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万見
- PDB-7a9m: Ni-substituted Keggin silicotungstate with covalent bond to prote... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7a9m
タイトルNi-substituted Keggin silicotungstate with covalent bond to proteinase K
要素Proteinase K
キーワードPROTEIN BINDING / Keggin / polyoxometalate / additive / tungstate
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidase K / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Proteinase K-like catalytic domain / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 / Peptidase inhibitor I9 / Peptidase S8/S53 domain / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 superfamily / Peptidase S8, subtilisin, His-active site / : / Serine proteases, subtilase family, histidine active site. / Serine proteases, subtilase family, aspartic acid active site. / Peptidase S8, subtilisin, Asp-active site ...Proteinase K-like catalytic domain / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 / Peptidase inhibitor I9 / Peptidase S8/S53 domain / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 superfamily / Peptidase S8, subtilisin, His-active site / : / Serine proteases, subtilase family, histidine active site. / Serine proteases, subtilase family, aspartic acid active site. / Peptidase S8, subtilisin, Asp-active site / Serine proteases, subtilase family, serine active site. / Peptidase S8, subtilisin, Ser-active site / Peptidase S8, subtilisin-related / Serine proteases, subtilase domain profile. / Peptidase S8/S53 domain superfamily / Subtilase family / Peptidase S8/S53 domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ni-substituted Keggin silicotungstate / Proteinase K
類似検索 - 構成要素
生物種Parengyodontium album (菌類)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.62 Å
データ登録者Breibeck, J. / Rompel, A.
資金援助 オーストリア, 1件
組織認可番号国
Austrian Science FundP27534 オーストリア
引用ジャーナル: Inorg.Chem. / 年: 2021
タイトル: Speciation of Transition-Metal-Substituted Keggin-Type Silicotungstates Affected by the Co-crystallization Conditions with Proteinase K.
著者: Breibeck, J. / Tanuhadi, E. / Gumerova, N.I. / Giester, G. / Prado-Roller, A. / Rompel, A.
履歴
登録2020年9月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年10月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.42026年9月16日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_nonpoly_atom_coordination / pdbx_nonpoly_atom_coordination_sphere / pdbx_nonpoly_atom_coordination_sphere_order
解説: Metalloprotein remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proteinase K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,5214
ポリマ－28,9591
非ポリマー5,5623
水6,936385
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area180 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area10850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.010, 68.010, 102.580
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-516-

HOH

21A-689-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Proteinase K / Endopeptidase K / Tritirachium alkaline proteinase


分子量: 28958.791 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Parengyodontium album (菌類) / 参照: UniProt: P06873, peptidase K
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-R5N / Ni-substituted Keggin silicotungstate


分子量: 2732.996 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: NiO39SiW11 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 385 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.94 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 100 mM NaOAc/AcOH (pH 5.5) 0.2 - 0.5 M (NH4)2SO4 0.5 M betaine 5 mM polyoxometalate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: BRUKER D8 QUEST / 波長: 1.542 Å
検出器タイプ: Bruker PHOTON II / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年7月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.542 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.62→40.95 Å / Num. obs: 56070 / % possible obs: 96.02 % / 冗長度: 6.5 % / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 16.66
反射 シェル解像度: 1.62→1.678 Å / Num. unique obs: 3962 / CC1/2: 0.704

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1IC6

1ic6


解像度: 1.62→40.95 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.92 / 位相誤差: 17.14 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.19 2796 4.99 %
Rwork0.1468 53269 -
obs0.149 56065 96.03 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 144.26 Å2 / Biso mean: 11.7053 Å2 / Biso min: 0.3 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.62→40.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2031 0 109 395 2535
Biso mean--45.38 23.26 -
残基数----279
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.6202-1.64810.3191710.3014135250
1.6481-1.67810.28631310.2299240486
1.6781-1.71040.23761330.2082252191
1.7104-1.74530.19921410.1884268596
1.7453-1.78330.22411430.1722274099
1.7833-1.82470.19741360.1633269599
1.8247-1.87040.2121470.15562806100
1.8704-1.92090.18941450.15572774100
1.9209-1.97750.21041500.14022750100
1.9775-2.04130.18551440.13142789100
2.0413-2.11420.1761470.12682788100
2.1142-2.19890.16311460.12622781100
2.1989-2.2990.19281490.13232737100
2.299-2.42010.1911500.12422778100
2.4201-2.57180.16061440.12722780100
2.5718-2.77030.18221410.12762776100
2.7703-3.0490.16641450.13372776100
3.049-3.490.17461420.12972773100
3.49-4.39620.16351470.12942790100
4.3962-40.950.22011440.18422774100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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