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- PDB-6wmz: Crystal structure of human SFPQ/NONO complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wmz
タイトルCrystal structure of human SFPQ/NONO complex
要素
  • Non-POU domain-containing octamer-binding protein
  • Splicing factor, proline- and glutamine-rich
キーワードNUCLEAR PROTEIN / RNA-binding protein / RRM / NOPS / coiled-coil / paraspeckles
機能・相同性
機能・相同性情報


dendritic transport of messenger ribonucleoprotein complex / PTK6 Regulates Proteins Involved in RNA Processing / positive regulation of sister chromatid cohesion / negative regulation of circadian rhythm / Suppression of apoptosis / alternative mRNA splicing, via spliceosome / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / paraspeckles / lncRNA binding ...dendritic transport of messenger ribonucleoprotein complex / PTK6 Regulates Proteins Involved in RNA Processing / positive regulation of sister chromatid cohesion / negative regulation of circadian rhythm / Suppression of apoptosis / alternative mRNA splicing, via spliceosome / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / paraspeckles / lncRNA binding / cellular response to angiotensin / chromosome organization / activation of innate immune response / RNA splicing / double-strand break repair via homologous recombination / regulation of circadian rhythm / circadian rhythm / RNA polymerase II transcription regulator complex / histone deacetylase binding / nuclear matrix / fibrillar center / mRNA processing / rhythmic process / chromosome / DNA recombination / cellular response to hypoxia / transcription cis-regulatory region binding / nuclear speck / chromatin remodeling / innate immune response / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / dendrite / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
p54nrb, RNA recognition motif 1 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1170 / PSF, RNA recognition motif 1 / PSF, NOPS domain / NOPS / NOPS (NUC059) domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / RRM (RNA recognition motif) domain / Helix non-globular / RNA recognition motif ...p54nrb, RNA recognition motif 1 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1170 / PSF, RNA recognition motif 1 / PSF, NOPS domain / NOPS / NOPS (NUC059) domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / RRM (RNA recognition motif) domain / Helix non-globular / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / Special / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Splicing factor, proline- and glutamine-rich / Non-POU domain-containing octamer-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Lee, M. / Bond, C.S.
資金援助 オーストラリア, 2件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)513935 オーストラリア
Australian Research Council (ARC)DE150101243 オーストラリア
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure analysis of human SFPQ/NONO complex
著者: Lee, M. / Bond, C.S.
履歴
登録2020年4月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Splicing factor, proline- and glutamine-rich
B: Non-POU domain-containing octamer-binding protein
C: Splicing factor, proline- and glutamine-rich
D: Non-POU domain-containing octamer-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,1725
ポリマ－150,0764
非ポリマー961
水70339
1
A: Splicing factor, proline- and glutamine-rich
B: Non-POU domain-containing octamer-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,0382
ポリマ－75,0382
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8600 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area32720 Å2
手法PISA
2
C: Splicing factor, proline- and glutamine-rich
D: Non-POU domain-containing octamer-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,1343
ポリマ－75,0382
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8890 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area33140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.630, 112.940, 204.620
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Splicing factor, proline- and glutamine-rich / 100 kDa DNA-pairing protein / hPOMp100 / DNA-binding p52/p100 complex / 100 kDa subunit / ...100 kDa DNA-pairing protein / hPOMp100 / DNA-binding p52/p100 complex / 100 kDa subunit / Polypyrimidine tract-binding protein-associated-splicing factor / PTB-associated-splicing factor


分子量: 44759.383 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFPQ, PSF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2 (DE3) / 参照: UniProt: P23246
#2: タンパク質 Non-POU domain-containing octamer-binding protein / NonO protein / 54 kDa nuclear RNA- and DNA-binding protein / 55 kDa nuclear protein / DNA-binding ...NonO protein / 54 kDa nuclear RNA- and DNA-binding protein / 55 kDa nuclear protein / DNA-binding p52/p100 complex / 52 kDa subunit / NMT55 / p54(nrb) / p54nrb


分子量: 30278.721 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NONO, NRB54 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15233
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.05 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M Tris-HCl (pH 8.5), 0.2 M ammonium sulfate, 19% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.954 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年7月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.954 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→68.21 Å / Num. obs: 36690 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 4.7 % / CC1/2: 0.996 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル解像度: 2.85→2.98 Å / Num. unique obs: 4446 / CC1/2: 0.627

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4wii

4wii


解像度: 2.85→63.436 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.916 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.881 / SU B: 20.55 / SU ML: 0.374 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R Free: 0.417 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2826 1827 4.986 %
Rwork0.2359 --
all0.238 --
obs-36640 99.153 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 71.47 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.105 Å20 Å20 Å2
2--3.299 Å20 Å2
3----2.194 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→63.436 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8914 0 5 39 8958
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0030.0139072
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0178525
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2411.66312155
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0521.58319805
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.73951081
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.55621.291612
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.262151764
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.97115107
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0430.21104
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0210183
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022010
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1780.21533
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.180.27529
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1490.24028
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0730.24633
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1340.2165
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1350.234
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.190.2167
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1120.214
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.8537.3764336
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.8527.3754335
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.79411.0615413
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.79411.0615414
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.0177.9344736
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.0157.9324733
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.25611.6946742
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.25411.6896737
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it8.20382.0659306
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other8.19982.0549306
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.85-2.9240.3371270.3332559X-RAY DIFFRACTION99.7401
2.924-3.0040.3651260.3162475X-RAY DIFFRACTION99.8081
3.004-3.0910.3861130.3052418X-RAY DIFFRACTION99.6457
3.091-3.1860.321260.2882366X-RAY DIFFRACTION99.68
3.186-3.290.2971030.2672292X-RAY DIFFRACTION99.7501
3.29-3.4060.3251190.2622192X-RAY DIFFRACTION99.6121
3.406-3.5340.2981290.2562145X-RAY DIFFRACTION99.6058
3.534-3.6780.3041080.2452026X-RAY DIFFRACTION99.6265
3.678-3.8420.265890.2261979X-RAY DIFFRACTION99.5188
3.842-4.0290.2671100.2221871X-RAY DIFFRACTION99.2982
4.029-4.2460.273980.2111804X-RAY DIFFRACTION99.425
4.246-4.5030.263970.2021714X-RAY DIFFRACTION99.3963
4.503-4.8140.224970.1981582X-RAY DIFFRACTION99.1145
4.814-5.1980.258740.2041508X-RAY DIFFRACTION98.9987
5.198-5.6930.24690.2221397X-RAY DIFFRACTION98.8537
5.693-6.3630.337610.2531242X-RAY DIFFRACTION98.4139
6.363-7.3420.3620.2311101X-RAY DIFFRACTION95.799
7.342-8.9810.249510.167935X-RAY DIFFRACTION96.8566
8.981-12.6520.203380.189766X-RAY DIFFRACTION97.6914
12.652-63.4360.337300.344441X-RAY DIFFRACTION94.7686

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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