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Yorodumi- PDB-7b90: Circular permutant of ribosomal protein S6, P54-55 truncated, I8A... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7b90 | ||||||
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Title | Circular permutant of ribosomal protein S6, P54-55 truncated, I8A mutant | ||||||
Components | 30S ribosomal protein S6,30S ribosomal protein S6 | ||||||
Keywords | RIBOSOMAL PROTEIN / Circular permutant / native stacking / / designed amyloid fibril | ||||||
Function / homology | Function and homology information small ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / structural constituent of ribosome / translation Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Thermus thermophilus (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.05 Å | ||||||
Authors | Wang, H. / Logan, D.T. / Oliveberg, M. | ||||||
Citation | Journal: To Be Published Title: Circular permutant of ribosomal protein S6, P54-55 truncate, I8A Authors: Wang, H. / Logan, D.T. / Oliveberg, M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7b90.cif.gz | 425 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7b90.ent.gz | 355.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7b90.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 7b90_validation.pdf.gz | 522.2 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 7b90_full_validation.pdf.gz | 543.5 KB | Display | |
Data in XML | 7b90_validation.xml.gz | 35.5 KB | Display | |
Data in CIF | 7b90_validation.cif.gz | 51.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/b9/7b90 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/b9/7b90 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 1risS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 10089.470 Da / Num. of mol.: 12 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (bacteria) Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / Gene: rpsF, TTHA0245 / Production host: Escherichia coli BL21 (bacteria) / References: UniProt: Q5SLP8 #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.18 Å3/Da / Density % sol: 43.5 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: 0.2 M ammonium chloride 20% w/v PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: PETRA III, EMBL c/o DESY / Beamline: P13 (MX1) / Wavelength: 0.97625 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: PSI PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Sep 16, 2018 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97625 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.05→72.665 Å / Num. obs: 39668 / % possible obs: 92.6 % / Redundancy: 6.3 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.169 / Rpim(I) all: 0.074 / Rrim(I) all: 0.185 / Net I/σ(I): 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1Ris Resolution: 2.05→72 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.906 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.879 / SU B: 20.912 / SU ML: 0.249 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1.033 / ESU R Free: 0.342 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 140.63 Å2 / Biso mean: 37.162 Å2 / Biso min: 9.88 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.05→72 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.051→2.104 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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