[日本語] English
万見
- PDB-6xks: Crystal structure of domain A from the periplasmic Lysine-, Argin... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6xks
タイトルCrystal structure of domain A from the periplasmic Lysine-, Arginine-, Ornithine-binding protein (LAO) of Salmonella typhimurium
要素Histidine ABC transporter substrate-binding protein HisJ
キーワードPROTEIN BINDING / Periplasmic Binding Protein / LAO / Protein folding / Thermodynamics / Kinetics
機能・相同性
機能・相同性情報


amino acid transport / outer membrane-bounded periplasmic space
類似検索 - 分子機能
Specific amino acids and opine-binding periplasmic protein, ABC transporter / Solute-binding protein family 3, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 signature. / Bacterial periplasmic substrate-binding proteins / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Histidine ABC transporter substrate-binding protein HisJ
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Romero-Romero, S. / Berrocal, T. / Vergara, R. / Espinoza-Perez, G. / Rodriguez-Romero, A.
資金援助 メキシコ, 5件
組織認可番号国
Programa de Apoyo a Proyectos de Investigacion e Innovacion Tecnologica (PAPIIT)IN208418 メキシコ
Consejo Nacional de Ciencia y Tecnologia (CONACYT)221169 メキシコ
Consejo Nacional de Ciencia y Tecnologia (CONACYT)254514 メキシコ
Programa de Apoyo a Proyectos de Investigacion e Innovacion Tecnologica (PAPIIT)IN220516 メキシコ
Programa de Apoyo a Proyectos de Investigacion e Innovacion Tecnologica (PAPIIT)IN219519 メキシコ
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2023
タイトル: Thermodynamic and kinetic analysis of the LAO binding protein and its isolated domains reveal non-additivity in stability, folding and function.
著者: Vergara, R. / Berrocal, T. / Juarez Mejia, E.I. / Romero-Romero, S. / Velazquez-Lopez, I. / Pulido, N.O. / Lopez Sanchez, H.A. / Silva, D.A. / Costas, M. / Rodriguez-Romero, A. / Rodriguez- ...著者: Vergara, R. / Berrocal, T. / Juarez Mejia, E.I. / Romero-Romero, S. / Velazquez-Lopez, I. / Pulido, N.O. / Lopez Sanchez, H.A. / Silva, D.A. / Costas, M. / Rodriguez-Romero, A. / Rodriguez-Sotres, R. / Sosa-Peinado, A. / Fernandez-Velasco, D.A.
履歴
登録2020年6月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年7月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Histidine ABC transporter substrate-binding protein HisJ
B: Histidine ABC transporter substrate-binding protein HisJ
C: Histidine ABC transporter substrate-binding protein HisJ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,0788
ポリマ－48,6883
非ポリマー3895
水2,684149
1
A: Histidine ABC transporter substrate-binding protein HisJ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,2882
ポリマ－16,2291
非ポリマー591
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Histidine ABC transporter substrate-binding protein HisJ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,5014
ポリマ－16,2291
非ポリマー2713
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Histidine ABC transporter substrate-binding protein HisJ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,2882
ポリマ－16,2291
非ポリマー591
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.597, 87.785, 109.154
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab

-
要素

#1: タンパク質 Histidine ABC transporter substrate-binding protein HisJ / Lysine-arginine-ornithine-binding periplasmic protein / Lysine/arginine/ornithine ABC transporter ...Lysine-arginine-ornithine-binding periplasmic protein / Lysine/arginine/ornithine ABC transporter substrate-binding protein ArgT / Lysine/arginine/ornithine transport protein / Lysine/arginine/ornithine-binding periplasmic protein


分子量: 16229.394 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
遺伝子: argT / プラスミド: pET12b / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / Variant (発現宿主): AI / 参照: UniProt: A0A0D6FBD8
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 149 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY
配列の詳細Domain A is the discontinuous domain in LAO protein. To generate a continuous protein, all residues ...Domain A is the discontinuous domain in LAO protein. To generate a continuous protein, all residues previous to D91 (inclusive) and all residues after V185 (inclusive) were connected in the sequence for expression (numbers from LAO wt).

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.46 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2 M Sodium acetate trihydrate, 0.1 M Sodium cacodylate trihydrate pH 6.5, 30% w/v Polyethylene glycol 8,000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 200K / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 32910 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 31.4 Å2 / CC1/2: 0.991 / Rmerge(I) obs: 0.16 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル解像度: 2.4→2.44 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.826 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 1691 / CC1/2: 0.694 / % possible all: 98.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
CrystalClearデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2LAO

2lao


解像度: 2.4→42.86 Å / SU ML: 0.3496 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.3884
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.288 3273 10.01 %
Rwork0.2302 29432 -
obs0.2361 32705 96.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 56.36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→42.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3282 0 26 152 3460
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00423360
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.67764530
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0436507
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041590
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.0516469
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.440.46911290.32261135X-RAY DIFFRACTION85.12
2.44-2.480.32091420.28811262X-RAY DIFFRACTION95.97
2.48-2.520.351340.25831274X-RAY DIFFRACTION97.24
2.52-2.560.34291490.25931299X-RAY DIFFRACTION96.99
2.56-2.610.34041480.25961298X-RAY DIFFRACTION97.9
2.61-2.660.30731370.24791282X-RAY DIFFRACTION98.06
2.66-2.710.31171440.24291316X-RAY DIFFRACTION98.78
2.71-2.770.35851440.24661306X-RAY DIFFRACTION98.71
2.77-2.830.35191420.23141287X-RAY DIFFRACTION97.68
2.83-2.90.29511480.23941344X-RAY DIFFRACTION99.33
2.91-2.980.29251410.24931265X-RAY DIFFRACTION98.87
2.98-3.070.31271480.25051322X-RAY DIFFRACTION99.19
3.07-3.170.30811460.20711284X-RAY DIFFRACTION99.31
3.17-3.280.27641480.22181334X-RAY DIFFRACTION99.33
3.28-3.410.31061460.21341305X-RAY DIFFRACTION99.45
3.42-3.570.26981500.20861299X-RAY DIFFRACTION98.71
3.57-3.760.28031230.2511124X-RAY DIFFRACTION85.53
3.76-3.990.22311370.20751242X-RAY DIFFRACTION92.55
4-4.30.24031450.1881308X-RAY DIFFRACTION99.66
4.3-4.730.25491380.20121224X-RAY DIFFRACTION92.84
4.73-5.420.27331390.21861283X-RAY DIFFRACTION98.2
5.42-6.820.31131470.26151334X-RAY DIFFRACTION99.87
6.82-42.860.26731480.24221305X-RAY DIFFRACTION99.38

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る