+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6v18 | |||||||||
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Title | immune receptor complex | |||||||||
Components |
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Keywords | IMMUNE SYSTEM / Immune receptor / Complex | |||||||||
Function / homology | Function and homology information sugar-phosphatase activity / regulation of interleukin-4 production / regulation of interleukin-10 production / myeloid dendritic cell antigen processing and presentation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class II / autolysosome membrane / regulation of T-helper cell differentiation / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation / MHC class II receptor activity / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell ...sugar-phosphatase activity / regulation of interleukin-4 production / regulation of interleukin-10 production / myeloid dendritic cell antigen processing and presentation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class II / autolysosome membrane / regulation of T-helper cell differentiation / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation / MHC class II receptor activity / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II / positive regulation of memory T cell differentiation / CD4 receptor binding / positive regulation of monocyte differentiation / positive regulation of kinase activity / inflammatory response to antigenic stimulus / intermediate filament / T-helper 1 type immune response / polysaccharide binding / transport vesicle membrane / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / humoral immune response / macrophage differentiation / negative regulation of type II interferon production / Generation of second messenger molecules / immunological synapse / PD-1 signaling / epidermis development / T cell receptor binding / negative regulation of T cell proliferation / detection of bacterium / MHC class II antigen presentation / trans-Golgi network membrane / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / protein tetramerization / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / ER to Golgi transport vesicle membrane / structural constituent of cytoskeleton / cognition / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / MHC class II protein complex / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / peptide antigen binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / Interferon gamma signaling / endocytic vesicle membrane / positive regulation of T cell activation / Downstream TCR signaling / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / T cell receptor signaling pathway / outer membrane-bounded periplasmic space / early endosome membrane / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / adaptive immune response / positive regulation of MAPK cascade / lysosome / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of viral entry into host cell / immune response / positive regulation of protein phosphorylation / lysosomal membrane / Golgi membrane / external side of plasma membrane / positive regulation of DNA-templated transcription / cell surface / signal transduction / extracellular space / extracellular exosome / membrane / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) Mus musculus (house mouse) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.35 Å | |||||||||
Authors | Lim, J.J. / Rossjohn, J. | |||||||||
Funding support | Australia, 1items
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Citation | Journal: Sci Immunol / Year: 2021 Title: The shared susceptibility epitope of HLA-DR4 binds citrullinated self-antigens and the TCR. Authors: Lim, J.J. / Jones, C.M. / Loh, T.J. / Ting, Y.T. / Zareie, P. / Loh, K.L. / Felix, N.J. / Suri, A. / McKinnon, M. / Stevenaert, F. / Sharma, R.K. / Klareskog, L. / Malmstrom, V. / Baker, D.G. ...Authors: Lim, J.J. / Jones, C.M. / Loh, T.J. / Ting, Y.T. / Zareie, P. / Loh, K.L. / Felix, N.J. / Suri, A. / McKinnon, M. / Stevenaert, F. / Sharma, R.K. / Klareskog, L. / Malmstrom, V. / Baker, D.G. / Purcell, A.W. / Reid, H.H. / La Gruta, N.L. / Rossjohn, J. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6v18.cif.gz | 396.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6v18.ent.gz | 286 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6v18.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
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Data in XML | 6v18_validation.xml.gz | 33.6 KB | Display | |
Data in CIF | 6v18_validation.cif.gz | 46.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v1/6v18 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v1/6v18 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6v0yC 6v13C 6v15C 6v19C 6v1aC 6bilS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-HLA class II histocompatibility antigen, ... , 2 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 21919.594 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: HLA-DRA, HLA-DRA1 / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: P01903 |
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#2: Protein | Mass: 23080.488 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: HLA-DRB1 / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: P13760, UniProt: P01911*PLUS |
-Protein , 2 types, 2 molecules DE
#4: Protein | Mass: 22920.254 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) |
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#5: Protein | Mass: 27565.814 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) |
-Protein/peptide / Sugars , 2 types, 3 molecules C
#3: Protein/peptide | Mass: 1292.445 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Homo sapiens (human) / References: UniProt: P02675*PLUS |
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#6: Sugar |
-Non-polymers , 2 types, 187 molecules
#7: Chemical | ChemComp-GOL / #8: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.77 Å3/Da / Density % sol: 55.6 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: 0.2 M trisodium citrate, 20% PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Australian Synchrotron / Beamline: MX2 / Wavelength: 0.9537 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Feb 20, 2019 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9537 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.35→48.833 Å / Num. obs: 44286 / % possible obs: 99.2 % / Redundancy: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 43.5169659748 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.137 / Net I/σ(I): 9.3 |
Reflection shell | Resolution: 2.35→2.43 Å / Rmerge(I) obs: 1.446 / Num. unique obs: 4318 / CC1/2: 0.685 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 6BIL Resolution: 2.35→48.83 Å / SU ML: 0.302337054318 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 25.6426909936
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 58.6158192028 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.35→48.83 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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