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- PDB-6vzk: Crystal structure of human CaMKII-alpha (CAMK2A)kinase domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vzk
タイトルCrystal structure of human CaMKII-alpha (CAMK2A)kinase domain
要素Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
キーワードTRANSFERASE / CaMKII / Kinase / Human / CAMK2A
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-threonine autophosphorylation / regulation of endocannabinoid signaling pathway / calcium- and calmodulin-dependent protein kinase complex / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / regulation of neurotransmitter secretion / regulation of neuron migration / dendritic spine development / Trafficking of AMPA receptors / positive regulation of calcium ion transport / negative regulation of hydrolase activity ...peptidyl-threonine autophosphorylation / regulation of endocannabinoid signaling pathway / calcium- and calmodulin-dependent protein kinase complex / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / regulation of neurotransmitter secretion / regulation of neuron migration / dendritic spine development / Trafficking of AMPA receptors / positive regulation of calcium ion transport / negative regulation of hydrolase activity / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Phase 0 - rapid depolarisation / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / regulation of neuronal synaptic plasticity / Ion transport by P-type ATPases / Long-term potentiation / Regulation of MECP2 expression and activity / HSF1-dependent transactivation / glutamate receptor binding / cellular response to interferon-beta / Ion homeostasis / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / response to ischemia / angiotensin-activated signaling pathway / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / RAF activation / cellular response to type II interferon / G1/S transition of mitotic cell cycle / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / calcium ion transport / Interferon gamma signaling / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / endocytic vesicle membrane / kinase activity / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / Ca2+ pathway / RAF/MAP kinase cascade / peptidyl-serine phosphorylation / protein autophosphorylation / dendritic spine / postsynaptic density / calmodulin binding / neuron projection / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / protein homodimerization activity / mitochondrion / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II, association-domain / Calcium/calmodulin dependent protein kinase II association domain / NTF2-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II, association-domain / Calcium/calmodulin dependent protein kinase II association domain / NTF2-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
4'-HYDROXYCINNAMIC ACID / Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Ozden, C. / Stratton, M.M. / Garman, S.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R01GM123157 米国
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2020
タイトル: Characterization of CaMKII alpha holoenzyme stability.
著者: Torres-Ocampo, A.P. / Ozden, C. / Hommer, A. / Gardella, A. / Lapinskas, E. / Samkutty, A. / Esposito, E. / Garman, S.C. / Stratton, M.M.
履歴
登録2020年2月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年6月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,7122
ポリマ－30,5481
非ポリマー1641
水905
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.147, 56.928, 97.461
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha / CaMK-II subunit alpha


分子量: 30548.086 Da / 分子数: 1 / 変異: D135N, Q223K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CAMK2A, CAMKA, KIAA0968 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
参照: UniProt: Q9UQM7, Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-HC4 / 4'-HYDROXYCINNAMIC ACID / PARA-COUMARIC ACID / 4-ヒドロキシけい皮酸


分子量: 164.158 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.77 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 6000, 50 mM HEPES, 3-Aminobenzene-sulfonic acid, 5-Sulfosalicylic acid dihydrate, p-Coumaric acid, PIPES, Terephthalic acid, Vanillic acid

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: 100 K thorughout the collection / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 R 200K-A / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年3月9日 / 詳細: Rigaku VariMax HF
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→50 Å / Num. obs: 8711 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.195 / Rpim(I) all: 0.093 / Rrim(I) all: 0.215 / Χ2: 0.916 / Net I/σ(I): 3.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Num. unique obsCC1/2Rpim(I) allΧ2% possible allRmerge(I) obsRrim(I) all
2.7-2.755.23790.8640.4890.621100
2.75-2.85.23810.8770.4120.7021000.8590.956
2.8-2.855.43860.850.4060.62799.50.8680.96
2.85-2.915.53620.8250.3710.6381000.7860.871
2.91-2.975.43770.9080.2810.7031000.6040.668
2.97-3.045.53780.9140.2650.7241000.5770.637
3.04-3.125.83710.930.2350.7741000.5260.577
3.12-3.25.73890.9480.150.7631000.3270.36
3.2-3.35.83700.9530.1460.8171000.3290.36
3.3-3.45.93880.9750.0980.7691000.2220.243
3.4-3.525.83820.9870.0760.761000.170.186
3.52-3.665.93640.980.0770.8281000.1740.191
3.66-3.835.83860.9910.0640.7881000.1430.157
3.83-4.035.83990.990.0611.0111000.1360.15
4.03-4.295.83740.990.0551.0421000.1230.135
4.29-4.625.73940.9920.0491.2361000.1080.119
4.62-5.085.63950.990.0520.8761000.1120.124
5.08-5.815.43950.980.0731.0531000.1570.174
5.81-7.325.24070.9820.0771.1821000.1630.181
7.32-504.34450.9670.0542.57398.20.1030.117

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.8.0238精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3SOA

3soa


解像度: 2.55→43.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.868 / SU B: 14.04 / SU ML: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1.348 / ESU R Free: 0.375
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2944 446 4.9 %RANDOM
Rwork0.2103 ---
obs0.2142 8711 99.81 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 103 Å2 / Biso mean: 34.924 Å2 / Biso min: 16.51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.91 Å2-0 Å2-0 Å2
2---2.43 Å20 Å2
3---1.52 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.55→43.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2075 0 12 5 2092
Biso mean--35.37 22.35 -
残基数----258
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0132140
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0171983
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5891.6442900
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1981.5784593
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.7055255
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.24222.241116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.4615358
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.2881513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2267
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022380
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02463
LS精密化 シェル解像度: 2.552→2.618 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.375 32 -
Rwork0.288 603 -
all-635 -
obs--98.15 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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