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- PDB-6y73: The crystal structure of human MACROD2 in space group P43 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6y73
タイトルThe crystal structure of human MACROD2 in space group P43
要素ADP-ribose glycohydrolase MACROD2
キーワードHYDROLASE / ADP-ribosylhydrolase / macrodomain
機能・相同性
機能・相同性情報


ADP-ribosylglutamate hydrolase activity / protein de-ADP-ribosylation / peptidyl-glutamate ADP-deribosylation / purine nucleoside metabolic process / O-acetyl-ADP-ribose deacetylase activity / deacetylase activity / hydrolase activity, acting on glycosyl bonds / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / response to bacterium ...ADP-ribosylglutamate hydrolase activity / protein de-ADP-ribosylation / peptidyl-glutamate ADP-deribosylation / purine nucleoside metabolic process / O-acetyl-ADP-ribose deacetylase activity / deacetylase activity / hydrolase activity, acting on glycosyl bonds / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / response to bacterium / brain development / DNA damage response / nucleolus / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Macro domain / Appr-1"-p processing enzyme / Macro domain / Macro domain profile. / Macro domain-like
類似検索 - ドメイン・相同性
L(+)-TARTARIC ACID / ADP-ribose glycohydrolase MACROD2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Wazir, S. / Maksimainen, M.M. / Lehtio, L.
資金援助 フィンランド, 2件
組織認可番号国
Academy of Finland287063 フィンランド
Academy of Finland294085 フィンランド
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2020
タイトル: Multiple crystal forms of human MacroD2.
著者: Wazir, S. / Maksimainen, M.M. / Lehtio, L.
履歴
登録2020年2月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年10月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADP-ribose glycohydrolase MACROD2
B: ADP-ribose glycohydrolase MACROD2
C: ADP-ribose glycohydrolase MACROD2
D: ADP-ribose glycohydrolase MACROD2
E: ADP-ribose glycohydrolase MACROD2
F: ADP-ribose glycohydrolase MACROD2
G: ADP-ribose glycohydrolase MACROD2
H: ADP-ribose glycohydrolase MACROD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)328,62220
ポリマ－327,2558
非ポリマー1,36712
水28,6981593
1
A: ADP-ribose glycohydrolase MACROD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,9992
ポリマ－40,9071
非ポリマー921
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: ADP-ribose glycohydrolase MACROD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,1493
ポリマ－40,9071
非ポリマー2422
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: ADP-ribose glycohydrolase MACROD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,3195
ポリマ－40,9071
非ポリマー4124
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: ADP-ribose glycohydrolase MACROD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,9992
ポリマ－40,9071
非ポリマー921
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: ADP-ribose glycohydrolase MACROD2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,9071
ポリマ－40,9071
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: ADP-ribose glycohydrolase MACROD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,1353
ポリマ－40,9071
非ポリマー2282
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
7
G: ADP-ribose glycohydrolase MACROD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,0572
ポリマ－40,9071
非ポリマー1501
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
8
H: ADP-ribose glycohydrolase MACROD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,0572
ポリマ－40,9071
非ポリマー1501
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)96.780, 96.780, 261.090
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

#1: タンパク質
ADP-ribose glycohydrolase MACROD2 / MACRO domain-containing protein 2 / O-acetyl-ADP-ribose deacetylase MACROD2 / [Protein ADP- ...MACRO domain-containing protein 2 / O-acetyl-ADP-ribose deacetylase MACROD2 / [Protein ADP-ribosylaspartate] hydrolase MACROD2 / [Protein ADP-ribosylglutamate] hydrolase MACROD2


分子量: 40906.844 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MACROD2, C20orf133 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A1Z1Q3, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物
ChemComp-TLA / L(+)-TARTARIC ACID / L-酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
#4: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1593 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.16 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.7
詳細: 0.2 M Ammonium tartarate dibasic pH 6.7, 20% PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.91589 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年9月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91589 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→48.39 Å / Num. obs: 261897 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.963 % / Biso Wilson estimate: 30.535 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.123 / Rrim(I) all: 0.133 / Χ2: 0.974 / Net I/σ(I): 8.98 / Num. measured all: 1823516 / Scaling rejects: 23
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.7-1.747.0631.151.4113669119354193540.611.242100
1.74-1.796.9710.9331.7813184318912189120.7121.008100
1.79-1.846.8550.7182.3712557418320183190.8050.777100
1.84-1.96.5150.5742.8911657417893178930.8750.624100
1.9-1.966.6970.433.9711524517209172080.9180.466100
1.96-2.037.1760.3385.1911989916709167080.9530.364100
2.03-2.117.1450.2646.5411522116127161270.9690.285100
2.11-2.197.1110.2147.9711020615497154970.9770.231100
2.19-2.297.0570.189.3110501814882148820.9780.195100
2.29-2.46.6880.1679.729534814257142570.9840.181100
2.4-2.536.6850.14311.219045513532135320.9860.156100
2.53-2.697.2840.13312.849335812816128160.9880.143100
2.69-2.877.2770.11814.428722611987119870.990.127100
2.87-3.17.1720.10316.318040111210112100.9910.111100
3.1-3.46.8540.09118.027061910304103040.9920.099100
3.4-3.86.5590.08419.2561308934793470.9930.091100
3.8-4.397.3670.08321.2660656823482340.9940.09100
4.39-5.387.1930.08321.250129696969690.9930.089100
5.38-7.66.6090.08119.9435475536853680.9930.088100
7.6-48.397.4910.0823.0222270298529730.9950.08599.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.8.0257精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4IQY

4iqy


解像度: 1.7→48.39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU B: 2.093 / SU ML: 0.066 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.091 / ESU R Free: 0.088
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2031 13095 5 %RANDOM
Rwork0.1821 ---
obs0.1831 248801 99.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 90.27 Å2 / Biso mean: 25.568 Å2 / Biso min: 13.31 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.45 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.45 Å2-0 Å2
3----0.9 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→48.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13673 0 88 1603 15364
Biso mean--37.11 32.29 -
残基数----1729
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.01314285
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.01713694
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3521.64119287
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3251.58231823
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.52951794
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.26821.884722
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.028152660
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.4141596
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.21858
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0215776
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022980
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.347 966 -
Rwork0.327 18357 -
all-19323 -
obs--99.99 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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