610.05650.05020.00110.53690.13130.02860.5554-0.18380.6365-9.7535-65.2269-17.5771
7-0.0334-0.016-0.22970.2317-0.01270.4875-0.04590.01830.20630.2122-0.63951.46810.1267-0.4503-1.8510.5826-0.10680.42430.812-0.64781.565-48.055-71.0416-2.83
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 244 )A1 - 244
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 245 through 447 )A245 - 447
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 448 through 920 )A448 - 920
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 2 through 186 )B2 - 186
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 187 through 295 )B187 - 295
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 296 through 426 )B296 - 426
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 427 through 919 )B427 - 919

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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