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- PDB-7b55: Crystal structure of CaMKII-actinin complex bound to MES -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7b55
タイトルCrystal structure of CaMKII-actinin complex bound to MES
要素
  • Alpha-actinin-2
  • Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / CaMKII / actinin / dendritic spine
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of synaptic vesicle docking / glutamatergic postsynaptic density / actin filament uncapping / FATZ binding / titin Z domain binding / HSF1-dependent transactivation / Interferon gamma signaling / Ion transport by P-type ATPases / phospholipase C-activating angiotensin-activated signaling pathway / positive regulation of endocytic recycling ...regulation of synaptic vesicle docking / glutamatergic postsynaptic density / actin filament uncapping / FATZ binding / titin Z domain binding / HSF1-dependent transactivation / Interferon gamma signaling / Ion transport by P-type ATPases / phospholipase C-activating angiotensin-activated signaling pathway / positive regulation of endocytic recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / positive regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / peptidyl-threonine autophosphorylation / Trafficking of AMPA receptors / RAF activation / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / regulation of endocannabinoid signaling pathway / neurotransmitter receptor transport to plasma membrane / : / calcium- and calmodulin-dependent protein kinase complex / Ca2+ pathway / RAF/MAP kinase cascade / regulation of neuron migration / postsynaptic actin cytoskeleton / positive regulation of cation channel activity / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / negative regulation of protein localization to cell surface / LIM domain binding / regulation of neurotransmitter secretion / microspike assembly / dendritic spine development / calcium-dependent protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of potassium ion transport / Ion homeostasis / muscle cell development / positive regulation of calcium ion transport / presynaptic cytosol / focal adhesion assembly / negative regulation of hydrolase activity / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / Striated Muscle Contraction / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / postsynaptic specialization membrane / GTPase activating protein binding / cardiac muscle cell development / Nephrin family interactions / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / dendrite morphogenesis / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / postsynaptic cytosol / structural constituent of muscle / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / cortical actin cytoskeleton / sarcomere organization / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / pseudopodium / regulation of neuronal synaptic plasticity / negative regulation of potassium ion transport / Long-term potentiation / postsynaptic density, intracellular component / cellular response to interferon-beta / regulation of protein localization to plasma membrane / glutamate receptor binding / titin binding / cytoskeletal protein binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / dendrite cytoplasm / nuclear receptor coactivator activity / platelet alpha granule lumen / filopodium / cell projection / protein localization to plasma membrane / response to ischemia / regulation of membrane potential / actin filament / postsynaptic density membrane / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Schaffer collateral - CA1 synapse / Z disc / G1/S transition of mitotic cell cycle / calcium ion transport / actin filament binding / integrin binding / Platelet degranulation / cell junction / actin cytoskeleton organization / RAF/MAP kinase cascade / peptidyl-serine phosphorylation / regulation of apoptotic process / transmembrane transporter binding / dendritic spine / postsynaptic density / cytoskeleton / calmodulin binding / cell adhesion
類似検索 - 分子機能
Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II, association-domain / Calcium/calmodulin dependent protein kinase II association domain / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. ...Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II, association-domain / Calcium/calmodulin dependent protein kinase II association domain / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / NTF2-like domain superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha / Alpha-actinin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Zhu, J. / Gold, M.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of CaMKII-actinin complex bound to MES
著者: Zhu, J. / Gold, M.
履歴
登録2020年12月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
A: Alpha-actinin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,1984
ポリマ－43,8072
非ポリマー3902
水6,900383
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2160 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area17640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.574, 70.023, 91.319
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha / CaMK-II subunit alpha


分子量: 35903.430 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Camk2a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P11798, Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase
#2: タンパク質 Alpha-actinin-2 / Alpha-actinin skeletal muscle isoform 2 / F-actin cross-linking protein


分子量: 7903.778 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACTN2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35609
#3: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 383 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.37 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M MES pH 6.0, 20% w/v PEG4000, 0.2 M Lithium Sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.9119 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年3月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9119 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→91.32 Å / Num. obs: 57062 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.6 % / Biso Wilson estimate: 31.35 Å2 / CC1/2: 1 / Rpim(I) all: 0.018 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 1.6→1.63 Å / Mean I/σ(I) obs: 0.8 / Num. unique obs: 2778 / CC1/2: 0.639 / Rpim(I) all: 0.783

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2VZ6

2vz6


解像度: 1.6→55.57 Å / SU ML: 0.2062 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.8893
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2138 1999 3.52 %
Rwork0.1972 54840 -
obs0.1979 56839 99.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 40.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→55.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2907 0 24 383 3314
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00573021
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.80674102
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0498452
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052527
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d24.78471117
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6-1.640.43711490.39333813X-RAY DIFFRACTION99.03
1.64-1.680.37861330.36163850X-RAY DIFFRACTION99.35
1.68-1.730.39481270.33683850X-RAY DIFFRACTION99.45
1.73-1.790.31551500.30763888X-RAY DIFFRACTION99.61
1.79-1.850.30591370.26923876X-RAY DIFFRACTION99.5
1.85-1.930.24991390.22953873X-RAY DIFFRACTION99.78
1.93-2.020.26121420.21723921X-RAY DIFFRACTION99.71
2.02-2.120.22821520.21213860X-RAY DIFFRACTION99.8
2.12-2.260.20831350.19783930X-RAY DIFFRACTION100
2.26-2.430.22881410.19323911X-RAY DIFFRACTION99.98
2.43-2.670.22871480.20233938X-RAY DIFFRACTION100
2.67-3.060.19551470.20563964X-RAY DIFFRACTION100
3.06-3.860.18451460.17943997X-RAY DIFFRACTION100
3.86-55.570.19481530.17164169X-RAY DIFFRACTION99.86
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 15.9133667869 Å / Origin y: -5.11448531575 Å / Origin z: -2.38755678608 Å
111213212223313233
T0.273509776339 Å2-0.0211697118281 Å2-0.00258963152978 Å2-0.272359909732 Å20.0063500309647 Å2--0.310059368488 Å2
L0.786900295193 °2-0.283696648336 °20.0326005293311 °2-0.623411420958 °2-0.308583073733 °2--1.21115711642 °2
S-0.00995234598275 Å °-0.00340460515805 Å °-0.0523445181488 Å °-0.0102198823682 Å °-0.00169631571947 Å °-0.0356238048106 Å °-0.0511228481036 Å °0.0565533274189 Å °0.000655019141049 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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