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万見
- PDB-6uy7: Crystal structure of the STAC3 tandem SH3 domains - P269R -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6uy7
タイトルCrystal structure of the STAC3 tandem SH3 domains - P269R
要素SH3 and cysteine-rich domain-containing protein 3
キーワードPROTEIN BINDING / Protein Binding Domain
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of voltage-gated calcium channel activity / neuromuscular synaptic transmission / voltage-gated calcium channel complex / skeletal muscle contraction / skeletal muscle fiber development / T-tubule / positive regulation of protein localization to plasma membrane / cytoplasmic side of plasma membrane / synapse / zinc ion binding ...positive regulation of voltage-gated calcium channel activity / neuromuscular synaptic transmission / voltage-gated calcium channel complex / skeletal muscle contraction / skeletal muscle fiber development / T-tubule / positive regulation of protein localization to plasma membrane / cytoplasmic side of plasma membrane / synapse / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Stac3, first SH3 domain / STAC1/2/3 / Unstructured on SH3 and cysteine-rich domain-containing protein 2 / Variant SH3 domain / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C1-like domain superfamily ...Stac3, first SH3 domain / STAC1/2/3 / Unstructured on SH3 and cysteine-rich domain-containing protein 2 / Variant SH3 domain / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C1-like domain superfamily / SH3 domain / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain
類似検索 - ドメイン・相同性
SH3 and cysteine-rich domain-containing protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.105 Å
データ登録者Rufenach, B. / Van Petegem, F.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)PJT-159601 カナダ
引用ジャーナル: Structure / 年: 2020
タイトル: Multiple Sequence Variants in STAC3 Affect Interactions with CaV1.1 and Excitation-Contraction Coupling.
著者: Rufenach, B. / Christy, D. / Flucher, B.E. / Bui, J.M. / Gsponer, J. / Campiglio, M. / Van Petegem, F.
履歴
登録2019年11月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年8月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SH3 and cysteine-rich domain-containing protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,0423
ポリマ－13,9181
非ポリマー1242
水73941
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.805, 87.805, 28.835
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number171
Space group name H-MP62

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要素

#1: タンパク質 SH3 and cysteine-rich domain-containing protein 3


分子量: 13917.828 Da / 分子数: 1 / 変異: P269R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STAC3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96MF2
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 41 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.65 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 6% PEG8000, 100mM MES, 8% ethylene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.0331 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年3月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0331 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.105→38.021 Å / Num. obs: 7350 / % possible obs: 96.65 % / 冗長度: 6 % / Rpim(I) all: 0.012 / Net I/σ(I): 60.2
反射 シェル解像度: 2.105→2.18 Å / 冗長度: 4.5 % / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / Num. unique obs: 593 / Rpim(I) all: 0.209 / % possible all: 80.19

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.1_3469精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6B26, 6B29

6b26

6b29


解像度: 2.105→38.02 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 31.31
Rfactor反射数%反射
Rfree0.274 405 5.51 %
Rwork0.222 --
obs0.225 7350 96.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 41.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.105→38.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数843 0 8 41 892
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1052-2.40970.29861030.24762146X-RAY DIFFRACTION90
2.4097-3.03580.30131380.24672366X-RAY DIFFRACTION100
3.0358-38.0210.25681640.20252433X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.9435-1.2273-1.81794.50391.00232.09980.0544-0.24060.14230.2615-0.0709-0.4275-0.28710.25020.00010.1536-0.0996-0.04160.1629-0.00470.063428.872-31.0559-5.0694
23.8949-1.2261-1.96962.6876-0.06961.8503-0.4395-0.217-1.3982-0.0251-0.1617-0.48320.61150.21550.60620.30690.01920.23450.36610.12120.801538.4959-49.9533-10.9363
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'A' AND (RESID 250 THROUGH 304 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'A' AND (RESID 305 THROUGH 364 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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