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- PDB-6umq: Structure of DUF89 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6umq
タイトルStructure of DUF89
要素Damage-control phosphatase DUF89
キーワードTRANSFERASE / Metabolite repair / DUF89
機能・相同性
機能・相同性情報


protein carboxyl O-methyltransferase activity / protein-glutamate O-methyltransferase activity / fructose 6-phosphate aldolase activity / fructose-1-phosphatase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素 / S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity / phosphatase activity / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / methylation / DNA damage response ...protein carboxyl O-methyltransferase activity / protein-glutamate O-methyltransferase activity / fructose 6-phosphate aldolase activity / fructose-1-phosphatase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素 / S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity / phosphatase activity / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / methylation / DNA damage response / enzyme binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Transcription Elongation Factor S-II; Chain A - #60 / Damage-control phosphatase ARMT1 / Damage-control phosphatase ARMT1-like, metal-binding domain / Damage-control phosphatase ARMT1-like, metal-binding domain superfamily / Damage-control phosphatase ARMT1-like domain / Transcription Elongation Factor S-II; Chain A / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Damage-control phosphatase ARMT1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Perry, J.J. / Kenjic, N. / Dennis, T.N.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB-1714569 米国
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2020
タイトル: Human ARMT1 structure and substrate specificity indicates that it is a DUF89 family damage-control phosphatase.
著者: Dennis, T.N. / Kenjic, N. / Kang, A.S. / Lowenson, J.D. / Kirkwood, J.S. / Clarke, S.G. / Perry, J.J.P.
履歴
登録2019年10月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年10月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.journal_volume / _citation_author.name
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Damage-control phosphatase DUF89
B: Damage-control phosphatase DUF89
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,5596
ポリマ－102,4622
非ポリマー974
水10,359575
1
A: Damage-control phosphatase DUF89
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,2803
ポリマ－51,2311
非ポリマー492
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Damage-control phosphatase DUF89
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,2803
ポリマ－51,2311
非ポリマー492
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.140, 194.473, 114.201
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Damage-control phosphatase DUF89 / Acidic residue methyltransferase 1 / Protein-glutamate O-methyltransferase / Sugar phosphate phosphatase ARMT1


分子量: 51231.086 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARMT1, C6orf211 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9H993, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 575 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.64 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 18% PEG 4000, 200mM MgCl2, 100mM Tris-HCl pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 12.3.1 / 波長: 1.11 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2017年4月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.84→66.49 Å / Num. obs: 85552 / % possible obs: 98.54 % / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 14.26 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.118 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル解像度: 1.85→1.916 Å / Rmerge(I) obs: 0.215 / Num. unique obs: 8480 / % possible all: 99.27

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
Cootモデル構築
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3PT1

3pt1


解像度: 1.85→66.49 Å / SU ML: 0.1745 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 28.4558
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.224 1975 2.34 %
Rwork0.1964 82420 -
obs0.1971 84395 98.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 16.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→66.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6878 0 4 575 7457
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01417094
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.21549630
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06341030
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00831214
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.572580
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.85-1.90.27131410.21695849X-RAY DIFFRACTION99.34
1.9-1.950.25251420.19675867X-RAY DIFFRACTION98.93
1.95-20.23241410.18745854X-RAY DIFFRACTION99.03
2-2.070.2361400.18455878X-RAY DIFFRACTION99.11
2.07-2.140.21111400.1925891X-RAY DIFFRACTION99.01
2.14-2.230.26621400.18635808X-RAY DIFFRACTION98.35
2.23-2.330.22411400.18735852X-RAY DIFFRACTION98.49
2.33-2.450.21351430.19125843X-RAY DIFFRACTION98.42
2.45-2.610.22721390.19225833X-RAY DIFFRACTION97.92
2.61-2.810.20741380.19695843X-RAY DIFFRACTION97.92
2.81-3.090.19911420.19725861X-RAY DIFFRACTION98.04
3.09-3.540.24151420.19425958X-RAY DIFFRACTION99.06
3.54-4.460.19541420.18475968X-RAY DIFFRACTION98.39

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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