[日本語] English
万見
- PDB-6wo1: Hybrid acetohydroxyacid synthase complex structure with Cryptococ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wo1
タイトルHybrid acetohydroxyacid synthase complex structure with Cryptococcus neoformans AHAS catalytic subunit and Saccharomyces cerevisiae AHAS regulatory subunit
要素(Acetohydroxyacid synthase ...) x 2
キーワードTRANSFERASE / AHAS / pyruvate / FAD / dioxygen
機能・相同性
機能・相同性情報


acetolactate synthase regulator activity / acetolactate synthase complex / acetolactate synthase / branched-chain amino acid biosynthetic process / acetolactate synthase activity / L-valine biosynthetic process / isoleucine biosynthetic process / thiamine pyrophosphate binding / mitochondrial nucleoid / enzyme regulator activity ...acetolactate synthase regulator activity / acetolactate synthase complex / acetolactate synthase / branched-chain amino acid biosynthetic process / acetolactate synthase activity / L-valine biosynthetic process / isoleucine biosynthetic process / thiamine pyrophosphate binding / mitochondrial nucleoid / enzyme regulator activity / flavin adenine dinucleotide binding / magnesium ion binding / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
: / Acetolactate synthase, small subunit, C-terminal / Small subunit of acetolactate synthase / Acetolactate synthase, small subunit / AHAS, ACT domain / AHAS-like ACT domain / Acetolactate synthase/Transcription factor NikR, C-terminal / Acetolactate synthase, large subunit, biosynthetic / Acetolactate synthase large subunit, TPP binding domain / ACT domain ...: / Acetolactate synthase, small subunit, C-terminal / Small subunit of acetolactate synthase / Acetolactate synthase, small subunit / AHAS, ACT domain / AHAS-like ACT domain / Acetolactate synthase/Transcription factor NikR, C-terminal / Acetolactate synthase, large subunit, biosynthetic / Acetolactate synthase large subunit, TPP binding domain / ACT domain / Thiamine pyrophosphate enzyme / TPP-binding enzyme, conserved site / Thiamine pyrophosphate enzymes signature. / ACT domain profile. / ACT domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, central domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, central domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, N-terminal TPP-binding domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, N-terminal TPP binding domain / ACT-like domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, C-terminal TPP-binding / Thiamine pyrophosphate enzyme, C-terminal TPP binding domain / Thiamin diphosphate-binding fold / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
2-methylpyrimidin-4-amine / DIPHOSPHATE / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / VALINE / Ilv6p / Acetolactate synthase small subunit, mitochondrial / Acetolactate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Cryptococcus neoformans (菌類)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Guddat, L.W. / Lonhienne, T.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)Grant numbers 1087713 & 1147297 オーストラリア
引用ジャーナル: Nature / 年: 2020
タイトル: Structures of fungal and plant acetohydroxyacid synthases.
著者: Thierry Lonhienne / Yu Shang Low / Mario D Garcia / Tristan Croll / Yan Gao / Quan Wang / Lou Brillault / Craig M Williams / James A Fraser / Ross P McGeary / Nicholas P West / Michael J ...著者: Thierry Lonhienne / Yu Shang Low / Mario D Garcia / Tristan Croll / Yan Gao / Quan Wang / Lou Brillault / Craig M Williams / James A Fraser / Ross P McGeary / Nicholas P West / Michael J Landsberg / Zihe Rao / Gerhard Schenk / Luke W Guddat /
要旨: Acetohydroxyacid synthase (AHAS), also known as acetolactate synthase, is a flavin adenine dinucleotide-, thiamine diphosphate- and magnesium-dependent enzyme that catalyses the first step in the ...Acetohydroxyacid synthase (AHAS), also known as acetolactate synthase, is a flavin adenine dinucleotide-, thiamine diphosphate- and magnesium-dependent enzyme that catalyses the first step in the biosynthesis of branched-chain amino acids. It is the target for more than 50 commercial herbicides. AHAS requires both catalytic and regulatory subunits for maximal activity and functionality. Here we describe structures of the hexadecameric AHAS complexes of Saccharomyces cerevisiae and dodecameric AHAS complexes of Arabidopsis thaliana. We found that the regulatory subunits of these AHAS complexes form a core to which the catalytic subunit dimers are attached, adopting the shape of a Maltese cross. The structures show how the catalytic and regulatory subunits communicate with each other to provide a pathway for activation and for feedback inhibition by branched-chain amino acids. We also show that the AHAS complex of Mycobacterium tuberculosis adopts a similar structure, thus demonstrating that the overall AHAS architecture is conserved across kingdoms.
履歴
登録2020年4月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年10月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32021年1月27日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.42023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Acetohydroxyacid synthase catalytic subunit
B: Acetohydroxyacid synthase regulatory subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,8467
ポリマ－112,6362
非ポリマー1,2105
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)195.679, 195.679, 195.679
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number207
Space group name H-MP432

-
要素

-
Acetohydroxyacid synthase ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Acetohydroxyacid synthase catalytic subunit


分子量: 78594.672 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Cryptococcus neoformans (菌類) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96VZ6, acetolactate synthase
#2: タンパク質 Acetohydroxyacid synthase regulatory subunit


分子量: 34041.734 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: C7GQK9, UniProt: P25605*PLUS

-
非ポリマー , 5種, 5分子

#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: FAD*YM
#4: 化合物 ChemComp-8GF / 2-methylpyrimidin-4-amine / 2-methyl-4-aminopyrimidine / 2-メチル-4-ピリミジンアミン


分子量: 109.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H7N3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-DPO / DIPHOSPHATE / ジホスファ-ト


分子量: 173.943 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: O7P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 化合物 ChemComp-VAL / VALINE / バリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 117.146 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H11NO2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.62 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Potassium thiocyanate, PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: Oxford cryostream / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2019年3月28日
放射モノクロメーター: SI(III) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→48.92 Å / Num. obs: 19890 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 19.7 % / Biso Wilson estimate: 92.68 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.041 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 3.3→3.56 Å / Num. unique obs: 3985 / Rpim(I) all: 0.286

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5IMS, 2FGC

5ims

2fgc


解像度: 3.3→48.92 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2692 1978 9.99 %
Rwork0.2102 --
obs0.2159 19801 99.43 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 253.15 Å2 / Biso mean: 95.6873 Å2 / Biso min: 35.56 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.3→48.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5599 0 79 0 5678
Biso mean--103.31 --
残基数----748
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.3-3.380.38141350.31341217135297
3.38-3.470.31271370.237712401377100
3.47-3.570.29791400.232912451385100
3.58-3.690.30231390.23212561395100
3.69-3.820.32391390.240612501389100
3.82-3.970.31291380.240612521390100
3.98-4.160.28631410.208812611402100
4.16-4.370.25681390.186412581397100
4.38-4.650.24061390.18991250138999
4.65-5.010.26071410.17571269141099
5.01-5.510.25181430.199112821425100
5.51-6.310.28371450.232213071452100
6.31-7.940.26181440.20651312145699
7.95-48.920.22631580.19631424158299
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.0729-0.2830.27794.3126-0.53884.9847-0.0289-0.0936-0.17860.14250.0542-0.52210.12970.3081-0.03370.5470.01620.15910.5012-0.04920.6305-341.219476.0916353.5143
21.48540.2398-0.05021.21380.11491.14020.00380.48520.0158-0.69420.0503-0.1555-0.1060.0245-0.05440.99860.03950.20440.6876-0.09840.6585-354.1226471.6921326.7126
37.7735-1.2785-0.75932.7879-1.11447.87160.32070.0327-0.1095-0.7743-0.2606-0.32480.3142-0.58690.05460.5861-0.01360.06780.6454-0.06480.5302-367.9908484.6232360.49
43.2912-3.66681.40535.2868-2.44762.11440.47221.7506-0.6373-2.7036-0.23690.95740.9535-1.06650.15281.0107-0.03430.00251.284-0.24680.7692-371.0186480.3286349.9479
52.6153-2.9627-3.28716.31916.18966.1684-0.06880.29830.1007-0.38070.02870.1962-0.1499-0.1710.06770.725-0.01180.15710.66960.16690.728-374.5103496.6776370.8667
65.6411-0.29760.0296.69063.12657.58550.0773-0.06191.01370.27320.07070.2299-0.4960.198-0.03270.65030.00580.04750.69340.11690.6163-379.3606510.5907384.7581
73.1594-1.19340.96958.96364.01159.32180.18610.61180.0102-0.836-0.2132-0.62670.24020.296-0.09580.77790.07640.15760.6790.13240.4937-380.1426496.9442371.8561
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 118 through 288 )A118 - 288
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 289 through 714 )A289 - 714
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 74 through 128 )B74 - 128
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 129 through 141 )B129 - 141
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 142 through 180 )B142 - 180
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 181 through 251 )B181 - 251
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 252 through 282 )B252 - 282

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る