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- PDB-6zih: Topological model of p2 virion baseplate in activated conformation -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zih
タイトルTopological model of p2 virion baseplate in activated conformation
要素
  • Baseplate protein gp16
  • Distal tail protein
  • Receptor binding protein
キーワードVIRAL PROTEIN / lactococcal siphophage p2 / baseplate / receptor-binding protein / Distal Tail protein / Tail-associated lysin
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont genome ejection through host cell envelope, long flexible tail mechanism / virus tail, baseplate / virus tail / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / cell adhesion / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell
類似検索 - 分子機能
Phage tail base-plate attachment protein ORF16 / Baseplate protein Gp15-like / Baseplate protein Gp16, domain D4 / Baseplate protein Gp16, domain 1 and 2 / : / : / : / : / Distal tail protein, N-terminal domain / Phage tail base-plate attachment protein N-terminal barrel domain ...Phage tail base-plate attachment protein ORF16 / Baseplate protein Gp15-like / Baseplate protein Gp16, domain D4 / Baseplate protein Gp16, domain 1 and 2 / : / : / : / : / Distal tail protein, N-terminal domain / Phage tail base-plate attachment protein N-terminal barrel domain / Phage tail base-plate attachment protein C-terminal insertion domain / Phage tail base-plate attachment protein N0 domain / Phage tail base-plate attachment protein C-terminal barrel domain / Dit, C-terminal domain / : / Lactococcus phage p2, Receptor binding protein, neck domain / : / Lactophage receptor-binding protein N-terminal shoulder domain / Receptor-binding protein of phage tail base-plate Siphoviridae, head / Lactophage receptor-binding protein C-terminal head domain / Adenovirus pIV-like, attachment domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Baseplate protein gp16 / Distal tail protein / Receptor binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Lactococcus phage p2 (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 28.7 Å
データ登録者Spinelli, S. / Cambillau, C. / Goulet, A.
引用ジャーナル: Viruses / 年: 2020
タイトル: Structural Insights into Lactococcal Siphophage p2 Baseplate Activation Mechanism.
著者: Silvia Spinelli / Denise Tremblay / Sylvain Moineau / Christian Cambillau / Adeline Goulet /
要旨: Virulent phages infecting , an industry-relevant bacterium, pose a significant risk to the quality of the fermented milk products. Phages of the Skunavirus genus are by far the most isolated ...Virulent phages infecting , an industry-relevant bacterium, pose a significant risk to the quality of the fermented milk products. Phages of the Skunavirus genus are by far the most isolated lactococcal phages in the cheese environments and phage p2 is the model siphophage for this viral genus. The baseplate of phage p2, which is used to recognize its host, was previously shown to display two conformations by X-ray crystallography, a rested state and an activated state ready to bind to the host. The baseplate became only activated and opened in the presence of Ca. However, such an activated state was not previously observed in the virion. Here, using nanobodies binding to the baseplate, we report on the negative staining electron microscopy structure of the activated form of the baseplate directly observed in the p2 virion, that is compatible with the activated baseplate crystal structure. Analyses of this new structure also established the presence of a second distal tail (Dit) hexamer as a component of the baseplate, the topology of which differs largely from the first one. We also observed an uncoupling between the baseplate activation and the tail tip protein (Tal) opening, suggesting an infection mechanism more complex than previously expected.
履歴
登録2020年6月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.country / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.country / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-11226
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-11226
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
2: Distal tail protein
3: Distal tail protein
7: Distal tail protein
6: Distal tail protein
5: Distal tail protein
4: Distal tail protein
1: Baseplate protein gp16
A: Receptor binding protein
B: Receptor binding protein
C: Receptor binding protein
D: Receptor binding protein
E: Receptor binding protein
F: Receptor binding protein
G: Receptor binding protein
H: Receptor binding protein
I: Receptor binding protein
J: Receptor binding protein
K: Receptor binding protein
L: Receptor binding protein
M: Receptor binding protein
N: Receptor binding protein
O: Receptor binding protein
P: Receptor binding protein
Q: Receptor binding protein
R: Receptor binding protein
S: Distal tail protein
T: Distal tail protein
U: Distal tail protein
V: Distal tail protein
W: Distal tail protein
X: Distal tail protein
Y: Baseplate protein gp16
Z: Baseplate protein gp16


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,058,81933
ポリマ－1,058,81933
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Distal tail protein / Dit / Gene product 15 / Gp15 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 34511.992 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Lactococcus phage p2 (ウイルス) / 参照: UniProt: D3WAD3
#2: タンパク質 Baseplate protein gp16 / Gene product 16 / Gp16 / Tail-associated lysine-like protein / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 42883.266 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Lactococcus phage p2 (ウイルス) / 参照: UniProt: D3KFX4
#3: タンパク質
Receptor binding protein / RBP / Gene product 18 / Gp18 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 28668.057 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Lactococcus phage p2 (ウイルス) / 参照: UniProt: Q71AW2

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Lactococcus virus P2 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Lactococcus virus P2 (ウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Lactococcus lactis
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: YES / 凍結: NO
染色タイプ: NEGATIVE / 染色剤: uranyl acetate

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Spirit / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI SPIRIT
電子銃電子線源: LAB6 / 加速電圧: 120 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 25 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: OTHER

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4CTFFINDCTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
8Cootモデルフィッティング
10RELION3初期オイラー角割当
11RELION3最終オイラー角割当
12RELION3分類
13RELION3３次元再構成
14Cootモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 293
対称性点対称性: D6 (2回x6回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 28.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 261 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT
原子モデル構築PDB-ID: 2X53

2x53


Accession code: 2X53 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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