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- PDB-7a11: LppS with covalent adduct derived from 1E -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7a11
タイトルLppS with covalent adduct derived from 1E
要素L,D-transpeptidase 2
キーワードLIGASE / Transpeptidase / cell wall / peptidoglycan / antibiotic / Beta-lactam / Covalent inhibitor / Mycobacterium tuberculosis
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidoglycan-protein cross-linking / peptidoglycan L,D-transpeptidase activity / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / acyltransferase activity / cell wall organization / regulation of cell shape / extracellular region / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Bacterial Ig domain, transpeptidase-associated / Bacterial Ig domain / L,D-transpeptidase (L,D-TPase) catalytic domain profile. / L,D-transpeptidase catalytic domain / L,D-transpeptidase catalytic domain / L,D-transpeptidase catalytic domain-like / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / propane-1-thiol / L,D-transpeptidase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Schnell, R. / Steiner, E.M.
資金援助 スウェーデン, 1件
組織認可番号国
Vinnova スウェーデン
引用ジャーナル: Cell Chem Biol / 年: 2021
タイトル: N-Thio-beta-lactams targeting L,D-transpeptidase-2, with activity against drug-resistant strains of Mycobacterium tuberculosis.
著者: Martelli, G. / Pessatti, T.B. / Steiner, E.M. / Cirillo, M. / Caso, C. / Bisognin, F. / Landreh, M. / Monte, P.D. / Giacomini, D. / Schnell, R.
履歴
登録2020年8月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年9月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / database_2
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L,D-transpeptidase 2
B: L,D-transpeptidase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,8108
ポリマ－56,4392
非ポリマー3716
水9,674537
1
A: L,D-transpeptidase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,4144
ポリマ－28,2191
非ポリマー1943
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: L,D-transpeptidase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,3964
ポリマ－28,2191
非ポリマー1773
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)50.563, 74.552, 67.253
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 111.780, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 L,D-transpeptidase 2 / LDT 2 / Ldt(Mt2)


分子量: 28219.289 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The construct used here contains two domains: domain-B (Ig-like) and domain-C (catalytic transpeptidase domain), residue range 149-408 of the full length protein.
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (strain ATCC 25618 / H37Rv) (結核菌)
株: ATCC 25618 / H37Rv / 遺伝子: ldtB, lppS, Rv2518c, RVBD_2518c, P425_02624 / プラスミド: pNIC28-Bsa4
詳細 (発現宿主): N-terminal His6-tag, removable by TEV cleavage
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: I6Y9J2, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-XL3 / propane-1-thiol / 1-プロパンチオ-ル


分子量: 76.161 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 537 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.02 % / 解説: rod
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.25
詳細: Well solution: 0.1 M Na-Citrate pH 4.25 / 17.5% PEG 6K JM12 was added to the soaking solution at 4 mM concentration. In the soaking drop, Citrate is replaced by Acetate (0.3 M) 150 mM NaCl 0. ...詳細: Well solution: 0.1 M Na-Citrate pH 4.25 / 17.5% PEG 6K JM12 was added to the soaking solution at 4 mM concentration. In the soaking drop, Citrate is replaced by Acetate (0.3 M) 150 mM NaCl 0.1 M Bis-Tris pH 6.2 0.3 M Na-Acetate pH 5.2 25% PEG 6K PEG 6K INCREASED to 25% FOR CRYO-PROTECTION

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX IV / ビームライン: BioMAX / 波長: 0.82656 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年3月27日 / 詳細: mirrors (VFM, HFM)
放射モノクロメーター: Si(111) double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.82656 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→39.73 Å / Num. obs: 55802 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 1.8 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 21.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル解像度: 1.65→1.68 Å / Rmerge(I) obs: 0.931 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 2746 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0103精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5LBG

5lbg


解像度: 1.65→38 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.973 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 2.261 / SU ML: 0.075 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.1 / ESU R Free: 0.102 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.207 2745 4.9 %RANDOM
Rwork0.164 ---
obs0.166 53027 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 84.86 Å2 / Biso mean: 27.62 Å2 / Biso min: 12.09 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.13 Å20 Å20.12 Å2
2--0.29 Å20 Å2
3---0.56 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.65→38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3982 0 24 537 4543
Biso mean--31.69 37.19 -
残基数----518
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0194155
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.023767
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.811.9155683
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0663.0018655
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0175528
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.33324.456193
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.37915601
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.2831520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1140.2611
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0214846
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02980
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.69 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.292 203 -
Rwork0.262 3910 -
all-4113 -
obs--99.88 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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