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- PDB-6vti: Solution NMR structure of the N-terminal domain of the Serine/thr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vti
タイトルSolution NMR structure of the N-terminal domain of the Serine/threonine-protein phosphatase 1 regulatory subunit 10, PPP1R10
要素Serine/threonine-protein phosphatase 1 regulatory subunit 10
キーワードNUCLEAR PROTEIN / PP1-PNUTS phosphatase complex / Regulatory Subunit / c-MYC oncoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mitotic DNA damage checkpoint / positive regulation of termination of RNA polymerase II transcription, poly(A)-coupled / PTW/PP1 phosphatase complex / RNA polymerase II promoter clearance / protein phosphatase 1 binding / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / protein phosphatase inhibitor activity / positive regulation of telomere maintenance / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / enzyme-substrate adaptor activity ...negative regulation of mitotic DNA damage checkpoint / positive regulation of termination of RNA polymerase II transcription, poly(A)-coupled / PTW/PP1 phosphatase complex / RNA polymerase II promoter clearance / protein phosphatase 1 binding / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / protein phosphatase inhibitor activity / positive regulation of telomere maintenance / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / enzyme-substrate adaptor activity / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / chromosome, telomeric region / protein stabilization / nuclear body / chromatin / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Transcription elongation factor, TFIIS/CRSP70, N-terminal, sub-type / Domain in the N-terminus of transcription elongation factor S-II (and elsewhere) / Zinc finger C-x8-C-x5-C-x3-H type (and similar) / TFIIS N-terminal domain profile. / Transcription factor IIS, N-terminal / TFIIS helical bundle-like domain / Zinc finger, CCCH-type superfamily / zinc finger / TFIIS/LEDGF domain superfamily / Zinc finger, CCCH-type / Zinc finger C3H1-type profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein phosphatase 1 regulatory subunit 10
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Lemak, A. / Wei, Y. / Duan, S. / Houliston, S. / Penn, L.Z. / Arrowsmith, C.H.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)RGPIN-2015-05939 カナダ
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2022
タイトル: The MYC oncoprotein directly interacts with its chromatin cofactor PNUTS to recruit PP1 phosphatase.
著者: Wei, Y. / Redel, C. / Ahlner, A. / Lemak, A. / Johansson-Akhe, I. / Houliston, S. / Kenney, T.M.G. / Tamachi, A. / Morad, V. / Duan, S. / Andrews, D.W. / Wallner, B. / Sunnerhagen, M. / ...著者: Wei, Y. / Redel, C. / Ahlner, A. / Lemak, A. / Johansson-Akhe, I. / Houliston, S. / Kenney, T.M.G. / Tamachi, A. / Morad, V. / Duan, S. / Andrews, D.W. / Wallner, B. / Sunnerhagen, M. / Arrowsmith, C.H. / Penn, L.Z.
履歴
登録2020年2月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年6月14日Group: Other / カテゴリ: pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase 1 regulatory subunit 10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,6481
ポリマ－16,6481
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase 1 regulatory subunit 10 / MHC class I region proline-rich protein CAT53 / Phosphatase 1 nuclear targeting subunit / Protein PNUTS


分子量: 16648.477 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain residues 1-148 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ppp1r10, Cat53, Pnuts / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O55000

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
121isotropic12D 1H-13C HSQC aliphatic
131isotropic23D HN(CO)CA
141isotropic23D HNCA
151isotropic23D CBCA(CO)NH
161isotropic23D HBHA(CO)NH
181isotropic23D HNCO
171isotropic13D 1H-15N NOESY
191isotropic13D 1H-13C NOESY aliphatic
1101isotropic12D 1H-13C HSQC aromatic

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試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 450 uM [U-13C; U-15N] PPP1R10 N-terminal domain, 2.5 % glycerol, 200 mM NaCl, 20 mM HEPES, 1 mM DTT, 95% H2O/5% D2O
詳細: Buffered protein - pH 6.9 / Label: Double labeled protein / 溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
450 uMPPP1R10 N-terminal domain[U-13C; U-15N]1
2.5 %glycerolnatural abundance1
200 mMNaClnatural abundance1
20 mMHEPESnatural abundance1
1 mMDTTnatural abundance1
試料状態イオン強度: 200 mM / Label: conditions_1 / pH: 6.9 / 圧: 1 atm / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE IIBrukerAVANCE II8001
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III6002

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解析

NMR software
名称開発者分類
CNSBrunger A. T. et.al.精密化
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
ABACUSLemak and Arrowsmithchemical shift assignment
SparkyGoddardpeak picking
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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