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- PDB-6x2e: Crystal Structure of Chlamydia trachomatis mixed (apo/holo) Glyce... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6x2e
タイトルCrystal Structure of Chlamydia trachomatis mixed (apo/holo) Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase
要素Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / GAPDH / NAD / Glycolysis / Chlamydia
機能・相同性
機能・相同性情報


glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating) / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / glycolytic process / glucose metabolic process / NAD binding / NADP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Chlamydia trachomatis (トラコーマクラミジア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Schormann, N. / Chattopadhyay, D.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2020
タイトル: Chlamydia trachomatis glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase: Enzyme kinetics, high-resolution crystal structure, and plasminogen binding.
著者: Schormann, N. / Campos, J. / Motamed, R. / Hayden, K.L. / Gould, J.R. / Green, T.J. / Senkovich, O. / Banerjee, S. / Ulett, G.C. / Chattopadhyay, D.
履歴
登録2020年5月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年12月2日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
B: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
C: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
D: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,6657
ポリマ－145,6744
非ポリマー1,9903
水13,799766
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18200 Å2
ΔGint-127 kcal/mol
Surface area44880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.222, 104.240, 85.990
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.480, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 1 through 51 or resid 53...
21(chain B and (resid 1 through 51 or resid 53...
31(chain C and (resid 1 through 51 or resid 53...
41(chain D and (resid 1 through 51 or resid 53...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11METMETGLYGLY(chain A and (resid 1 through 51 or resid 53...AA1 - 511 - 51
12PHEPHEGLYGLY(chain A and (resid 1 through 51 or resid 53...AA53 - 6753 - 67
13ARGARGGLNGLN(chain A and (resid 1 through 51 or resid 53...AA69 - 8069 - 80
14LYSLYSLYSLYS(chain A and (resid 1 through 51 or resid 53...AA8181
15METMETSERSER(chain A and (resid 1 through 51 or resid 53...AA1 - 3331 - 333
16METMETSERSER(chain A and (resid 1 through 51 or resid 53...AA1 - 3331 - 333
17METMETSERSER(chain A and (resid 1 through 51 or resid 53...AA1 - 3331 - 333
18METMETSERSER(chain A and (resid 1 through 51 or resid 53...AA1 - 3331 - 333
21METMETGLYGLY(chain B and (resid 1 through 51 or resid 53...BB1 - 511 - 51
22PHEPHEGLYGLY(chain B and (resid 1 through 51 or resid 53...BB53 - 6753 - 67
23METMETSERSER(chain B and (resid 1 through 51 or resid 53...BB1 - 3331 - 333
24ASPASPALAALA(chain B and (resid 1 through 51 or resid 53...BB78 - 20778 - 207
25THRTHRLEULEU(chain B and (resid 1 through 51 or resid 53...BB209 - 217209 - 217
26LEULEUSERSER(chain B and (resid 1 through 51 or resid 53...BB219 - 248219 - 248
27ALAALAGLUGLU(chain B and (resid 1 through 51 or resid 53...BB250 - 276250 - 276
28ALAALAASNASN(chain B and (resid 1 through 51 or resid 53...BB278 - 332278 - 332
31METMETGLYGLY(chain C and (resid 1 through 51 or resid 53...CC1 - 511 - 51
32PHEPHEGLYGLY(chain C and (resid 1 through 51 or resid 53...CC53 - 6753 - 67
33METMETSERSER(chain C and (resid 1 through 51 or resid 53...CC1 - 3331 - 333
34METMETSERSER(chain C and (resid 1 through 51 or resid 53...CC1 - 3331 - 333
35LYSLYSLYSLYS(chain C and (resid 1 through 51 or resid 53...CC8181
36METMETSERSER(chain C and (resid 1 through 51 or resid 53...CC1 - 3331 - 333
37METMETSERSER(chain C and (resid 1 through 51 or resid 53...CC1 - 3331 - 333
38METMETSERSER(chain C and (resid 1 through 51 or resid 53...CC1 - 3331 - 333
39METMETSERSER(chain C and (resid 1 through 51 or resid 53...CC1 - 3331 - 333
310METMETSERSER(chain C and (resid 1 through 51 or resid 53...CC1 - 3331 - 333
41METMETGLYGLY(chain D and (resid 1 through 51 or resid 53...DD1 - 511 - 51
42PHEPHEGLUGLU(chain D and (resid 1 through 51 or resid 53...DD53 - 7653 - 76
43ASPASPGLNGLN(chain D and (resid 1 through 51 or resid 53...DD78 - 8078 - 80
44METMETNADNAD(chain D and (resid 1 through 51 or resid 53...DD - G1 - 4001
45METMETNADNAD(chain D and (resid 1 through 51 or resid 53...DD - G1 - 4001
46METMETNADNAD(chain D and (resid 1 through 51 or resid 53...DD - G1 - 4001
47METMETNADNAD(chain D and (resid 1 through 51 or resid 53...DD - G1 - 4001
48METMETNADNAD(chain D and (resid 1 through 51 or resid 53...DD - G1 - 4001

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要素

#1: タンパク質
Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase / GAPDH / NAD-dependent glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase


分子量: 36418.605 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chlamydia trachomatis (strain D/UW-3/Cx) (トラコーマクラミジア)
株: D/UW-3/Cx / 遺伝子: gap, gapA, CT_505 / プラスミド: pJ411 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0CE13, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating)
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: NAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 766 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.45 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 25% PEG 2000 MME, 0.1 M Hepes, pH 7.5; prior to crystallization the protein (at 30 mg/ml) was incubated with 1 mM NAD

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年11月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→85.26 Å / Num. obs: 104308 / % possible obs: 97.5 % / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 17.1 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Rpim(I) all: 0.059 / Rrim(I) all: 0.104 / Χ2: 1.03 / Net I/σ(I): 9.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.8-1.832.80.6691.652730.640.470.822199.1
9.86-85.263.10.0316450.9980.020.03793.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.4データスケーリング
PHENIX1.18rc2_3794精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6WYC

6wyc


解像度: 1.8→85.26 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.56 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.22 5133 4.92 %
Rwork0.1749 99130 -
obs0.1771 104263 97.39 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 85.84 Å2 / Biso mean: 24.091 Å2 / Biso min: 6.35 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→85.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10142 0 132 766 11040
Biso mean--22.8 30.34 -
残基数----1328
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A3804X-RAY DIFFRACTION6.325TORSIONAL
12B3804X-RAY DIFFRACTION6.325TORSIONAL
13C3804X-RAY DIFFRACTION6.325TORSIONAL
14D3804X-RAY DIFFRACTION6.325TORSIONAL
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.82 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3312 144 -
Rwork0.287 3373 -
obs--99 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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