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- PDB-6vsi: Crystal structure of FKBP12 of Candida auris -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vsi
タイトルCrystal structure of FKBP12 of Candida auris
要素Peptidylprolyl isomerase
キーワードISOMERASE / FKBP12 / C. auris / pathogenesis
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase Fpr3/Fpr4-like / Chitinase A; domain 3 - #40 / : / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
peptidylprolyl isomerase / Peptidylprolyl isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Candida auris (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.87 Å
データ登録者Li, Z. / Li, H. / Hernandez, G. / LeMaster, D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM119152 米国
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2020
タイトル: Crystal structure and transient dimerization for the FKBP12 protein from the pathogenic fungus Candida auris.
著者: Bashir, Q. / Li, Z. / Li, H. / LeMaster, D.M. / Hernandez, G.
履歴
登録2020年2月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月29日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年10月11日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidylprolyl isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,9172
ポリマ－11,8211
非ポリマー961
水1,40578
1
A: Peptidylprolyl isomerase
ヘテロ分子

A: Peptidylprolyl isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,8354
ポリマ－23,6432
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_655-x+1,y,-z1
Buried area1820 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area10620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.800, 74.800, 72.290
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number95
Space group name H-MP4322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-335-

HOH

21A-336-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Peptidylprolyl isomerase / FK506-binding protein FKBP12


分子量: 11821.423 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Candida auris (菌類) / 遺伝子: CJJ09_002997 / プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: A0A5C1DY09, UniProt: A0A2H1A4Z6*PLUS, peptidylprolyl isomerase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 78 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 70 % / 解説: long rod
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7.5
詳細: 2 uL 21.5 mg/mL protein in 20 mM Tris-HCl, pH 8.0, 200 mM sodium chloride + 2 uL 54% saturated ammonium sulfate, 0.1 M HEPES, pH 7.5, 2% isopropanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9796 Å
検出器タイプ: ADSC HF-4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.87→37.4 Å / Num. obs: 17303 / % possible obs: 91.89 % / 冗長度: 12.1 % / Biso Wilson estimate: 45.5 Å2 / CC1/2: 0.999 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rpim(I) all: 0.021 / Rrim(I) all: 0.074 / Net I/σ(I): 20.8
反射 シェル解像度: 1.87→1.94 Å / 冗長度: 13.3 % / Num. unique obs: 571 / CC1/2: 0.29 / % possible all: 33.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3.46 Å52.89 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.7.16位相決定
PHENIX1.11.1-2575精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 5HT1

5ht1


解像度: 1.87→37.4 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.16
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2064 723 4.51 %
Rwork0.2018 --
obs0.202 16029 91.31 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 120.28 Å2 / Biso mean: 48.9185 Å2 / Biso min: 33.16 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.87→37.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数833 0 5 78 916
Biso mean--96.42 54.4 -
残基数----111
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.009865
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9491176
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056131
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005154
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.921702
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.87-2.0140.3392930.3206194259
2.014-2.21670.28721260.28553311100
2.2167-2.53740.27521660.24593289100
2.5374-3.19660.25511540.2358329398
3.1966-37.40.17111840.1686347199

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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