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万見
- PDB-6v1w: NMR Structure of C-terminal Domain of phi29 ATPase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6v1w
タイトルNMR Structure of C-terminal Domain of phi29 ATPase
要素DNA packaging protein
キーワードVIRAL PROTEIN / viral packaging motor / terminase / RNase H fold
機能・相同性
機能・相同性情報


viral DNA genome packaging / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ATP hydrolysis activity / DNA binding / RNA binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Podovirus DNA packaging protein / Podovirus DNA encapsidation protein (Gp16) / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA packaging protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus phage phi29 (ファージ)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Mahler, B. / Mao, H. / Morais, M.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R01GM122979-02 米国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2020
タイトル: NMR structure of a vestigial nuclease provides insight into the evolution of functional transitions in viral dsDNA packaging motors.
著者: Mahler, B.P. / Bujalowski, P.J. / Mao, H. / Dill, E.A. / Jardine, P.J. / Choi, K.H. / Morais, M.C.
履歴
登録2019年11月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年11月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22020年12月2日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA packaging protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,1951
ポリマ－14,1951
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization, sedimentation velocity
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)15 / 50Lowest total energy and zero NOE violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 DNA packaging protein / ATPase gp16 / Gene product 16 / gp16 / Protein p16


分子量: 14195.173 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal domain, residues 223-332 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus phage phi29 (ファージ) / 遺伝子: 16 / プラスミド: pET30a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P11014, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic13D 15N NOESY-HSQC
122isotropic13D 13C-edited NOESY-HSQC aliphatic
132isotropic13D 13C-editied NOESY-HSQC aromatic
142isotropic13D HSQC-NOESY-HSQC
151isotropic1HD-exchange
163isotropic23D HNCA
173isotropic23D HN(CA)CB
183isotropic33D CBCA(CO)NH
1123isotropic33D HNCO
191isotropic13D 1H-15N TOCSY
1102isotropic33D (H)CCH-TOCSY
1112isotropic13D (H)CCH-TOCSY

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution11 uM [U-15N] protein, 50 mM MES, 90% H2O/10% D2O15N_sample90% H2O/10% D2O
solution21 uM [U-13C] protein, 50 mM [U-2H] MES, 99.9% D2O13C_sample99.9% D2O
solution31 uM U-15N, U-13C protein, 50 mM MES, 90% H2O/10% D2ODL_sample90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 uMprotein[U-15N]1
1 uMprotein[U-13C]2
1 uMproteinU-15N, U-13C3
50 mMMESnatural abundance1
50 mMMES[U-2H]2
50 mMMESnatural abundance3
試料状態イオン強度: 0 mM / Label: condition_1 / pH: 6 / 圧: 1013 mbar / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID詳細
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III7501TCI cryoprobe
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III6002QCI cryoprobe
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III8003TCI cryoprobe

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin3.2Bruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRView9.2.0Johnson, One Moon Scientificデータ解析
TALOS-NCornilescu, Delaglio and Baxchemical shift calculation
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clorestructure calculation
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 4
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: Lowest total energy and zero NOE violations
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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