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- PDB-6uwd: Crystal structure of Apo AtmM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6uwd
タイトルCrystal structure of Apo AtmM
要素D-glucose O-methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / methyltransferase / natural products / indolocarbazole / SAM
機能・相同性
機能・相同性情報


S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity / methylation / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Polyketide synthase, methyltransferase domain / Methyltransferase in polyketide synthase (PKS) enzymes. / Methyltransferase type 11 / Methyltransferase domain / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / D-glucose O-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Actinomadura melliaura (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.04 Å
データ登録者Alvarado, S.K. / Wang, Z. / Miller, M.D. / Thorson, J.S. / Phillips Jr., G.N.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM115261 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U01 GM098248 米国
National Science Foundation (NSF, United States)STC 1231306 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of Apo AtmM
著者: Alvarado, S.K. / Miller, M.D. / Wang, Z. / Thorson, J.S. / Phillips Jr., G.N.
履歴
登録2019年11月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年9月15日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation ...audit_author / citation / citation_author / database_2
Item: _audit_author.name / _citation.title ..._audit_author.name / _citation.title / _citation_author.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-glucose O-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,7533
ポリマ－28,6691
非ポリマー832
水1,49583
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, gel filtration supports monomeric assignment in solution
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: D-glucose O-methyltransferase
ヘテロ分子

A: D-glucose O-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,5056
ポリマ－57,3392
非ポリマー1674
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
Buried area2950 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area19820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)118.620, 118.620, 62.443
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3
#4: x-y,-y,-z+1/3
#5: -x,-x+y,-z+2/3
#6: y,x,-z

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要素

#1: タンパク質 D-glucose O-methyltransferase


分子量: 28669.395 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Actinomadura melliaura (バクテリア)
遺伝子: atM / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q0H2W9
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 83 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.19 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.20M Magnesium acetate, 16% PEG 3350 and 10% of ATP disodium salt, Benzidine, L-Carnitine hydrochloride, Sulfanilamide, Cytosine in 0.02M HEPES sodium pH 6.8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.03326 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年3月26日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03326 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.04→102.73 Å / Num. obs: 32348 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 9.8 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rpim(I) all: 0.019 / Rrim(I) all: 0.06 / Net I/σ(I): 17.8 / Num. measured all: 317358 / Scaling rejects: 256
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.04-2.099.11.3922110223280.6880.4871.4771.597.4
9.12-102.738.80.03136374130.9990.0110.03355.2100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.04 Å102.73 Å
Translation2.04 Å102.73 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16精密化
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER2.8.2位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
DIALS1.12.2データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3bus

3bus


解像度: 2.04→59.31 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 23.08 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2082 1921 6.25 %
Rwork0.1878 28832 -
obs0.189 30753 94.56 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 154.89 Å2 / Biso mean: 68.3605 Å2 / Biso min: 39.12 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.04→59.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1922 0 8 83 2013
Biso mean--52.5 64.75 -
残基数----257
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.04-2.0910.26111150.2979173279
2.091-2.14750.29941140.271183785
2.1475-2.21070.28861280.2529186887
2.2107-2.28210.24081340.2354197192
2.2821-2.36360.22761350.2143200693
2.3636-2.45830.241360.2178204195
2.4583-2.57020.24311380.2144213198
2.5702-2.70570.24951390.205210798
2.7057-2.87520.20711460.2112212498
2.8752-3.09720.23131480.2089215599
3.0972-3.40880.21691430.2027217199
3.4088-3.9020.20771480.18412193100
3.902-4.91570.17331420.15032213100
4.9157-59.310.19481550.1732283100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.6826-0.3517-0.38420.9982-0.05812.74360.0279-0.1879-0.2240.0765-0.08630.26170.1727-0.2541-0.00010.49510.01920.01240.5161-0.00110.569440.280936.19626.1
20.4322-0.0521-0.2260.43760.31440.7095-0.0308-0.58020.240.2167-0.0649-0.071-0.0876-0.187600.481-0.00390.02120.55860.0240.469844.270143.521631.8404
33.1364-0.538-0.68781.71520.46441.85350.1340.2860.0821-0.2772-0.14280.1062-0.2816-0.17460.00190.50630.0659-0.01610.47230.04460.438643.039444.031917.7043
41.0611-0.9927-0.64081.9610.27252.1725-0.03950.6278-0.422-0.2324-0.11410.578-0.0761-0.7219-0.00280.54790.0248-0.06230.7007-0.08270.746529.237235.348519.2417
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 12 through 68 )A12 - 68
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 69 through 88 )A69 - 88
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 89 through 211 )A89 - 211
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 212 through 268 )A212 - 268

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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