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- PDB-6ypo: Arabidopsis aspartate transcarbamoylase bound to UMP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ypo
タイトルArabidopsis aspartate transcarbamoylase bound to UMP
要素PYRB
キーワードPLANT PROTEIN / Transferase / chloroplast / pyrimidine de novo biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartate carbamoyltransferase / aspartate carbamoyltransferase activity / cellular response to phosphate starvation / amino acid metabolic process / chloroplast stroma / amino acid binding / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / chloroplast
類似検索 - 分子機能
Aspartate carbamoyltransferase / Aspartate and ornithine carbamoyltransferases signature. / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn-binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase superfamily / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / aspartate carbamoyltransferase / Aspartate carbamoyltransferase, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.67 Å
データ登録者Ramon Maiques, S. / Del Cano Ochoa, F. / Bellin, L. / Mohlmann, T.
資金援助 スペイン, 2件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesBFU2016-80570-R スペイン
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesRTI2018-098084-B-100 スペイン
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Mechanisms of feedback inhibition and sequential firing of active sites in plant aspartate transcarbamoylase.
著者: Bellin, L. / Del Cano-Ochoa, F. / Velazquez-Campoy, A. / Mohlmann, T. / Ramon-Maiques, S.
履歴
登録2020年4月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年3月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PYRB
B: PYRB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,3948
ポリマ－74,3772
非ポリマー1,0176
水9,854547
1
A: PYRB
ヘテロ分子

A: PYRB
ヘテロ分子

A: PYRB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,09112
ポリマ－111,5653
非ポリマー1,5259
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_775-y+2,x-y+2,z1
crystal symmetry operation3_575-x+y,-x+2,z1
Buried area10760 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area33660 Å2
手法PISA
2
B: PYRB
ヘテロ分子

B: PYRB
ヘテロ分子

B: PYRB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,09112
ポリマ－111,5653
非ポリマー1,5259
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_775-y+2,x-y+2,z1
crystal symmetry operation3_575-x+y,-x+2,z1
Buried area10850 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area33430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.541, 104.541, 127.790
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number173
Space group name H-MP63
Space group name HallP6c
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/2
#3: y,-x+y,z+1/2
#4: -y,x-y,z
#5: -x+y,-x,z
#6: -x,-y,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-775-

HOH

21B-763-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 PYRB


分子量: 37188.488 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: AXX17_At3g21670 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A178VJE3, UniProt: P49077*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-U5P / URIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / UMP


分子量: 324.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13N2O9P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 547 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.62 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: Protein at 5 mg/ml in buffer 20 mM Tris pH 7.0, 0.1 M NaCl, 2 % glycerol and 0.2 mM tris(2-carboxyethyl) phosphine (TCEP). Crystallization reservoir: 22 % PEG 3350, 0.1 M sodium sulfate, 0.1 M bis-tris pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.67→90.54 Å / Num. obs: 91035 / % possible obs: 99.38 % / 冗長度: 10.3 % / Biso Wilson estimate: 28.26 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.1046 / Net I/σ(I): 12.74
反射 シェル解像度: 1.67→1.73 Å / 冗長度: 10 % / Rmerge(I) obs: 1.396 / Mean I/σ(I) obs: 1.64 / Num. unique obs: 9119 / CC1/2: 0.601 / % possible all: 99.99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
EDNAデータ収集
autoPROCdata processing
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5G1N

5g1n


解像度: 1.67→90.54 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 21.86 / 位相誤差: 25.6742
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1679 4638 5.09 %
Rwork0.1494 86397 -
obs0.1518 91035 99.38 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 34.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.67→90.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4896 0 66 557 5519
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0055141
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.64256946
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0438783
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0044890
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.22074329
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.67-1.70.34882270.28614322X-RAY DIFFRACTION94.99
1.7-1.730.27912200.29054348X-RAY DIFFRACTION95.18
1.73-1.760.27872010.27624366X-RAY DIFFRACTION95.6
1.76-1.80.26462770.24884297X-RAY DIFFRACTION93.94
1.8-1.840.26082280.24464330X-RAY DIFFRACTION95
1.84-1.880.21532230.22384344X-RAY DIFFRACTION95.12
1.88-1.930.2272350.21624327X-RAY DIFFRACTION94.85
1.93-1.980.2292270.20714364X-RAY DIFFRACTION95.06
1.98-2.040.22422070.19584346X-RAY DIFFRACTION95.45
2.04-2.10.18232320.18734326X-RAY DIFFRACTION94.91
2.1-2.180.17962540.1774327X-RAY DIFFRACTION94.46
2.18-2.270.18842470.18053771X-RAY DIFFRACTION82.3
2.27-2.370.17972800.17214286X-RAY DIFFRACTION93.87
2.37-2.490.17942380.1714339X-RAY DIFFRACTION94.8
2.49-2.650.18872320.16134334X-RAY DIFFRACTION94.92
2.65-2.850.18152010.14834374X-RAY DIFFRACTION95.61
2.85-3.140.13922160.13524387X-RAY DIFFRACTION95.31
3.14-3.60.15612290.12534360X-RAY DIFFRACTION94.99
3.6-4.530.12272280.09764375X-RAY DIFFRACTION95.05
4.53-30.130.14832350.12134421X-RAY DIFFRACTION94.95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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