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- PDB-6ynd: GAPDH purified from the supernatant of HEK293F cells: crystal for... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ynd
タイトルGAPDH purified from the supernatant of HEK293F cells: crystal form 1 of 4.
要素Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / HEK293F / kifunensine / Cysteine-S-Sulfonic acid
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-cysteine S-trans-nitrosylation / 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; その他の含窒素の基を移すもの / negative regulation of endopeptidase activity / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating) / killing by host of symbiont cells / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / Gluconeogenesis / Glycolysis / GAIT complex ...peptidyl-cysteine S-trans-nitrosylation / 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; その他の含窒素の基を移すもの / negative regulation of endopeptidase activity / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating) / killing by host of symbiont cells / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / Gluconeogenesis / Glycolysis / GAIT complex / peptidyl-cysteine S-nitrosylase activity / positive regulation of type I interferon production / regulation of macroautophagy / defense response to fungus / lipid droplet / positive regulation of cytokine production / glycolytic process / cellular response to type II interferon / microtubule cytoskeleton organization / glucose metabolic process / NAD binding / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / disordered domain specific binding / NADP binding / microtubule cytoskeleton / neuron apoptotic process / vesicle / nuclear membrane / microtubule binding / killing of cells of another organism / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of translation / protein stabilization / ribonucleoprotein complex / intracellular membrane-bounded organelle / perinuclear region of cytoplasm / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.525 Å
データ登録者Roversi, P. / Lia, A.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Wellcome Trust204801/Z/16/Z 英国
Wellcome Trust214090/Z/18/Z 英国
引用ジャーナル: Wellcome Open Res / 年: 2020
タイトル: Partial catalytic Cys oxidation of human GAPDH to Cys-sulfonic acid.
著者: Lia, A. / Dowle, A. / Taylor, C. / Santino, A. / Roversi, P.
履歴
登録2020年4月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年10月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.country / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
B: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
C: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
D: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
E: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
F: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
G: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
H: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)295,39521
ポリマ－289,4348
非ポリマー5,96113
水29,5271639
1
A: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
C: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
E: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
H: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,0109
ポリマ－144,7174
非ポリマー2,2935
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16620 Å2
ΔGint-97 kcal/mol
Surface area46280 Å2
手法PISA
2
B: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
D: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
F: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
G: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,38512
ポリマ－144,7174
非ポリマー3,6688
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17090 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area46570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.885, 124.455, 141.986
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.39, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase / GAPDH / Peptidyl-cysteine S-nitrosylase GAPDH


分子量: 36179.230 Da / 分子数: 8 / 変異: C152X / 由来タイプ: 天然
詳細: GAPDH with catalytic Cys partially oxidised to Cys-S-Sulfonic Acid
由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK293F / 器官: Kidney / 組織: Epithelium
参照: UniProt: P04406, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating), 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; その他の含窒素の基を移すもの
#2: 化合物
ChemComp-XPE / 3,6,9,12,15,18,21,24,27-NONAOXANONACOSANE-1,29-DIOL / DECAETHYLENE GLYCOL / デカエチレングリコ-ル


分子量: 458.541 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H42O11 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1639 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.34 % / 解説: Prism
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M MORPHEUS Amino acids solution (DL-Glutamic acid; DL-Alanine; Glycine; DL-Lysine; DL-Serine), 0.1M MORPHEUS Buffer System 3 (Tris (base); BICINE), 30% v/v MORPHEUS Precipitant Mix 1 (40% ...詳細: 0.1M MORPHEUS Amino acids solution (DL-Glutamic acid; DL-Alanine; Glycine; DL-Lysine; DL-Serine), 0.1M MORPHEUS Buffer System 3 (Tris (base); BICINE), 30% v/v MORPHEUS Precipitant Mix 1 (40% v/v PEG 500* MME; 20 % w/v PEG 20000)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97622 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月22日
放射モノクロメーター: Double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97622 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.52→140.09 Å / Num. obs: 295271 / % possible obs: 69.4 % / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 23.93 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.09 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 1.52→1.71 Å / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 1.071 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 14763 / CC1/2: 0.608 / Rpim(I) all: 0.444 / Rrim(I) all: 1.161 / % possible all: 12.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3 (19-MAR-2020)精密化
PROCORデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1U8F

1u8f


解像度: 1.525→140.09 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU R Cruickshank DPI: 0.135 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.104 / SU Rfree Blow DPI: 0.095 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.095
詳細: Initial automated water addition and positional and individual B-factor refinement were carried out in autoBUSTER. Automated non-crystallographic restraints were used throughtout, including ...詳細: Initial automated water addition and positional and individual B-factor refinement were carried out in autoBUSTER. Automated non-crystallographic restraints were used throughtout, including water molecules (assigned to each chain using CCP4-Sortwater). At each catalytic Cys152 site, a 0.5:0.5 occupancy ratio mixture of Cys and Cys S-Sulfonic acid was initially modelled in Fo-Fc residual density. At each Cys152 site, occupancies for Cys and Cys S-Sulfonic acid were refined and constrained so that they sum up to 1.000 plus or minus 0.005.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1995 14686 4.97 %RANDOM
Rwork0.182 ---
obs0.1829 295271 69.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 27.48 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.1084 Å20 Å2-0.0028 Å2
2--0.1391 Å20 Å2
3----0.0306 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.525→140.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20156 0 272 1639 22067
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.00842354HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.0276777HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d12877SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes6906HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it21324HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.79
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.34
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion2827SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies8HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact33311SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.525→1.63 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2256 332 5.62 %
Rwork0.2091 5574 -
obs--7.56 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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