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万見
- PDB-6yo8: Binary complex of 14-3-3 zeta with Glucocorticoid Receptor (GR) p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6yo8
タイトルBinary complex of 14-3-3 zeta with Glucocorticoid Receptor (GR) pT524 peptide
要素
  • 14-3-3 protein zeta/delta
  • Glucocorticoid receptor
キーワードPROTEIN BINDING / 14-3-3 protein zeta/delta / glucocorticoid receptor / protein-peptide complex / protein-protein interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of NPAS4 gene transcription / Golgi reassembly / synaptic target recognition / regulation of glucocorticoid biosynthetic process / nuclear glucocorticoid receptor activity / steroid hormone binding / PTK6 Expression / neuroinflammatory response / glucocorticoid metabolic process / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus ...Regulation of NPAS4 gene transcription / Golgi reassembly / synaptic target recognition / regulation of glucocorticoid biosynthetic process / nuclear glucocorticoid receptor activity / steroid hormone binding / PTK6 Expression / neuroinflammatory response / glucocorticoid metabolic process / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / respiratory system process / establishment of Golgi localization / tube formation / microglia differentiation / mammary gland duct morphogenesis / regulation of synapse maturation / maternal behavior / Rap1 signalling / astrocyte differentiation / cellular response to glucocorticoid stimulus / negative regulation of protein localization to nucleus / motor behavior / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / adrenal gland development / regulation of gluconeogenesis / cellular response to steroid hormone stimulus / GP1b-IX-V activation signalling / Regulation of localization of FOXO transcription factors / phosphoserine residue binding / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / Activation of BAD and translocation to mitochondria / estrogen response element binding / protein targeting / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / cellular response to glucose starvation / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / core promoter sequence-specific DNA binding / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / negative regulation of TORC1 signaling / negative regulation of innate immune response / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / protein sequestering activity / steroid binding / TBP-class protein binding / ERK1 and ERK2 cascade / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / cellular response to dexamethasone stimulus / synaptic transmission, glutamatergic / chromosome segregation / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / TP53 Regulates Metabolic Genes / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / lung development / Negative regulation of NOTCH4 signaling / SUMOylation of intracellular receptors / Hsp90 protein binding / regulation of protein stability / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / spindle / positive regulation of miRNA transcription / Nuclear Receptor transcription pathway / positive regulation of neuron apoptotic process / nuclear receptor activity / Regulation of RUNX2 expression and activity / sequence-specific double-stranded DNA binding / protein localization / melanosome / Circadian Clock / chromatin organization / gene expression / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / angiogenesis / DNA-binding transcription factor binding / vesicle / transmembrane transporter binding / blood microparticle / Potential therapeutics for SARS / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / nuclear speck / mitochondrial matrix / cadherin binding / protein phosphorylation / DNA-binding transcription factor activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein domain specific binding / cell division / focal adhesion / negative regulation of DNA-templated transcription / centrosome / glutamatergic synapse / ubiquitin protein ligase binding / synapse / regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of apoptotic process
類似検索 - 分子機能
Glucocorticoid receptor / Glucocorticoid receptor / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein ...Glucocorticoid receptor / Glucocorticoid receptor / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / : / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Zinc finger, C4 type (two domains) / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Zinc finger, NHR/GATA-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Glucocorticoid receptor / 14-3-3 protein zeta/delta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.09 Å
データ登録者Munier, C.C. / Edman, K. / Perry, M.W.D. / Ottmann, C.
資金援助 オランダ, 1件
組織認可番号国
European Commission675179 オランダ
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2021
タイトル: Glucocorticoid receptor Thr524 phosphorylation by MINK1 induces interactions with 14-3-3 protein regulators.
著者: Munier, C.C. / De Maria, L. / Edman, K. / Gunnarsson, A. / Longo, M. / MacKintosh, C. / Patel, S. / Snijder, A. / Wissler, L. / Brunsveld, L. / Ottmann, C. / Perry, M.W.D.
履歴
登録2020年4月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年3月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年4月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22021年7月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein zeta/delta
B: 14-3-3 protein zeta/delta
C: 14-3-3 protein zeta/delta
D: 14-3-3 protein zeta/delta
E: Glucocorticoid receptor
F: Glucocorticoid receptor
G: Glucocorticoid receptor
H: Glucocorticoid receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,7198
ポリマ－112,7198
非ポリマー00
水4,324240
1
A: 14-3-3 protein zeta/delta
B: 14-3-3 protein zeta/delta
E: Glucocorticoid receptor
F: Glucocorticoid receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,3604
ポリマ－56,3604
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4740 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area23730 Å2
手法PISA
2
C: 14-3-3 protein zeta/delta
D: 14-3-3 protein zeta/delta
G: Glucocorticoid receptor
H: Glucocorticoid receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,3604
ポリマ－56,3604
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4590 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area23700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)158.651, 99.880, 84.812
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.730, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-323-

HOH

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要素

#1: タンパク質
14-3-3 protein zeta/delta / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1


分子量: 26720.217 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAZ / プラスミド: pProEx Htb / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): STAR / 参照: UniProt: P63104
#2: タンパク質・ペプチド
Glucocorticoid receptor / GR / Nuclear receptor subfamily 3 group C member 1


分子量: 1459.642 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P04150
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 240 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.1 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 8.3
詳細: 1.29 M MgCl2, 22.5% PEG 3350, 0.1 M Tris pH 8.3, supplemented with 10% of an additive buffer containing 40% v/v of 2,5-Hexanediol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.9159 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9159 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.086→84.474 Å / Num. obs: 77152 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 60.34 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Rpim(I) all: 0.039 / Rrim(I) all: 0.073 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 2.086→2.122 Å / 冗長度: 3.4 % / Num. unique obs: 3821 / CC1/2: 0.296 / % possible all: 97.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimless0.6.2データスケーリング
PHASER位相決定
BUSTER2.11.7精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2O02

2o02


解像度: 2.09→60.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU R Cruickshank DPI: 0.198 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.193 / SU Rfree Blow DPI: 0.158 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.161
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.238 3841 5.01 %RANDOM
Rwork0.224 ---
obs0.225 76616 97.5 %-
原子変位パラメータBiso max: 174.1 Å2 / Biso min: 39.22 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.2573 Å20 Å26.0367 Å2
2--9.3356 Å20 Å2
3----8.0784 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.36 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.09→60.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7685 0 0 240 7925
Biso mean---67.97 -
残基数----961
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2860SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1333HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it7801HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1024SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact9310SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d7801HARMONIC20.014
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg10522HARMONIC21.19
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.72
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.75
LS精密化 シェル解像度: 2.09→2.1 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 50
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2308 83 5.41 %
Rwork0.2291 1450 -
all0.2292 1533 -
obs--81.22 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.73740.9704-0.11664.20820.86731.696-0.14840.16590.2705-0.60860.00990.2555-0.07890.05230.1385-0.69020.0124-0.0581-0.68740.056-0.5934-23.721942.621931.1618
21.8129-1.1950.01873.78370.14981.26330.0294-0.2459-0.12060.23980.04940.37520.19510.0079-0.0788-0.6744-0.0350.0416-0.68990.0263-0.6555-26.91265.505642.0244
31.502-0.14290.60592.5709-1.31054.51550.0350.07440.0718-0.0855-0.2337-0.1752-0.04850.74830.1987-0.7851-0.0672-0.0015-0.66710.0431-0.8203-51.321627.33-13.5562
41.98150.097-0.81532.32120.87454.9878-0.1722-0.254-0.03970.06840.07270.11690.12950.3930.0995-0.77710.0529-0.0855-0.68940.0402-0.7941-60.373419.002723.1938
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A1 - 230
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B1 - 230
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }C1 - 230
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }D1 - 230

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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