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- PDB-6w5f: Class D beta-lactamase BSU-2 delta mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6w5f
タイトルClass D beta-lactamase BSU-2 delta mutant
要素(BSU-2delta mutant) x 2
キーワードHYDROLASE / antibiotic resistance / beta-lactamase / Gram-positive / class D
機能・相同性
機能・相同性情報


penicillin binding / antibiotic catabolic process / cell wall organization / beta-lactamase activity / beta-lactamase / response to antibiotic / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Beta-lactamase, class-D active site / Beta-lactamase class-D active site. / : / Penicillin-binding protein, transpeptidase / Penicillin binding protein transpeptidase domain / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MALONATE ION / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Probable beta-lactamase YbxI
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Smith, C.A. / Vakulenko, S.B. / Stewart, N.K. / Toth, M.
資金援助1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI114668
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2020
タイトル: A surface loop modulates activity of the Bacillus class D beta-lactamases.
著者: Stewart, N.K. / Bhattacharya, M. / Toth, M. / Smith, C.A. / Vakulenko, S.B.
履歴
登録2020年3月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BSU-2delta mutant
B: BSU-2delta mutant
C: BSU-2delta mutant
D: BSU-2delta mutant
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,11413
ポリマ－121,3484
非ポリマー7679
水14,322795
1
A: BSU-2delta mutant
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,5273
ポリマ－30,3581
非ポリマー1682
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: BSU-2delta mutant
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6264
ポリマ－30,3151
非ポリマー3103
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: BSU-2delta mutant


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,3581
ポリマ－30,3581
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: BSU-2delta mutant
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6045
ポリマ－30,3151
非ポリマー2884
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)67.264, 67.271, 254.599
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 BSU-2delta mutant / Probable beta-lactamase YbxI


分子量: 30358.436 Da / 分子数: 2 / 断片: side chain of K104 is carboxylated / 変異: RLT deletion / 由来タイプ: 組換発現
詳細: three residues (RLT) deleted from BSU-2 to produce BSU-2delta
由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: 168 / 遺伝子: ybxI, ybdS, BSU02090 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P54427, beta-lactamase
#2: タンパク質 BSU-2delta mutant / Probable beta-lactamase YbxI


分子量: 30315.436 Da / 分子数: 2 / 断片: K104 is unmodified / 変異: RLT deletion / 由来タイプ: 組換発現
詳細: three residues (RLT) deleted from BSU-2 to produce BSU-2delta
由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: 168 / 遺伝子: ybxI, ybdS, BSU02090 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P54427, beta-lactamase

-
非ポリマー , 4種, 804分子

#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION


分子量: 102.046 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 795 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.54 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: 4% Tacsimate pH 5.0, 12% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年5月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→127.3 Å / Num. obs: 181693 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 17.2 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.069 / Net I/σ(I): 14.9
反射 シェル解像度: 1.5→1.53 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 8825 / CC1/2: 0.6 / Rpim(I) all: 0.477

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.2_3472精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5CTM

5ctm


解像度: 1.5→40.6 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.01 / 位相誤差: 18.92
Rfactor反射数%反射
Rfree0.191 8974 4.94 %
Rwork0.1526 --
obs0.1546 181558 97.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 109.27 Å2 / Biso mean: 24.9427 Å2 / Biso min: 10.05 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.5→40.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7624 0 63 807 8494
Biso mean--51.8 35.7 -
残基数----938
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0057986
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.77810797
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.526546
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051161
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051391
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.5-1.5170.29322890.2282563597
1.517-1.53490.25052730.2123573098
1.5349-1.55360.25682900.2049563398
1.5536-1.57330.25452930.1972556096
1.5733-1.5940.22573180.1783554996
1.594-1.61580.23962460.1761578898
1.6158-1.63890.21962450.1676572797
1.6389-1.66340.23742800.1793569198
1.6634-1.68940.2432910.1764571698
1.6894-1.71710.23163000.1615569398
1.7171-1.74670.21972610.1508577399
1.7467-1.77840.21773040.1402571698
1.7784-1.81260.17763110.1375574999
1.8126-1.84960.19963400.1339571899
1.8496-1.88990.19242900.1303542994
1.8899-1.93380.17673220.1349577598
1.9338-1.98220.19033160.1439581899
1.9822-2.03580.2132990.1489576199
2.0358-2.09570.19752870.1481573198
2.0957-2.16330.20122320.1443590799
2.1633-2.24060.18963000.1468582399
2.2406-2.33030.18833110.1463577599
2.3303-2.43640.19522730.151552794
2.4364-2.56480.20743020.15535885100
2.5648-2.72550.20133040.1625588199
2.7255-2.93580.20273670.16015834100
2.9358-3.23120.19573590.16325877100
3.2312-3.69840.18462990.1552575596
3.6984-4.65860.15173520.13325977100
4.6586-40.60.16863200.1522615197

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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