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- PDB-6uow: MicroED structure of OsPYL/RCAR5 (24-29) at 12 e-/A^2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6uow
タイトルMicroED structure of OsPYL/RCAR5 (24-29) at 12 e-/A^2
要素Abscisic acid receptor PYL5
キーワードPROTEIN FIBRIL / protofilament
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein serine/threonine phosphatase activity / seedling development / seed germination / response to water deprivation / abscisic acid binding / abscisic acid-activated signaling pathway / response to osmotic stress / protein phosphatase inhibitor activity / response to salt stress / signaling receptor activity ...negative regulation of protein serine/threonine phosphatase activity / seedling development / seed germination / response to water deprivation / abscisic acid binding / abscisic acid-activated signaling pathway / response to osmotic stress / protein phosphatase inhibitor activity / response to salt stress / signaling receptor activity / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Polyketide cyclase/dehydrase / Polyketide cyclase / dehydrase and lipid transport / START-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Abscisic acid receptor PYL5
類似検索 - 構成要素
生物種Oryza sativa (イネ)
手法電子線結晶学 / 解像度: 1.2 Å
Model detailsProtofilament structure of OsPYL/RCAR5 peptide determined by nanoEDT
データ登録者Gallagher-Jones, M. / Richards, L.S. / Lee, S. / Rodriguez, J.A.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)DMR-1548924 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-FC02-02ER63421 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM128867 米国
引用ジャーナル: IUCrJ / 年: 2020
タイトル: Atomic structures determined from digitally defined nanocrystalline regions.
著者: Marcus Gallagher-Jones / Karen C Bustillo / Colin Ophus / Logan S Richards / Jim Ciston / Sangho Lee / Andrew M Minor / Jose A Rodriguez /
要旨: Nanocrystallography has transformed our ability to interrogate the atomic structures of proteins, peptides, organic molecules and materials. By probing atomic level details in ordered sub-10 nm ...Nanocrystallography has transformed our ability to interrogate the atomic structures of proteins, peptides, organic molecules and materials. By probing atomic level details in ordered sub-10 nm regions of nanocrystals, scanning nanobeam electron diffraction extends the reach of nanocrystallography and in principle obviates the need for diffraction from large portions of one or more crystals. Scanning nanobeam electron diffraction is now applied to determine atomic structures from digitally defined regions of beam-sensitive peptide nanocrystals. Using a direct electron detector, thousands of sparse diffraction patterns over multiple orientations of a given crystal are recorded. Each pattern is assigned to a specific location on a single nanocrystal with axial, lateral and angular coordinates. This approach yields a collection of patterns that represent a tilt series across an angular wedge of reciprocal space: a scanning nanobeam diffraction tomogram. Using this diffraction tomogram, intensities can be digitally extracted from any desired region of a scan in real or diffraction space, exclusive of all other scanned points. Intensities from multiple regions of a crystal or from multiple crystals can be merged to increase data completeness and mitigate missing wedges. It is demonstrated that merged intensities from digitally defined regions of two crystals of a segment from the OsPYL/RCAR5 protein produce fragment-based solutions that can be refined to atomic resolution, analogous to structures determined by selected-area electron diffraction. In allowing atomic structures to now be determined from digitally outlined regions of a nanocrystal, scanning nanobeam diffraction tomography breaks new ground in nanocrystallography.
履歴
登録2019年10月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月30日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Abscisic acid receptor PYL5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4591
ポリマ－4591
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)4.730, 11.420, 39.590
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Abscisic acid receptor PYL5 / PYR1-like protein 11 / OsPYL11 / PYR1-like protein 5 / OsPYL5 / Regulatory components of ABA receptor 5


分子量: 458.509 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 24-29 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Oryza sativa (イネ) / 参照: UniProt: Q6I5C3

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素名称: Crystalline assembly of OsPYL/RCAR5 peptide derived from residues 24 - 29
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Oryza sativa (イネ)
緩衝液pH: 7
緩衝液成分濃度: 10 % v/v / 名称: Ethanol / 式: C2H6O
試料濃度: 10 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: NO
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Homemade
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 10% ethanol

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データ収集

実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F30
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DIFFRACTION / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: GATAN 626 SINGLE TILT LIQUID NITROGEN CRYO TRANSFER HOLDER
最高温度: 110 K / 最低温度: 100 K
撮影平均露光時間: 3 sec. / 電子線照射量: 0.03 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
Num. of diffraction images: 100 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1
画像スキャンサンプリングサイズ: 15.5 µm / 横: 4096 / 縦: 4096
EM回折カメラ長: 1320 mm
EM回折 シェル解像度: 1.2→7.5 Å / フーリエ空間範囲: 90 % / 多重度: 8.7 / 構造因子数: 737 / 位相残差: 1 °
EM回折 統計フーリエ空間範囲: 90 % / 再高解像度: 1.2 Å / 測定した強度の数: 6454 / 構造因子数: 737 / 位相誤差: 44.27 ° / 位相残差: 1 ° / 位相誤差の除外基準: none / Rmerge: 0.252 / Rsym: 0.269
回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: ELECTRON MICROSCOPE / タイプ: Technai F30 / 波長: 0.0197 Å
検出器タイプ: TemCam-XF416 / 検出器: CMOS / 日付: 2019年4月4日
放射波長波長: 0.0197 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→7.479 Å / Num. obs: 737 / % possible obs: 90 % / 冗長度: 8.757 % / Biso Wilson estimate: 15.9 Å2 / CC1/2: 0.976 / Rmerge(I) obs: 0.252 / Rrim(I) all: 0.269 / Χ2: 0.617 / Net I/σ(I): 3.74 / Num. measured all: 6454
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.2-1.59.3860.6962.3431823753390.8120.73990.4
1.5-1.88.550.373.8112911731510.9440.39887.3
1.8-28.7380.2565.0756869650.9860.27694.2
2-2.390.2725.5361271680.8890.29295.8
2.3-36.7460.1825.4339865590.9950.19990.8
3-57.9570.2296.9937452470.9480.2490.4
5-83.6250.1684.6129980.9990.18888.9
8-7.4795

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
6Cootモデルフィッティング
8PHENIXモデル精密化
9PHENIX分子置換
EM 3D crystal entity∠α: 90 ° / ∠β: 90 ° / ∠γ: 90 ° / A: 4.73 Å / B: 11.42 Å / C: 39.59 Å / 空間群名: P212121 / 空間群番号: 19
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 1.2 Å / 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES / 対称性のタイプ: 3D CRYSTAL
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: RECIPROCAL
原子モデル構築PDB-ID: 6UOU

6uou


Accession code: 6UOU / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化解像度: 1.2→7.479 Å / SU ML: -0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 44.27 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3585 67 9.17 %
Rwork0.269 664 -
obs0.2779 731 89.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 45.9 Å2 / Biso mean: 19.0972 Å2 / Biso min: 5.18 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.2→7.48 Å /
リガンド溶媒全体
原子数0 0 64
残基数--6
LS精密化 シェル解像度: 1.2002→7.479 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3585 67 -
Rwork0.269 664 -
obs--90 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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