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- PDB-6vjc: LmFPPS mutant T164Y in complex with 476A, IPP & Ca -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vjc
タイトルLmFPPS mutant T164Y in complex with 476A, IPP & Ca
要素Farnesyl pyrophosphate synthaseジメチルアリルtransトランスフェラーゼ
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / FPPS / farnesyl diphosphate synthase / Isoprenoid (テルペノイド)
機能・相同性
機能・相同性情報


ジメチルアリルtransトランスフェラーゼ / (2E,6E)-farnesyl diphosphate synthase / farnesyl diphosphate biosynthetic process / dimethylallyltranstransferase activity / geranyltranstransferase activity / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Farnesyl pyrophosphate synthase-like / Polyprenyl synthases signature 1. / Polyprenyl synthases signature 2. / Polyprenyl synthetase, conserved site / Polyprenyl synthetase / Polyprenyl synthetase / Isoprenoid synthase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
3-butyl-1-(2,2-diphosphonoethyl)pyridinium / 酢酸塩 / ISOPENTYL PYROPHOSPHATE / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジメチルアリルtransトランスフェラーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Leishmania major (大形リーシュマニア)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Maheshwari, S. / Kim, Y.S. / Aripirala, S. / Gabelli, S.B.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2020
タイトル: Identifying Structural Determinants of Product Specificity in Leishmania major Farnesyl Diphosphate Synthase.
著者: Maheshwari, S. / Kim, Y.S. / Aripirala, S. / Murphy, M. / Amzel, L.M. / Gabelli, S.B.
履歴
登録2020年1月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Farnesyl pyrophosphate synthase
B: Farnesyl pyrophosphate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,82415
ポリマ－82,2152
非ポリマー1,60913
水12,574698
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8030 Å2
ΔGint-94 kcal/mol
Surface area27300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.525, 85.889, 107.202
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Farnesyl pyrophosphate synthase / ジメチルアリルtransトランスフェラーゼ


分子量: 41107.273 Da / 分子数: 2 / 変異: T164Y / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Leishmania major (大形リーシュマニア)
遺伝子: FPPS, LMJF_22_1360 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q4QBL1, ジメチルアリルtransトランスフェラーゼ, (2E,6E)-farnesyl diphosphate synthase

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非ポリマー , 6種, 711分子

#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-IPR / ISOPENTYL PYROPHOSPHATE / 二りん酸α-イソペンチル


分子量: 248.108 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H14O7P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-476 / 3-butyl-1-(2,2-diphosphonoethyl)pyridinium


分子量: 324.227 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H20NO6P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン / 酢酸塩


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#6: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル / ジエチレングリコール


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 698 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.48 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 100 mM MES, 15-25 % PEG 8000, 100-200 mM CaAcetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年7月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 67996 / % possible obs: 97.5 % / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.081 / Χ2: 1.618 / Net I/σ(I): 10.5 / Num. measured all: 422649
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
1.8-1.862.60.68854901.627179.4
1.86-1.943.20.39565441.123195.5
1.94-2.035.20.25869040.8931100
2.03-2.137.10.19768921.0461100
2.13-2.277.10.15669351.2071100
2.27-2.447.20.12569351.4261100
2.44-2.697.20.10469651.5691100
2.69-3.087.30.08369701.8821100
3.08-3.887.20.06570532.3121100
3.88-5070.05673082.488199.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 4JZX

4jzx


解像度: 1.8→42.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.974 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / WRfactor Rfree: 0.1812 / WRfactor Rwork: 0.1423 / FOM work R set: 0.8327 / SU B: 2.598 / SU ML: 0.078 / SU R Cruickshank DPI: 0.1219 / SU Rfree: 0.1179 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.122 / ESU R Free: 0.118 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1994 3433 5.1 %RANDOM
Rwork0.1583 ---
obs0.1603 64413 97.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 88.1 Å2 / Biso mean: 23.617 Å2 / Biso min: 14.12 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.46 Å2-0 Å20 Å2
2---0.71 Å2-0 Å2
3---0.24 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→42.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5762 0 89 698 6549
Biso mean--23.24 33.61 -
残基数----724
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0136024
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0175592
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6581.658174
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.5851.58112952
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3665737
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.58723.113302
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.011151032
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.4641526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1330.2770
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.026702
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.021256
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.482 199 -
Rwork0.499 3716 -
all-3915 -
obs--76.86 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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